Bevor wir über die Eigenschaften von Proteinen sprechen, lohnt es sich, eine kurze Definition zu geben dieses Konzept. Dabei handelt es sich um hochmolekulare organische Substanzen, die aus durch eine Peptidbindung verbundenen Alpha-Aminosäuren bestehen. Proteine ​​sind ein wichtiger Bestandteil der menschlichen und tierischen Ernährung, da nicht alle Aminosäuren vom Körper selbst hergestellt werden – einige stammen aus der Nahrung. Was sind ihre Eigenschaften und Funktionen?

Amphoterizität

Dies ist das erste Merkmal von Proteinen. Amphoterizität bezieht sich auf ihre Fähigkeit, sowohl saure als auch basische Eigenschaften zu zeigen.

Proteine ​​​​haben in ihrer Struktur mehrere Arten chemischer Gruppen, die H 2 O in Lösung ionisieren können. Dazu gehören:

• Carboxylreste. Genauer gesagt Glutaminsäure und Asparaginsäure.
• Stickstoffhaltige Gruppen. Die ε-Aminogruppe von Lysin, der Argininrest CNH(NH 2) und der Imidazolrest einer heterozyklischen Alpha-Aminosäure namens Histidin.

Jedes Protein hat ein Merkmal wie einen isoelektrischen Punkt. Dieses Konzept bezieht sich auf den Säuregehalt der Umgebung, in der die Oberfläche oder das Molekül keine elektrische Ladung aufweist. Unter diesen Bedingungen werden Proteinhydratation und -löslichkeit minimiert.

Der Indikator wird durch das Verhältnis von basischen und sauren Aminosäureresten bestimmt. Im ersten Fall liegt der Punkt im alkalischen Bereich. Im zweiten - sauer.

Löslichkeit

Basierend auf dieser Eigenschaft werden Proteine ​​in eine kleine Klassifizierung eingeteilt. So sind sie:

• Löslich. Sie werden Albumine genannt. Sie sind in konzentrierten Salzlösungen mäßig löslich und koagulieren beim Erhitzen. Diese Reaktion wird Denaturierung genannt. Das Molekulargewicht von Albuminen beträgt etwa 65.000. Sie enthalten keine Kohlenhydrate. Und Substanzen, die aus Albumin bestehen, werden Albuminoide genannt. Dazu gehören Eiweiß, Pflanzensamen und Blutserum.
• Unlöslich. Sie werden Skleroproteine ​​genannt. Ein markantes Beispiel ist Keratin, ein fibrilläres Protein mit einer mechanischen Festigkeit, die nur von Chitin übertroffen wird. Aus dieser Substanz bestehen Nägel, Haare, die Rhamphotheca von Vogelschnäbeln und -federn sowie die Hörner eines Nashorns. Zu dieser Gruppe von Proteinen gehören auch Zytokeratine. Dies ist das Strukturmaterial der intrazellulären Filamente des Zytoskeletts von Epithelzellen. Ein weiteres unlösliches Protein ist ein fibrilläres Protein namens Fibroin.
• Hydrophil. Sie interagieren aktiv mit Wasser und nehmen es auf. Dazu gehören Proteine ​​der Interzellularsubstanz, des Zellkerns und des Zytoplasmas. Einschließlich des berüchtigten Fibroin und Keratin.
• Hydrophob. Sie stoßen Wasser ab. Dazu gehören Proteine, die Bestandteile sind biologische Membranen.

Denaturierung

Dies ist die Bezeichnung für den Prozess der Veränderung eines Proteinmoleküls unter dem Einfluss bestimmter destabilisierender Faktoren. Die Aminosäuresequenz bleibt jedoch gleich. Aber Proteine ​​verlieren ihre natürlichen Eigenschaften (Hydrophilie, Löslichkeit usw.).

Es ist zu beachten, dass jede wesentliche Änderung der äußeren Bedingungen zu Störungen der Proteinstrukturen führen kann. Am häufigsten wird die Denaturierung durch einen Temperaturanstieg sowie die Einwirkung von Alkali, starker Säure, Strahlung, Schwermetallsalzen und sogar bestimmten Lösungsmitteln auf das Protein hervorgerufen.

Interessanterweise führt die Denaturierung häufig dazu, dass sich Proteinpartikel zu größeren zusammenlagern. Ein markantes Beispiel ist zum Beispiel Rührei. Jeder weiß, wie beim Braten aus einer klaren Flüssigkeit Eiweiß entsteht.

Wir sollten auch über ein Phänomen wie die Renaturierung sprechen. Dieser Vorgang ist die Umkehrung der Denaturierung. Dabei kehren Proteine ​​in ihre natürliche Struktur zurück. Und es ist wirklich möglich. Eine Gruppe von Chemikern aus den USA und Australien hat einen Weg gefunden, ein hartgekochtes Ei zu renaturieren. Dies dauert nur wenige Minuten. Und dafür benötigen Sie Harnstoff (Kohlensäurediamid) und Zentrifugation.

Struktur

Es ist notwendig, gesondert darüber zu sprechen, da es sich um die Bedeutung von Proteinen handelt. Insgesamt gibt es vier Ebenen der Aufbauorganisation:

• Primär. Bezieht sich auf die Abfolge von Aminosäureresten in einer Polypeptidkette. Das Hauptmerkmal sind konservative Motive. Dies ist die Bezeichnung für stabile Kombinationen von Aminosäureresten. Sie kommen in vielen komplexen und einfachen Proteinen vor.
• Sekundär. Damit ist die Ordnung eines beliebigen lokalen Fragments einer Polypeptidkette gemeint, das durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert wird.
• Tertiär. Damit wird die räumliche Struktur der Polypeptidkette bezeichnet. Diese Ebene besteht aus einigen sekundären Elementen (sie sind stabilisiert). verschiedene Typen Wechselwirkungen, wobei hydrophobe Wechselwirkungen am wichtigsten sind). Dabei sind ionische, Wasserstoff- und kovalente Bindungen an der Stabilisierung beteiligt.
• Quartär. Sie wird auch Domäne oder Untereinheit genannt. Diese Ebene besteht aus relative Position Ketten von Polypeptiden als Teil eines integralen Proteinkomplexes. Interessant ist, dass Proteine ​​mit Quartärstruktur nicht nur identische, sondern auch unterschiedliche Ketten von Polypeptiden enthalten.

Diese Einteilung wurde von einem dänischen Biochemiker namens K. Lindström-Lang vorgeschlagen. Und selbst wenn es als veraltet gilt, wird es weiterhin verwendet.

Arten von Strukturen

Wenn man über die Eigenschaften von Proteinen spricht, ist auch zu beachten, dass diese Stoffe je nach Strukturtyp in drei Gruppen eingeteilt werden. Nämlich:

• Fibrilläre Proteine. Sie haben eine fadenförmige längliche Struktur und ein großes Molekulargewicht. Die meisten von ihnen sind nicht wasserlöslich. Die Struktur dieser Proteine ​​wird durch Wechselwirkungen zwischen Polypeptidketten stabilisiert (sie bestehen aus mindestens zwei Aminosäureresten). Es sind fibrilläre Substanzen, die das Polymer, Fibrillen, Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden.
• Kugelförmige Proteine. Die Art der Struktur bestimmt ihre Löslichkeit in Wasser. A allgemeine Form Moleküle sind kugelförmig.
• Membranproteine. Die Struktur dieser Stoffe ist interessante Funktion. Sie haben Domänen, die die Zellmembran durchdringen, aber Teile von ihnen ragen in das Zytoplasma und die interzelluläre Umgebung hinein. Diese Proteine ​​​​spielen die Rolle von Rezeptoren – sie übertragen Signale und sind für den Transmembrantransport verantwortlich Nährstoffe. Es ist wichtig zu beachten, dass sie sehr spezifisch sind. Jedes Protein lässt nur ein bestimmtes Molekül oder Signal durch.

Einfach

Sie können uns auch etwas mehr über sie erzählen. Einfache Proteine ​​bestehen nur aus Polypeptidketten. Diese beinhalten:

• Protamin. Kernprotein mit niedrigem Molekulargewicht. Seine Anwesenheit schützt die DNA vor der Wirkung von Nukleasen – Enzymen, die Nukleinsäuren angreifen.
• Histone. Stark basische einfache Proteine. Sie sind in den Zellkernen pflanzlicher und tierischer Zellen konzentriert. Sie sind an der „Verpackung“ von DNA-Strängen im Zellkern sowie an Prozessen wie Reparatur, Replikation und Transkription beteiligt.
• Albumin. Sie wurden oben bereits besprochen. Die bekanntesten Albumine sind Molke und Ei.
• Globulin. Beteiligt sich an der Blutgerinnung sowie anderen Immunreaktionen.
• Prolamine. Dies sind die Reserveproteine ​​von Getreide. Ihre Namen sind immer unterschiedlich. Im Weizen werden sie Ptyaline genannt. In Gerste - Horden. Hafer hat Avsnine. Interessanterweise werden Prolamine in eigene Proteinklassen eingeteilt. Es gibt nur zwei davon: S-reich (mit Schwefelgehalt) und S-arm (ohne Schwefelgehalt).

Komplex

Was ist mit komplexen Proteinen? Sie enthalten prothetische Gruppen oder solche ohne Aminosäuren. Diese beinhalten:

• Glykoproteine. Sie enthalten Kohlenhydratreste mit kovalenten Bindungen. Diese komplexen Proteine ​​sind die wichtigsten Strukturkomponente Zellmembranen. Dazu gehören auch viele Hormone. Und Glykoproteine ​​​​der Erythrozytenmembranen bestimmen die Blutgruppe.
• Lipoproteine. Sie bestehen aus Lipiden (fettähnlichen Stoffen) und übernehmen die Rolle des „Transports“ dieser Stoffe im Blut.
• Metalloproteine. Diese Proteine ​​sind im Körper von großer Bedeutung, da ohne sie kein Eisenstoffwechsel stattfindet. Ihre Moleküle enthalten Metallionen. Und typische Vertreter dieser Klasse sind Transferrin, Hämosiderin und Ferritin.
• Nukleoproteine. Sie bestehen aus RKN und DNA, die keine kovalente Bindung haben. Ein markanter Vertreter ist Chromatin. In seiner Zusammensetzung werden genetische Informationen realisiert, DNA wird repariert und repliziert.
• Phosphoproteine. Sie bestehen aus kovalent verknüpften Phosphorsäureresten. Ein Beispiel ist Casein, das zunächst als Calciumsalz (in gebundener Form) in der Milch enthalten ist.
• Chromoproteine. Sie haben eine einfache Struktur: ein Protein und eine farbige Komponente, die zur prothetischen Gruppe gehören. Sie sind an der Zellatmung, der Photosynthese, Redoxreaktionen usw. beteiligt. Außerdem findet ohne Chromoproteine ​​keine Energieakkumulation statt.

Stoffwechsel

Über die Physik wurde oben bereits viel gesagt Chemische Eigenschaften Proteine. Erwähnenswert ist auch ihre Rolle im Stoffwechsel.

Es gibt Aminosäuren, die essentiell sind, da sie von lebenden Organismen nicht synthetisiert werden. Säugetiere selbst nehmen sie über die Nahrung auf. Bei der Verdauung wird das Protein zerstört. Dieser Prozess beginnt mit der Denaturierung, wenn es in eine saure Umgebung gebracht wird. Dann - Hydrolyse, an der Enzyme beteiligt sind.

Bestimmte Aminosäuren, die der Körper letztendlich erhält, sind am Prozess der Proteinsynthese beteiligt, deren Eigenschaften für seine volle Existenz notwendig sind. Und der Rest wird zu Glukose verarbeitet – einem Monosaccharid, das eine der Hauptenergiequellen darstellt. Protein ist während einer Diät oder beim Fasten sehr wichtig. Wenn ihm keine Nahrung zugeführt wird, beginnt der Körper, sich selbst zu „fressen“ – seine eigenen Proteine, insbesondere Muskelproteine, zu verarbeiten.

Biosynthese

Bei der Betrachtung der physikalisch-chemischen Eigenschaften von Proteinen muss man sich auf ein Thema wie die Biosynthese konzentrieren. Diese Stoffe werden auf Basis der in Genen kodierten Informationen gebildet. Jedes Protein ist eine einzigartige Sequenz von Aminosäureresten, die durch das dafür kodierende Gen bestimmt wird.

Wie kommt es dazu? Ein Gen, das für ein Protein kodiert, überträgt Informationen von der DNA auf die RNA. Dies nennt man Transkription. In den meisten Fällen erfolgt die Synthese dann an Ribosomen – den wichtigsten Organellen einer lebenden Zelle. Dieser Vorgang wird Übersetzung genannt.

Es gibt auch die sogenannte nicht-ribosomale Synthese. Es ist auch erwähnenswert, da wir über die Bedeutung von Proteinen sprechen. Diese Art der Synthese wird bei einigen Bakterien und niederen Pilzen beobachtet. Der Prozess wird durch einen Proteinkomplex mit hohem Molekulargewicht (bekannt als NRS-Synthase) durchgeführt, an dem Ribosomen nicht beteiligt sind.

Und natürlich gibt es auch die chemische Synthese. Es kann zur Synthese kurzer Proteine ​​verwendet werden. Hierzu werden Methoden wie die chemische Ligation eingesetzt. Dies ist das Gegenteil der berüchtigten Biosynthese an Ribosomen. Mit der gleichen Methode lassen sich Inhibitoren bestimmter Enzyme gewinnen.

Darüber hinaus ist es dank der chemischen Synthese möglich, Aminosäurereste in Proteine ​​einzuführen, die in gewöhnlichen Substanzen nicht vorkommen. Akzeptieren wir diejenigen, deren Seitenketten fluoreszierende Markierungen haben.

Es ist erwähnenswert, dass die Methoden der chemischen Synthese nicht fehlerfrei sind. Es gibt bestimmte Einschränkungen. Enthält ein Protein mehr als 300 Reste, dann hat die künstlich synthetisierte Substanz höchstwahrscheinlich die falsche Struktur. Und das wird sich auf die Eigenschaften auswirken.

Stoffe tierischen Ursprungs

Ihrer Berücksichtigung bedarf besondere Aufmerksamkeit. Tierisches Eiweiß ist eine Substanz, die in Eiern, Fleisch, Milchprodukten, Geflügel, Meeresfrüchten und Fisch vorkommt. Sie enthalten alle Aminosäuren für den Körper notwendig, darunter 9 unersetzliche. Hier ganze Zeile Die wichtigsten Funktionen von tierischem Eiweiß:

• Katalyse von Mengen chemische Reaktionen. Diese Substanz bringt sie in Gang und beschleunigt sie. Dafür sind enzymatische Proteine ​​„verantwortlich“. Wenn der Körper nicht genügend davon erhält, können Oxidation und Reduktion, das Knüpfen und Aufbrechen molekularer Bindungen sowie der Stofftransport nicht vollständig ablaufen. Interessant ist, dass nur ein kleiner Teil der Aminosäuren verschiedene Wechselwirkungen eingeht. Und eine noch geringere Menge (3-4 Reste) ist direkt an der Katalyse beteiligt. Alle Enzyme werden in sechs Klassen eingeteilt – Oxidoreduktasen, Transferasen, Hydrolasen, Lyasen, Isomerasen, Ligasen. Jeder von ihnen ist für die eine oder andere Reaktion verantwortlich.
• Bildung des Zytoskeletts, das die Struktur der Zellen bildet.
• Immun-, chemischer und physikalischer Schutz.
• Transport wichtiger Komponenten, die für das Zellwachstum und die Zellentwicklung notwendig sind.
• Übertragung elektrischer Impulse, die für das Funktionieren des gesamten Organismus wichtig sind, da ohne sie eine Zellinteraktion nicht möglich ist.

Und das sind nicht alle möglichen Funktionen. Dennoch ist die Bedeutung dieser Substanzen klar. Die Proteinsynthese in Zellen und im Körper ist unmöglich, wenn eine Person ihre Quellen nicht zu sich nimmt. Und es handelt sich um Putenfleisch, Rind, Lamm, Kaninchen. Viel Eiweiß steckt auch in Eiern, Sauerrahm, Joghurt, Hüttenkäse und Milch. Sie können die Proteinsynthese in den Körperzellen auch aktivieren, indem Sie Ihrer Ernährung Schinken, Innereien, Wurst, Eintopf und Kalbfleisch hinzufügen.

Eichhörnchen

– Biopolymere, deren Monomere durch Peptidbindungen miteinander verbundene α-Aminosäuren sind.
Isoliert Aminosäuren hydrophob Und hydrophil, die wiederum in sauer, basisch und neutral unterteilt werden. Ein Merkmal von a-Aminosäuren ist ihre Fähigkeit, untereinander zu interagieren und Peptide zu bilden.
Markieren:

1. Dipeptide (Carnosin und Anserin, lokalisiert in Mitochondrien; als AO, was deren Schwellung verhindert);

2. Oligopeptide, einschließlich bis zu 10 Aminosäureresten. Zum Beispiel: Tripeptid Glutathion dient als eines der Hauptreduktionsmittel bei ARZ, das die Intensität von LPO reguliert. Vasopressin Und Oxytocin- Hormone des Hinterlappens der Hypophyse, umfassen 9 Aminosäuren.

Existieren Polypeptid s und je nach ihren Eigenschaften werden sie in verschiedene Verbindungsklassen eingeteilt. Ärzte glauben, dass die parenterale Verabreichung eines Polypeptids, die eine Abstoßung (allergische Reaktion) hervorruft, in Betracht gezogen werden sollte Eiweiß; Wenn ein solches Phänomen nicht beobachtet wird, bleibt der Begriff derselbe ( Polypeptid). Adenohypophyse-Hormon ACTH, die die Sekretion von GCS in der Nebennierenrinde beeinflussen, werden als Polypeptide (39 Aminosäuren) klassifiziert und Insulin Es besteht aus 51 Monomeren und ist in der Lage, eine Immunantwort auszulösen. Es ist ein Protein.

Organisationsebenen eines Proteinmoleküls.

Jedes Polymer neigt dazu, eine energetisch günstigere Konformation anzunehmen, die durch die Bildung zusätzlicher Bindungen, die über Gruppen von Aminosäureresten erfolgt, erhalten bleibt. Es ist üblich, vier Ebenen der strukturellen Organisation von Proteinen zu unterscheiden. Primärstruktur– Sequenz von Aminosäuren in einer Polypeptidkette, kovalent verknüpft durch Peptid ( Amid)-Bindungen und benachbarte Radikale stehen in einem Winkel von 180 0 (trans-Form). Das Vorhandensein von mehr als zwei Dutzend verschiedenen proteinogenen Aminosäuren und ihre Fähigkeit, sich in unterschiedlichen Sequenzen zu binden, bestimmen die Vielfalt der Proteine ​​in der Natur und ihre Erfüllung einer Vielzahl von Funktionen. Die Primärstruktur der Proteine ​​einer einzelnen Person wird genetisch bestimmt und von den Eltern mithilfe von DNA- und RNA-Polynukleotiden weitergegeben. Je nach Art der Radikale und mit Hilfe spezieller Proteine ​​– Begleitpersonen die synthetisierte Polypeptidkette passt in den Raum - Proteinfaltung.

Sekundärstruktur Das Protein hat die Form einer Helix oder einer β-Faltenschicht. Fibrilläre Proteine ​​(Kollagen, Elastin) haben Beta-Struktur. Der Wechsel helikaler und amorpher (ungeordneter) Abschnitte ermöglicht es ihnen, sich anzunähern und mit Hilfe von Chaperonen ein dichter gepacktes Molekül zu bilden – Tertiärstruktur.

Es entsteht die Kombination mehrerer Polypeptidketten im Raum und die Entstehung einer funktionellen makromolekularen Formation Quartärstruktur Eichhörnchen. Solche Mizellen werden üblicherweise als bezeichnet Oligo- oder Multimere, und ihre Komponenten sind Untereinheiten ( Protomer). Ein Protein mit Quartärstruktur besitzt nur dann biologische Aktivität, wenn alle seine Untereinheiten miteinander verbunden sind.

Somit zeichnet sich jedes natürliche Protein durch eine einzigartige Organisation aus, die seine physikalisch-chemischen, biologischen und physiologischen Funktionen gewährleistet.

Physikalisch-chemische Eigenschaften.

Proteine ​​sind groß und haben ein hohes Molekulargewicht, das je nach Anzahl der Aminosäuren und Protomeren zwischen 6.000 und 1.000.000 Dalton und mehr liegt. Ihre Moleküle haben unterschiedliche Formen: fibrillär– die Sekundärstruktur bleibt erhalten; kugelförmig– eine höhere Organisation haben; und gemischt. Die Löslichkeit von Proteinen hängt von der Größe und Form des Moleküls sowie von der Art der Aminosäurereste ab. Globuläre Proteine ​​sind in Wasser gut löslich, während fibrilläre Proteine ​​entweder leicht oder unlöslich sind.

Eigenschaften von Proteinlösungen: haben einen niedrigen osmotischen, aber hohen onkotischen Druck; hoch viskos; schlechte Diffusionsfähigkeit; oft bewölkt; opalisierend ( Tyndall-Phänomen), – all dies wird bei der Isolierung, Reinigung und Untersuchung nativer Proteine ​​verwendet. Die Trennung der Bestandteile eines biologischen Gemisches beruht auf deren Ausfällung. Man nennt es reversible Abscheidung aussalzen , entwickelt sich unter dem Einfluss von Salzen Alkali Metalle, Ammoniumsalze, verdünnte Laugen und Säuren. Es wird verwendet, um reine Fraktionen zu erhalten, die ihre ursprüngliche Struktur und Eigenschaften behalten.

Der Ionisierungsgrad eines Proteinmoleküls und seine Stabilität in Lösung werden durch den pH-Wert des Mediums bestimmt. Man nennt den pH-Wert einer Lösung, bei dem die Teilchenladung gegen Null tendiert isoelektrischer Punkt . Solche Moleküle können eindringen elektrisches Feld; Die Bewegungsgeschwindigkeit ist direkt proportional zur Ladungsmenge und umgekehrt proportional zur Masse des Kügelchens, das der Elektrophorese zur Trennung von Serumproteinen zugrunde liegt.

Irreversible Ablagerung - Denaturierung. Dringt das Reagenz tief in die Mizelle ein und zerstört weitere Bindungen, entfaltet sich der kompakt gelegte Faden. Aufgrund der freigesetzten Gruppen verkleben sich annähernde Moleküle und fallen aus oder schweben und verlieren ihre biologischen Eigenschaften. Denaturierende Faktoren: körperlich(Temperatur über 40 0, Verschiedene Arten Strahlung: Röntgen, α-, β-, γ, UV); chemisch(konzentrierte Säuren, Laugen, Schwermetallsalze, Harnstoff, Alkaloide, einige Medikamente, Gifte). Denaturierung wird in der Asepsis und Antiseptika sowie in der biochemischen Forschung eingesetzt.

Proteine ​​haben unterschiedliche Eigenschaften (Tabelle 1.1).

Tabelle 1.1

Biologische Eigenschaften von Proteinen

Proteinklassifizierung

Markieren einfache Proteine , nur aus Aminosäuren bestehend, und Komplex , einschließlich Prothetische Gruppe. Einfache Proteine ​​​​werden unterteilt in kugelförmig und fibrillär, und auch abhängig von der Aminosäurezusammensetzung basisch, sauer, neutral. Globuläre Grundproteine ​​- Protamine und Histone. Sie haben ein niedriges Molekulargewicht, aufgrund der Anwesenheit von Arginin und Lysin weisen sie eine ausgeprägte Basizität auf, aufgrund der „-“-Ladung interagieren sie leicht mit Polyanionen Nukleinsäuren. Durch die Bindung an die DNA tragen Histone dazu bei, dass sie kompakt in den Zellkern passen und die Proteinsynthese regulieren. Diese Fraktion ist heterogen und bildet sich, wenn sie miteinander interagiert Nukleosomen, auf dem DNA-Stränge aufgewickelt sind.

Zu den sauren globulären Proteinen gehören Albumine und Globuline, in extrazellulären Flüssigkeiten (Blutplasma, Liquor, Lymphe, Milch) enthalten und in Gewicht und Größe unterschiedlich. Albumine haben im Gegensatz zu Globulinen (über 100.000 D) ein Molekulargewicht von 40-70.000 D. Zu den ersteren gehört Glutaminsäure, die eine große „-“-Ladung und eine Hydratationshülle erzeugt, wodurch ihre Lösung äußerst stabil ist. Globuline sind weniger saure Proteine, daher lassen sie sich leicht aussalzen und sind heterogen; sie werden mittels Elektrophorese in Fraktionen aufgeteilt. Sie sind in der Lage, verschiedene Verbindungen (Hormone, Vitamine, Gifte, Medikamente, Ionen) zu binden und so für deren Transport zu sorgen. Mit ihrer Hilfe werden wichtige Parameter der Homöostase stabilisiert: pH-Wert und onkotischer Druck. Auch ausgezeichnet Immunglobuline(IgA, IgM, IgD, IgE, IgG), die als Antikörper dienen, sowie Proteingerinnungsfaktoren.

Die Klinik nutzt das sogenannte Proteinverhältnis (BC) , das das Verhältnis der Albuminkonzentration zur Globulinkonzentration darstellt:

Seine Werte schwanken je nach pathologischen Prozessen.

Fibrilläre Proteine in zwei Gruppen unterteilt: löslich ( Aktin, Myosin, Fibrinogen) und unlöslich in Wasser und Wasser-Salz-Lösungen (Stützproteine). - Kollagen, Elastin, Retikulin und integumentäre - Keratin Stoffe).

Die Klassifizierung komplexer Proteine ​​basiert auf den Strukturmerkmalen der prothetischen Gruppe. Metalloprotein — Ferritin, reich an Eisenkationen und lokalisiert in den Zellen des mononukleären Phagozytensystems (Hepatozyten, Splenozyten, Knochenmarkszellen), ist ein Depot dieses Metalls. Überschüssiges Eisen führt zur Ansammlung im Gewebe - Hämosiderin, provoziert Entwicklung Hämosiderose. Metalloglykoproteine ​​– Transferrin Und Coeruloplasmin Blutplasma, das als Transportform für Eisen- bzw. Kupferionen dient, wurde ihre antioxidative Aktivität aufgedeckt. Die Arbeit vieler Enzyme hängt von der Anwesenheit von Metallionen in den Molekülen ab: für Xanthindehydrogenase – Mo++, Arginase – Mn++ und AlkoholDH – Zn++.

Phosphoproteine – Milchkaseinogen, Eigelb-Vitellin und Eiweiß-Ovalbumin, Fischkaviar-Ichthulin. spielen wichtige Rolle bei der Entwicklung des Embryos, Fötus und Neugeborenen: Ihre Aminosäuren sind für die Synthese gewebeeigener Proteine ​​notwendig, und Phosphat wird entweder als Bindeglied in PL – den wesentlichen Strukturen von Zellmembranen – oder als wichtiger Bestandteil von Makroergs verwendet – Energiequellen bei der Entstehung verschiedener Verbindungen. Enzyme regulieren ihre Aktivität durch Phosphorylierung-Dephosphorylierung.

Teil Nukleoproteine umfasst DNA und RNA. Histone oder Protamine wirken als Apoproteine. Jedes Chromosom ist ein Komplex aus einem DNA-Molekül und vielen Histonen. Mit Hilfe Nukleosomen Der Faden dieses Polynukleotids ist gewickelt, wodurch sich sein Volumen verringert.

Glykoproteine umfassen verschiedene Kohlenhydrate (Oligosaccharide, GAG-Typ). Hyaluronsäure, Chondroitin-, Dermatan-, Keratan-, Heparansulfate). Der an Glykoproteinen reiche Schleim hat eine hohe Viskosität und schützt die Wände der Hohlorgane vor Reizstoffen. Membranglykoproteine ​​sorgen für interzelluläre Kontakte, die Funktion von Rezeptoren und sind in den Plasmamembranen von Erythrozyten für die Gruppenspezifität des Blutes verantwortlich. Antikörper (Oligosaccharide) interagieren mit spezifischen Antigenen. Die Funktionsweise von Interferonen und dem Komplementsystem basiert auf dem gleichen Prinzip. Zu den Glykoproteinen zählen auch Ceruloplasmin und Transferrin, die Kupfer- und Eisenionen im Blutplasma transportieren. Einige Hormone der Adenohypophyse gehören zu dieser Proteinklasse.

Lipoproteine Die prosthetische Gruppe enthält verschiedene Lipide (TAG, freies Cholesterin, seine Ester, PL). Trotz der Anwesenheit der meisten verschiedene Substanzen, das Prinzip der Struktur von LP-Mizellen ist ähnlich (Abb. 1.1). In diesem Partikel befindet sich ein Fetttröpfchen, das unpolare Lipide enthält: TAG und Cholesterinester. Außen ist der Kern von einer einschichtigen Membran umgeben, die aus PL, einem Protein, besteht (Apolipoprotein) und HS. Einige Proteine ​​sind integral und können nicht vom Lipoprotein getrennt werden, während andere von einem Komplex auf einen anderen übertragen werden können. Polypeptidfragmente bilden die Struktur des Partikels, interagieren mit Rezeptoren auf der Zelloberfläche, bestimmen, welche Gewebe sie benötigen, und dienen als Enzyme oder deren Aktivatoren, die das Medikament modifizieren. Die folgenden Arten von Lipoproteinen wurden durch Ultrazentrifugation isoliert: CM, VLDL, LPPP, LDL, HDL. Jede Lipidart wird in unterschiedlichen Geweben gebildet und sorgt für den Transport bestimmter Lipide in biologischen Flüssigkeiten. Die Moleküle dieser Proteine ​​sind im Blut gut löslich, weil haben kleine Größen und negative Ladung auf der Oberfläche. Ein Teil des LP kann leicht durch die Intima der Arterien diffundieren und diese nähren. Chylomikronen dienen als Träger exogener Lipide und bewegen sich zunächst durch die Lymphe und dann durch den Blutkreislauf. Im weiteren Verlauf verlieren CMs ihre Lipide und geben sie an die Zellen ab. VLDL dienen als Haupttransportformen der in der Leber synthetisierten Lipide, hauptsächlich TAG, und dienen der Abgabe von endogenem Cholesterin von Hepatozyten an Organe und Gewebe LDL. Wenn sie Lipide an Zielzellen abgeben, nimmt ihre Dichte zu (sie werden in Lipide umgewandelt). BOB). Es kommt zur katabolen Phase des Cholesterinstoffwechsels HDL, die es vom Gewebe zur Leber übertragen, von wo aus es als Teil der Galle über den Magen-Darm-Trakt aus dem Körper ausgeschieden wird.

U Chromoproteine Eine prothetische Gruppe kann eine Substanz sein, die eine Farbe hat. Unterklasse - Hämoproteine, dient als Nicht-Protein-Teil Häm. Hämoglobin Erythrozyten sorgen für den Gasaustausch, haben eine Quartärstruktur und bestehen im Embryo, Fötus und Kind aus 4 verschiedenen Polypeptidketten (Abschnitt IV. Kapitel 1). Im Gegensatz zu Hb Myoglobin hat eine Häm- und eine Polypeptidkette, gerollt in einer Kugel. Die Affinität von Myoglobin zu Sauerstoff ist höher als die von Hämoglobin, sodass es das Gas aufnehmen, speichern und bei Bedarf an die Mitochondrien abgeben kann. Zu den Häm-haltigen Proteinen gehören Katalase, Peroxidase, bei denen es sich um ARZ-Enzyme handelt; Cytochrome– Bestandteile des ETC, das für den wichtigsten bioenergetischen Prozess in Zellen verantwortlich ist. Unter den Dehydrogenasen, die an der Gewebeatmung beteiligt sind, finden wir Flavoproteine– Chromoproteine, die aufgrund der Anwesenheit von Flavonoiden – Komponenten FMN und FAD – eine gelbe (Flavos – gelbe) Farbe haben. Rhodopsin- ein komplexes Protein, dessen prothetische Gruppe ist Aktive Form Vitamin A – Retinol gelb-orange Farbe. Sehpurpur ist die wichtigste lichtempfindliche Substanz der Stäbchen der Netzhaut und sorgt für die Lichtwahrnehmung in der Dämmerung.

Funktionen von Proteinen

Die Klassifizierung von Proteinen basiert auf ihrer chemischen Zusammensetzung. Nach dieser Klassifizierung sind Proteine einfach Und Komplex. Einfache Proteine ​​bestehen nur aus Aminosäuren, also aus einem oder mehreren Polypeptiden. Zu den einfachen Proteinen, die im menschlichen Körper vorkommen, gehören: Albumine, Globuline, Histone, unterstützende Gewebeproteine.

In einem komplexen Proteinmolekül gibt es neben Aminosäuren auch einen sogenannten Nicht-Aminosäure-Teil Prothetische Gruppe. Abhängig von der Struktur dieser Gruppe werden komplexe Proteine ​​unterschieden wie z Phosphoproteine( enthalten Phosphorsäure) Nukleoproteine(enthalten Nukleinsäure), Glykoproteine(enthalten Kohlenhydrate) Lipoproteine(enthalten Lipoid) und andere.

Nach der Klassifizierung, die auf der räumlichen Form von Proteinen basiert, werden Proteine ​​in unterteilt fibrillär Und kugelförmig.

Fibrilläre Proteine ​​bestehen aus Helices, also überwiegend aus Sekundärstrukturen. Moleküle globulärer Proteine ​​haben eine sphärische und ellipsoide Form.

Ein Beispiel für fibrilläre Proteine ​​ist Kollagen – das am häufigsten vorkommende Protein im menschlichen Körper. Dieses Protein macht 25–30 % der Gesamtzahl der Proteine ​​im Körper aus. Kollagen hat eine hohe Festigkeit und Elastizität. Es ist Teil der Blutgefäße von Muskeln, Sehnen, Knorpeln, Knochen und Gefäßwänden.

Beispiele für globuläre Proteine ​​sind Albumine und Globuline des Blutplasmas.

Physikochemische Eigenschaften von Proteinen.

Eines der Hauptmerkmale von Proteinen ist ihre hohes Molekulargewicht, die zwischen 6000 und mehreren Millionen Dalton liegt.

Eine weitere wichtige physikalisch-chemische Eigenschaft von Proteinen ist ihre Amphoterizität,das heißt, das Vorhandensein sowohl saurer als auch basischer Eigenschaften. Amphoterizität ist mit dem Vorhandensein freier Carboxylgruppen, also saurer, und Aminogruppen, also alkalischer, in einigen Aminosäuren verbunden. Dies führt dazu, dass Proteine ​​in einer sauren Umgebung alkalische Eigenschaften aufweisen und in einer alkalischen Umgebung sauer. Unter bestimmten Bedingungen weisen Proteine ​​jedoch neutrale Eigenschaften auf. Als pH-Wert bezeichnet man den pH-Wert, bei dem Proteine ​​neutrale Eigenschaften aufweisen isoelektrischer Punkt. Der isoelektrische Punkt ist für jedes Protein individuell. Proteine ​​werden nach diesem Indikator in zwei große Klassen eingeteilt - sauer und alkalisch, da der isoelektrische Punkt entweder zur einen oder zur anderen Seite verschoben werden kann.

Eine weitere wichtige Eigenschaft von Proteinmolekülen ist Löslichkeit. Trotz der großen Molekülgröße sind Proteine ​​in Wasser gut löslich. Darüber hinaus sind Lösungen von Proteinen in Wasser sehr stabil. Der erste Grund für die Löslichkeit von Proteinen ist das Vorhandensein einer Ladung auf der Oberfläche von Proteinmolekülen, wodurch Proteinmoleküle praktisch keine in Wasser unlöslichen Aggregate bilden. Der zweite Grund für die Stabilität von Proteinlösungen ist das Vorhandensein einer Hydratationshülle (Wasserhülle) im Proteinmolekül. Die Hydratationshülle trennt die Proteine ​​voneinander.

Die dritte wichtige physikalisch-chemische Eigenschaft von Proteinen ist aussalzen,das heißt, die Fähigkeit zur Ausfällung unter dem Einfluss wasserentfernender Mittel. Das Aussalzen ist ein reversibler Vorgang. Diese Fähigkeit, sich in die Lösung hinein und aus dieser heraus zu bewegen, ist für die Manifestation vieler lebenswichtiger Eigenschaften sehr wichtig.

Schließlich ist die wichtigste Eigenschaft von Proteinen ihre Fähigkeit Denaturierung.Denaturierung ist der Verlust der Ursprünglichkeit eines Proteins. Wenn wir Eier in einer Pfanne rühren, kommt es zu einer irreversiblen Denaturierung des Proteins. Unter Denaturierung versteht man die dauerhafte oder vorübergehende Störung der Sekundär- und Tertiärstruktur eines Proteins, die Primärstruktur bleibt jedoch erhalten. Neben der Temperatur (über 50 Grad) kann die Denaturierung auch durch andere physikalische Faktoren verursacht werden: Strahlung, Ultraschall, Vibration, starke Säuren und Laugen. Die Denaturierung kann reversibel oder irreversibel sein. Bei kleinen Stößen kommt es zu einer geringfügigen Zerstörung der Sekundär- und Tertiärstrukturen des Proteins. Daher kann das Protein ohne denaturierende Effekte seine ursprüngliche Struktur wiederherstellen. Den umgekehrten Vorgang der Denaturierung nennt man Renaturierung.Allerdings bei längerer und starker Einwirkung Eine Renaturierung wird unmöglich und die Denaturierung somit irreversibel.

Bevor Sie über die wichtigsten physikalischen und chemischen Eigenschaften von Proteinen sprechen, müssen Sie wissen, woraus es besteht und wie es aufgebaut ist. Proteine ​​sind ein wichtiges natürliches Biopolymer; als Grundlage dienen Aminosäuren.

Was sind Aminosäuren?

Dabei handelt es sich um organische Verbindungen, die Carboxyl- und Amingruppen enthalten. Dank der ersten Gruppe verfügen sie über Kohlenstoff, Sauerstoff und Wasserstoff und die andere über Stickstoff und Wasserstoff. Alpha-Aminosäuren gelten als die wichtigsten, da sie für die Bildung von Proteinen benötigt werden.

Es gibt essentielle Aminosäuren, die proteinogene Aminosäuren genannt werden. Sie sind also für die Entstehung von Proteinen verantwortlich. Es gibt nur 20 von ihnen, aber sie können unzählige Eiweißverbindungen bilden. Keines davon wird jedoch völlig identisch mit dem anderen sein. Dies ist dank der Elementkombinationen möglich, die in diesen Aminosäuren enthalten sind.

Ihre Synthese findet im Körper nicht statt. Deshalb kommen sie zusammen mit der Nahrung dorthin. Wenn eine Person sie in unzureichenden Mengen erhält, kann die normale Funktion verschiedener Systeme gestört werden. Proteine ​​entstehen durch eine Polykondensationsreaktion.

Proteine ​​und ihre Struktur

Bevor wir uns mit den physikalischen Eigenschaften von Proteinen befassen, lohnt es sich, diese organische Verbindung genauer zu definieren. Proteine ​​sind eine der bedeutendsten bioorganischen Verbindungen, die aus Aminosäuren gebildet werden und an vielen Prozessen im Körper beteiligt sind.

Die Struktur dieser Verbindungen hängt von der Reihenfolge ab, in der sich Aminosäurereste abwechseln. Im Ergebnis sieht es so aus:

• primär (linear);
• sekundär (Spirale);
• tertiär (kugelförmig).

Ihre Klassifizierung

Aufgrund der großen Vielfalt an Proteinverbindungen und der unterschiedlichen Komplexität ihrer Zusammensetzung und unterschiedlichen Strukturen gibt es der Einfachheit halber Klassifizierungen, die auf diesen Merkmalen basieren.

Ihre Zusammensetzung ist wie folgt:

• einfach;
• komplex, die wiederum unterteilt sind in:

1. Kombination aus Protein und Kohlenhydraten;
2. Kombination aus Proteinen und Fetten;
3. Verbindung von Proteinmolekülen und Nukleinsäuren.

Durch Löslichkeit:

• wasserlöslich;
• fettlöslich.

Eine kurze Beschreibung von Proteinverbindungen

Bevor wir uns mit den physikalischen und chemischen Eigenschaften von Proteinen befassen, ist es sinnvoll, sie ein wenig zu charakterisieren. Natürlich sind ihre Eigenschaften wichtig für das normale Funktionieren eines lebenden Organismus. Im Originalzustand handelt es sich dabei um feste Stoffe, die sich entweder in verschiedenen Flüssigkeiten lösen oder nicht.

Wenn wir kurz über die physikalischen Eigenschaften von Proteinen sprechen, Dann bestimmen sie viele der wichtigsten biologischen Prozesse im Körper. Zum Beispiel Stofftransport, Baufunktion usw. Die physikalischen Eigenschaften von Proteinen hängen davon ab, ob sie löslich sind oder nicht. Über diese Funktionen wird weiter unten geschrieben.

Physikalische Eigenschaften von Proteinen

Darüber wurde oben bereits geschrieben Aggregatzustand und Löslichkeit. Daher gehen wir zu den folgenden Eigenschaften über:

1. Sie haben ein großes Molekulargewicht, das von bestimmten Umgebungsbedingungen abhängt.
2. Ihre Löslichkeit weist einen weiten Bereich auf, wodurch die Elektrophorese, eine Methode zur Isolierung von Proteinen aus Gemischen, möglich wird.

Chemische Eigenschaften von Proteinverbindungen

Leser wissen jetzt, welche physikalischen Eigenschaften Proteine ​​haben. Jetzt müssen wir über ebenso wichtige chemische Stoffe sprechen. Sie sind unten aufgeführt:

1. Denaturierung. Proteinkoagulation unter dem Einfluss hoher Temperaturen, starker Säuren oder Laugen. Bei der Denaturierung bleibt nur die Primärstruktur erhalten und alle biologischen Eigenschaften der Proteine ​​gehen verloren.
2. Hydrolyse. Dadurch entstehen einfache Proteine ​​und Aminosäuren, da die Primärstruktur zerstört wird. Es ist die Grundlage des Verdauungsprozesses.
3. Qualitative Reaktionen zur Proteinbestimmung. Es gibt nur zwei davon, und der dritte wird benötigt, um Schwefel in diesen Verbindungen nachzuweisen.
4. Biuret-Reaktion. Proteine ​​werden dem Niederschlag von Kupferhydroxid ausgesetzt. Das Ergebnis ist eine violette Färbung.
5. Xanthoprotein-Reaktion. Die Wirkung erfolgt konzentriert Salpetersäure. Diese Reaktion führt zu einem weißen Niederschlag, der beim Erhitzen gelb wird. Und wenn man eine wässrige Ammoniaklösung hinzufügt, entsteht eine orange Farbe.
6. Bestimmung von Schwefel in Proteinen. Wenn die Proteine ​​verbrennen, macht sich der Geruch von „verbranntem Horn“ bemerkbar. Dieses Phänomen wird durch die Tatsache erklärt, dass sie Schwefel enthalten.

Das waren also alle physikalischen und chemischen Eigenschaften von Proteinen. Aber natürlich gelten sie nicht nur wegen ihnen als die wichtigsten Bestandteile eines lebenden Organismus. Sie bestimmen die wichtigsten biologischen Funktionen.

Biologische Eigenschaften von Proteinen

Wir haben überprüft physikalische Eigenschaften Proteine ​​in der Chemie. Aber es lohnt sich auch, darüber zu sprechen, welche Auswirkungen sie auf den Körper haben und warum er ohne sie nicht vollständig funktionieren kann. Die folgenden Funktionen haben Proteine:

1. enzymatisch. Die meisten Reaktionen im Körper laufen unter Beteiligung von Enzymen ab, die proteinischen Ursprungs sind;
2. Transport. Diese Elemente transportieren andere wichtige Moleküle zu Geweben und Organen. Eines der wichtigsten Transportproteine ​​ist Hämoglobin;
3. strukturell. Proteine ​​sind das Wichtigste Baumaterial für viele Gewebe (Muskelgewebe, Hautgewebe, Stützgewebe);
4. schützend. Antikörper und Antitoxine sind eine besondere Art von Proteinverbindungen, die die Grundlage der Immunität bilden;
5. Signal Auch die Rezeptoren, die für die Funktion der Sinnesorgane verantwortlich sind, haben Proteine ​​in ihrer Struktur;
6. Speicherung. Diese Funktion übernehmen spezielle Proteine, die bei der Entwicklung neuer Organismen als Baustoffe und zusätzliche Energiequellen dienen können.

Proteine ​​können in Fette und Kohlenhydrate umgewandelt werden. Aber sie werden nicht in der Lage sein, Eichhörnchen zu werden. Daher ist das Fehlen dieser besonderen Verbindungen für einen lebenden Organismus besonders gefährlich. Die freigesetzte Energie ist gering und in dieser Hinsicht Fetten und Kohlenhydraten unterlegen. Sie sind jedoch die Quelle essentieller Aminosäuren im Körper.

Wie kann man verstehen, dass im Körper nicht genügend Protein vorhanden ist? Der Gesundheitszustand verschlechtert sich, es kommt zu schneller Erschöpfung und Müdigkeit. Hervorragende Proteinquellen sind verschiedene Weizensorten, Fleisch- und Fischprodukte, Milchprodukte, Eier und einige Hülsenfrüchte.

Es ist wichtig, nicht nur die physikalischen, sondern auch die chemischen Eigenschaften von Proteinen zu kennen und zu wissen, welche Bedeutung sie aus biologischer Sicht für den Körper haben. Proteinverbindungen sind insofern einzigartig, als sie Quellen essentieller Aminosäuren sind, die für das normale Funktionieren des menschlichen Körpers notwendig sind.

Die Aminosäurezusammensetzung und die räumliche Organisation jedes Proteins bestimmen seine physikalisch-chemischen Eigenschaften. Proteine ​​haben Säure-Base-, Puffer-, kolloidale und osmotische Eigenschaften.

Proteine ​​als amphotere Makromoleküle

Proteine ​​sind amphotere Polyelektrolyte, d.h. Sie vereinen, wie Aminosäuren, saure und basische Eigenschaften. Allerdings ist die Natur der Gruppen, die Proteinen amphotere Eigenschaften verleihen, bei weitem nicht die gleiche wie die der Aminosäuren. Die Säure-Base-Eigenschaften von Aminosäuren werden hauptsächlich durch das Vorhandensein von α-Amino- und α-Carboxylgruppen (Säure-Base-Paar) bestimmt. In Proteinmolekülen sind diese Gruppen an der Bildung von Peptidbindungen beteiligt, und Amphoterität wird Proteinen durch die Säure-Base-Gruppen von Seitenradikalen der im Protein enthaltenen Aminosäuren verliehen. Natürlich hat jedes Molekül eines nativen Proteins (Polypeptidkette) mindestens eine terminale α-Amino- und α-Carboxylgruppe (wenn das Protein nur eine Tertiärstruktur hat). In einem Protein mit Quartärstruktur ist die Anzahl der Endgruppen -NH 2 und -COOH gleich der Anzahl der Untereinheiten oder Protomere. Allerdings kann eine so kleine Anzahl dieser Gruppen die Amphoterizität von Proteinmakromolekülen nicht erklären. Da sich die meisten polaren Gruppen auf der Oberfläche globulärer Proteine ​​befinden, bestimmen sie die Säure-Base-Eigenschaften und die Ladung des Proteinmoleküls. Die sauren Eigenschaften des Proteins werden durch saure Aminosäuren (Asparaginsäure, Glutaminsäure und Aminozitronensäure) und die alkalischen Eigenschaften durch basische Aminosäuren (Lysin, Arginin, Histidin) bestimmt. Je mehr saure Aminosäuren ein Protein enthält, desto ausgeprägter sind seine sauren Eigenschaften, und je mehr basische Aminosäuren ein Protein enthält, desto ausgeprägter sind seine basischen Eigenschaften. Eine schwache Dissoziation der SH-Gruppe von Cystein und der Phenolgruppe von Tyrosin (sie können als schwache Säuren betrachtet werden) hat fast keinen Einfluss auf die Amphoterizität von Proteinen.

Puffereigenschaften. Obwohl Proteine ​​Puffereigenschaften haben, ist ihre Kapazität bei physiologischen pH-Werten begrenzt. Eine Ausnahme bilden Proteine, die viel Histidin enthalten, da nur die Seitengruppe von Histidin puffernde Eigenschaften im pH-Bereich nahe dem physiologischen aufweist. Es gibt nur sehr wenige solcher Proteine. Hämoglobin, fast das einzige Protein, das bis zu 8 % Histidin enthält, ist ein starker intrazellulärer Puffer in roten Blutkörperchen, der den pH-Wert des Blutes auf einem konstanten Niveau hält.

Die Ladung eines Proteinmoleküls hängt vom Gehalt an sauren und basischen Aminosäuren darin ab, genauer gesagt von der Ionisierung der sauren und basischen Gruppen des Nebenradikals dieser Aminosäuren. Die Dissoziation der COOH-Gruppen saurer Aminosäuren führt zum Auftreten einer negativen Ladung auf der Oberfläche des Proteins, und die Nebenradikale alkalischer Aminosäuren tragen eine positive Ladung (aufgrund der Zugabe von H + zu den Hauptgruppen). In einem nativen Proteinmolekül sind die Ladungen abhängig von der räumlichen Anordnung der Polypeptidkette asymmetrisch verteilt. Wenn in einem Protein saure Aminosäuren gegenüber basischen überwiegen, ist das Proteinmolekül im Allgemeinen elektronegativ, d. h. es ist ein Polyanion, und umgekehrt, wenn basische Aminosäuren überwiegen, dann ist es positiv geladen, d. h. es verhält sich wie ein Polykation.

Die Gesamtladung eines Proteinmoleküls hängt natürlich vom pH-Wert der Umgebung ab: In einer sauren Umgebung ist sie positiv, in einer alkalischen Umgebung negativ. Der pH-Wert, bei dem ein Protein eine Nettoladung von Null aufweist, wird als isoelektrischer Punkt des Proteins bezeichnet. Zu diesem Zeitpunkt ist das Protein im elektrischen Feld nicht beweglich. Der isoelektrische Punkt jedes Proteins wird durch das Verhältnis von sauren und basischen Gruppen der Aminosäureseitenradikale bestimmt: Je höher das Verhältnis von sauren/basischen Aminosäuren in einem Protein, desto niedriger ist sein isoelektrischer Punkt. Saure Proteine ​​haben einen pH-Wert von 1< 7, у нейтральных рН 1 около 7, а у основных рН 1 >7. Bei pH-Werten unterhalb seines isoelektrischen Punktes trägt das Protein eine positive Ladung und darüber eine negative Ladung. Der durchschnittliche isoelektrische Punkt aller zytoplasmatischen Proteine ​​liegt innerhalb von 5,5. Folglich sind zelluläre Proteine ​​bei einem physiologischen pH-Wert (ca. 7,0 – 7,4) insgesamt negativ geladen. Der Überschuss an negativen Ladungen von Proteinen im Zellinneren wird, wie bereits erwähnt, durch anorganische Kationen ausgeglichen.

Die Kenntnis des isoelektrischen Punkts ist sehr wichtig für das Verständnis der Stabilität von Proteinen in Lösungen, da Proteine ​​im isoelektrischen Zustand am wenigsten stabil sind. Ungeladene Proteinpartikel können zusammenkleben und ausfallen.

Kolloidale und osmotische Eigenschaften von Proteinen

Das Verhalten von Proteinen in Lösungen weist einige Besonderheiten auf. Herkömmliche kolloidale Lösungen sind nur in Gegenwart eines Stabilisators stabil, der die Ausfällung von Kolloiden verhindert, indem er sich an der Grenzfläche zwischen gelöstem Stoff und Lösungsmittel befindet.

Wässrige Proteinlösungen sind stabil und im Gleichgewicht; sie fallen im Laufe der Zeit nicht aus (koagulieren nicht) und erfordern keine Anwesenheit von Stabilisatoren. Proteinlösungen sind homogen und können im Wesentlichen als echte Lösungen klassifiziert werden. Das hohe Molekulargewicht von Proteinen verleiht ihren Lösungen jedoch viele Eigenschaften kolloidaler Systeme:

• charakteristische optische Eigenschaften (Opaleszenz von Lösungen und ihre Fähigkeit, Strahlen sichtbaren Lichts zu streuen) [zeigen] .

  Optische Eigenschaften von Proteinen. Proteinlösungen, insbesondere konzentrierte, weisen eine charakteristische Opaleszenz auf. Wenn eine Proteinlösung von der Seite beleuchtet wird, werden die darin enthaltenen Lichtstrahlen sichtbar und bilden einen leuchtenden Kegel oder Streifen – den Tyndall-Effekt (bei stark verdünnten Proteinlösungen ist Opaleszenz nicht sichtbar und der leuchtende Tyndall-Kegel fehlt fast). Dieser Lichtstreueffekt wird durch die Beugung von Lichtstrahlen durch Proteinpartikel in Lösung erklärt. Es wird angenommen, dass das Protein im Protoplasma der Zelle in Form einer kolloidalen Lösung vorliegt – einem Sol. Die Fähigkeit von Proteinen und anderen biologischen Molekülen (Nukleinsäuren, Polysacchariden etc.), Licht zu streuen, wird bei der mikroskopischen Untersuchung zellulärer Strukturen genutzt: Im Dunkelfeldmikroskop sind kolloidale Partikel als Lichteinschlüsse im Zytoplasma sichtbar.

  Die Lichtstreufähigkeit von Proteinen und anderen hochmolekularen Substanzen wird für deren quantitative Bestimmung durch Nephelometrie genutzt, wobei die Intensität der Lichtstreuung durch suspendierte Partikel des Test- und Standardsols verglichen wird.

• niedrige Diffusionsrate [zeigen] .

  Geringe Diffusionsrate. Unter Diffusion versteht man die spontane Bewegung gelöster Moleküle aufgrund eines Konzentrationsgradienten (von Bereichen hoher Konzentration zu Bereichen niedriger Konzentration). Proteine ​​haben im Vergleich zu gewöhnlichen Molekülen und Ionen, die sich hunderte bis tausende Male schneller bewegen als Proteine, eine begrenzte Diffusionsgeschwindigkeit. Die Diffusionsgeschwindigkeit von Proteinen hängt mehr von der Form ihrer Moleküle als von ihrem Molekulargewicht ab. Globuläre Proteine ​​sind in wässrigen Lösungen mobiler als fibrilläre Proteine.

  Die Proteindiffusion ist für die normale Zellfunktion unerlässlich. Die Synthese von Proteinen in jedem Teil der Zelle (wo sich Ribosomen befinden) könnte ohne Diffusion zur Ansammlung von Proteinen am Ort ihrer Bildung führen. Die intrazelluläre Verteilung von Proteinen erfolgt durch Diffusion. Da die Geschwindigkeit der Proteindiffusion gering ist, begrenzt sie die Geschwindigkeit von Prozessen, die von der Funktion des diffundierenden Proteins in der entsprechenden Zellregion abhängen.

• Unfähigkeit, semipermeable Membranen zu durchdringen [zeigen] .

  Osmotische Eigenschaften von Proteinen. Proteine ​​können aufgrund ihres hohen Molekulargewichts nicht durch eine semipermeable Membran diffundieren, während Substanzen mit niedrigem Molekulargewicht solche Membranen leicht passieren können. Diese Eigenschaft von Proteinen wird in der Praxis genutzt, um ihre Lösungen von niedermolekularen Verunreinigungen zu reinigen. Dieser Vorgang wird Dialyse genannt.

  Die Unfähigkeit von Proteinen, durch semipermeable Membranen zu diffundieren, verursacht das Phänomen der Osmose, d. h. die Bewegung von Wassermolekülen durch die semipermeable Membran in die Proteinlösung. Wenn eine Proteinlösung durch eine Zellophanmembran vom Wasser getrennt wird, diffundieren Wassermoleküle in die Proteinlösung, um ein Gleichgewicht zu erreichen. Allerdings erhöht die Bewegung von Wasser in den Raum, in dem sich das Protein befindet, seinen hydrostatischen Druck (den Druck der Wassersäule), was eine weitere Diffusion von Wassermolekülen zum Protein verhindert.

  Der Druck oder die Kraft, die ausgeübt werden muss, um den osmotischen Wasserfluss zu stoppen, wird als osmotischer Druck bezeichnet. Der osmotische Druck in sehr verdünnten Proteinlösungen ist proportional zur molaren Konzentration des Proteins und der absoluten Temperatur.

  Biologische Membranen sind auch für Proteine ​​undurchlässig, sodass der vom Protein erzeugte osmotische Druck von seiner Konzentration innerhalb und außerhalb der Zelle abhängt. Der durch das Protein verursachte osmotische Druck wird auch onkotischer Druck genannt.

• hohe Viskosität der Lösungen [zeigen] .

  Hohe Viskosität von Proteinlösungen. Eine hohe Viskosität ist nicht nur für Proteinlösungen charakteristisch, sondern allgemein für Lösungen hochmolekularer Verbindungen. Mit zunehmender Proteinkonzentration nimmt die Viskosität der Lösung zu, da die Adhäsionskräfte zwischen den Proteinmolekülen zunehmen. Die Viskosität hängt von der Form der Moleküle ab. Lösungen fibrillärer Proteine ​​sind immer viskoser als Lösungen globulärer Proteine. Die Viskosität von Lösungen wird stark von der Temperatur und der Anwesenheit von Elektrolyten beeinflusst. Mit steigender Temperatur nimmt die Viskosität von Proteinlösungen ab. Zusätze bestimmter Salze wie Kalzium erhöhen die Viskosität, indem sie die Adhäsion von Molekülen über Kalziumbrücken fördern. Manchmal steigt die Viskosität einer Proteinlösung so stark an, dass sie ihre Fließfähigkeit verliert und in einen gelartigen Zustand übergeht.

• Fähigkeit, Gele zu bilden [zeigen] .

  Fähigkeit von Proteinen, Gele zu bilden. Die Wechselwirkung zwischen Proteinmakromolekülen in Lösung kann zur Bildung struktureller Netzwerke führen, in denen sich eingeschlossene Wassermoleküle befinden. Solche strukturierten Systeme werden Gele oder Gelees genannt. Es wird angenommen, dass das Protein des Zellprotoplasmas in einen gelartigen Zustand übergehen kann. Ein typisches Beispiel ist, dass der Körper einer Qualle wie eine lebende Qualle ist, deren Wassergehalt bis zu 90 % beträgt.

  In Lösungen fibrillärer Proteine ​​tritt die Gelierung leichter auf; Ihre stäbchenförmige Form fördert einen besseren Kontakt der Enden von Makromolekülen. Dies ist aus der täglichen Praxis bekannt. Speisegelees werden aus Produkten (Knochen, Knorpel, Fleisch) hergestellt, die große Mengen an fibrillären Proteinen enthalten.

  Während des Lebens des Körpers hat der gelartige Zustand von Proteinstrukturen eine wichtige physiologische Bedeutung. Kollagenproteine ​​von Knochen, Sehnen, Knorpel, Haut usw. weisen eine hohe Festigkeit, Elastizität und Elastizität auf, da sie in einem gelartigen Zustand vorliegen. Ablage Mineralsalze Mit zunehmendem Alter nimmt ihre Festigkeit und Elastizität ab. Actomyosin, das eine kontraktile Funktion ausübt, kommt in Muskelzellen in gelartiger oder gelatineartiger Form vor.

  In einer lebenden Zelle laufen Prozesse ab, die dem Sol-Gel-Übergang ähneln. Zellprotoplasma ist eine solartige viskose Flüssigkeit, in der sich Inseln gelartiger Strukturen befinden.

Proteinhydratation und Faktoren, die ihre Löslichkeit beeinflussen

Proteine ​​sind hydrophile Substanzen. Wenn Sie trockenes Protein in Wasser auflösen, quillt es zunächst wie jede hydrophile hochmolekulare Verbindung auf und dann beginnen die Proteinmoleküle allmählich in Lösung zu gehen. Beim Quellen dringen Wassermoleküle in das Protein ein und binden sich an dessen polare Gruppen. Die dichte Packung der Polypeptidketten wird aufgelockert. Ein gequollenes Protein kann als eine Art Umkehrlösung betrachtet werden, also eine Lösung von Wassermolekülen in einer hochmolekularen Substanz – Protein. Eine weitere Wasseraufnahme führt zur Abtrennung der Proteinmoleküle von der Gesamtmasse und zur Auflösung. Aber Schwellung führt nicht immer zur Auflösung; Einige Proteine, wie z. B. Kollagen, bleiben nach der Absorption geschwollen große Menge Wasser.

Die Auflösung ist mit der Hydratisierung von Proteinen verbunden, d. h. der Bindung von Wassermolekülen an Proteine. Hydratwasser ist so fest an das Protein-Makromolekül gebunden, dass es nur sehr schwer abgetrennt werden kann. Hierbei handelt es sich nicht um eine einfache Adsorption, sondern vielmehr um die elektrostatische Bindung von Wassermolekülen an die polaren Gruppen der Nebenradikale saurer Aminosäuren, die eine negative Ladung tragen, und basischer Aminosäuren, die eine positive Ladung tragen.

Allerdings wird ein Teil des Hydratwassers durch Peptidgruppen gebunden, die Wasserstoffbrückenbindungen mit Wassermolekülen bilden. Beispielsweise quellen auch Polypeptide mit unpolaren Seitengruppen, d. h. sie binden Wasser. So bindet viel Wasser Kollagen, obwohl dieses Protein überwiegend unpolare Aminosäuren enthält. Wasser, das sich an Peptidgruppen bindet, drückt die verlängerten Polypeptidketten auseinander. Zwischenkettenbindungen (Brücken) verhindern jedoch, dass sich Proteinmoleküle voneinander lösen und in Lösung gehen. Beim Erhitzen kollagenhaltiger Rohstoffe werden die Kettenbrücken in den Kollagenfasern aufgebrochen und die freigesetzten Polypeptidketten gehen in Lösung. Diese Fraktion von teilweise hydrolysiertem löslichem Kollagen wird Gelatine genannt. Gelatine von chemische Zusammensetzung nah an Kollagen, quillt leicht auf und löst sich in Wasser auf, wodurch viskose Flüssigkeiten entstehen. Charakteristische Eigenschaft Gelatine ist die Fähigkeit zu gelieren. Wässrige Gelatinelösungen werden in der medizinischen Praxis häufig als plasmasubstituierendes und blutstillendes Mittel verwendet, und ihre Fähigkeit zur Gelbildung wird in der pharmazeutischen Praxis bei der Herstellung von Kapseln genutzt.

Faktoren, die die Proteinlöslichkeit beeinflussen. Die Löslichkeit verschiedener Proteine ​​variiert stark. Sie wird durch ihre Aminosäurezusammensetzung (polare Aminosäuren verleihen ihnen eine höhere Löslichkeit als unpolare), ihre Organisationsmerkmale (globuläre Proteine ​​sind in der Regel löslicher als fibrilläre Proteine) und ihre Lösungsmitteleigenschaften bestimmt. Beispielsweise lösen sich pflanzliche Proteine ​​– Prolamine – in 60–80 % Alkohol, Albumine – in Wasser und in schwachen Salzlösungen, und Kollagen und Keratine sind in den meisten Lösungsmitteln unlöslich.

Die Stabilität von Proteinlösungen wird durch die Ladung des Proteinmoleküls und der Hydratationshülle gewährleistet. Jedes Makromolekül eines einzelnen Proteins hat eine Gesamtladung mit dem gleichen Vorzeichen, was verhindert, dass sie in Lösung zusammenkleben und ausfallen. Alles, was dazu beiträgt, die Ladung und die Hydratationshülle aufrechtzuerhalten, erleichtert die Löslichkeit des Proteins und seine Stabilität in Lösung. Es besteht ein Zusammenhang zwischen der Proteinladung (oder der Anzahl der darin enthaltenen polaren Aminosäuren) und der Hydratation. Verbindung schließen: Je mehr polare Aminosäuren im Protein enthalten sind, desto mehr Wasser wird gebunden (pro 1 g Protein). Die Hydratationshülle eines Proteins erreicht manchmal große Ausmaße und Hydratationswasser kann bis zu 1/5 seiner Masse ausmachen.

Es stimmt, einige Proteine ​​sind hydratisierter und weniger löslich. Beispielsweise bindet Kollagen mehr Wasser als viele gut lösliche kugelförmige Proteine, löst sich jedoch nicht auf. Seine Löslichkeit wird beeinträchtigt Strukturmerkmale- Vernetzungen zwischen Polypeptidketten. Manchmal bilden entgegengesetzt geladene Proteingruppen viele ionische (Salz-)Bindungen innerhalb eines Proteinmoleküls oder zwischen Proteinmolekülen, was die Bildung von Bindungen zwischen Wassermolekülen und geladenen Proteingruppen verhindert. Es wird ein paradoxes Phänomen beobachtet: Das Protein enthält viele anionische oder kationische Gruppen, seine Löslichkeit in Wasser ist jedoch gering. Intermolekulare Salzbrücken führen dazu, dass Eiweißmoleküle zusammenkleben und ausfallen.

Welche Umweltfaktoren beeinflussen die Löslichkeit von Proteinen und ihre Stabilität in Lösungen?

• Wirkung von Neutralsalzen [zeigen] .

  Neutralsalze erhöhen in geringen Konzentrationen die Löslichkeit selbst unlöslicher Proteine sauberes Wasser(zum Beispiel Euglobuline). Dies wird durch die Tatsache erklärt, dass Salzionen, die mit entgegengesetzt geladenen Gruppen von Proteinmolekülen interagieren, Salzbrücken zwischen Proteinmolekülen zerstören. Eine Erhöhung der Salzkonzentration (Erhöhung der Ionenstärke der Lösung) hat den gegenteiligen Effekt (siehe unten – Aussalzen).

• Einfluss der pH-Umgebung [zeigen] .

  Der pH-Wert des Mediums beeinflusst die Ladung des Proteins und damit seine Löslichkeit. Im isoelektrischen Zustand, also wenn seine Gesamtladung Null ist, ist das Protein am wenigsten stabil. Durch das Entfernen der Ladung können sich Proteinmoleküle leicht aneinander annähern, zusammenkleben und ausfallen. Dies bedeutet, dass die Löslichkeit und Stabilität des Proteins bei einem pH-Wert, der dem isoelektrischen Punkt des Proteins entspricht, minimal ist.

• Einfluss der Temperatur [zeigen] .

  Es gibt keinen strengen Zusammenhang zwischen der Temperatur und der Art der Proteinlöslichkeit. Einige Proteine ​​(Globuline, Pepsin, Muskelphosphorylase) lösen sich mit zunehmender Temperatur besser in wässrigen oder salzhaltigen Lösungen; andere (Muskelaldolase, Hämoglobin usw.) sind schlimmer.

• Wirkung unterschiedlich geladener Proteine [zeigen] .

  Wenn ein Protein, das ein Polykation (basisches Protein) ist, zu einer Lösung eines Proteins gegeben wird, das ein Polyanion (saures Protein) ist, bilden sie Aggregate. In diesem Fall geht die Stabilität aufgrund der Neutralisierung der Ladungen verloren und Proteine ​​fallen aus. Manchmal wird diese Funktion verwendet, um das gewünschte Protein aus einer Proteinmischung zu isolieren.

Aussalzen

Lösungen neutraler Salze werden häufig nicht nur zur Erhöhung der Proteinlöslichkeit, beispielsweise bei der Isolierung, eingesetzt biologisches Material, aber auch zur selektiven Fällung verschiedener Proteine, also deren Fraktionierung. Den Vorgang der Proteinfällung mit neutralen Salzlösungen nennt man Aussalzen. Ein charakteristisches Merkmal der durch Aussalzen gewonnenen Proteine ​​ist der Erhalt ihrer nativen Proteine biologische Eigenschaften nach dem Entfernen des Salzes.

Der Mechanismus des Aussalzens besteht darin, dass die zugesetzten Anionen und Kationen der Salzlösung die Hydratationshülle von Proteinen entfernen, was einer der Faktoren für ihre Stabilität ist. Möglicherweise erfolgt gleichzeitig die Neutralisierung von Proteinladungen durch Salzionen, was ebenfalls die Ausfällung von Proteinen begünstigt.

Die Fähigkeit zur Aussalzung ist bei Salzanionen am stärksten ausgeprägt. Entsprechend der Stärke des Aussalzeffekts werden Anionen und Kationen in folgenden Reihen angeordnet:

• SO 4 2- > C 6 H 5 O 7 3- > CH 3 COO - > Cl - > NO 3 - > Br - > I - > CNS -
• Li + >Na + > K + > Pb + > Cs +

Diese Serien werden lyotrop genannt.

Sulfate haben in dieser Serie eine starke Aussalzwirkung. In der Praxis werden zum Aussalzen von Proteinen am häufigsten Natrium- und Ammoniumsulfat verwendet. Neben Salzen werden Proteine ​​auch mit organischen Wasserentfernern (Ethanol, Aceton, Methanol etc.) ausgefällt. Tatsächlich ist dies das gleiche Aussalzen.

Das Aussalzen wird häufig zur Trennung und Reinigung von Proteinen eingesetzt, da sich viele Proteine ​​in der Größe ihrer Hydratationshülle und der Größe ihrer Ladungen unterscheiden. Jeder von ihnen verfügt über eine eigene Aussalzzone, d. h. eine Salzkonzentration, die es dem Protein ermöglicht, zu dehydrieren und auszufallen. Nach dem Entfernen des Aussalzmittels behält das Protein alle seine natürlichen Eigenschaften und Funktionen.

Denaturierung (Denativierung) und Renaturierung (Renativierung)

Unter dem Einfluss verschiedener Substanzen, die störend wirken höhere Stufen Durch die Organisation des Proteinmoleküls (sekundär, tertiär, quartär) unter Beibehaltung der Primärstruktur verliert das Protein seine natürlichen physikalisch-chemischen und vor allem biologischen Eigenschaften. Dieses Phänomen wird Denaturierung (Denativierung) genannt. Es ist nur für Moleküle typisch, die eine komplexe räumliche Organisation haben. Synthetische und natürliche Peptide sind nicht zur Denaturierung fähig.

Bei der Denaturierung werden die Bindungen aufgebrochen, die Quartär-, Tertiär- und sogar Sekundärstrukturen stabilisieren. Die Polypeptidkette entfaltet sich und liegt entweder in ungefalteter Form oder in Form einer Zufallsspirale in Lösung vor. In diesem Fall geht die Hydratationshülle verloren und das Protein fällt aus. Das gefällte denaturierte Protein unterscheidet sich jedoch von dem gleichen Protein, das durch Aussalzen gefällt wurde, da es im ersten Fall seine nativen Eigenschaften verliert, im zweiten Fall jedoch behält. Dies weist darauf hin, dass der Wirkmechanismus der Denaturierungs- und Aussalzungsstoffe unterschiedlich ist. Beim Aussalzen bleibt die native Struktur des Proteins erhalten, beim Denaturieren wird sie jedoch zerstört.

Denaturierende Faktoren werden unterteilt in

• körperlich [zeigen] .

  Zu den physikalischen Faktoren zählen: Temperatur, Druck, mechanische Belastung, Ultraschall und ionisierende Strahlung.

  Die thermische Denaturierung von Proteinen ist der am besten untersuchte Prozess. Es galt als eines der charakteristischen Merkmale von Proteinen. Es ist seit langem bekannt, dass Protein beim Erhitzen gerinnt (koaguliert) und ausfällt. Die meisten Proteine ​​sind hitzelabil, es gibt jedoch auch Proteine, die sehr hitzebeständig sind. Zum Beispiel Trypsin, Chymotrypsin, Lysozym und einige Proteine ​​​​biologischer Membranen. Die Proteine ​​der in heißen Quellen lebenden Bakterien sind besonders temperaturbeständig. Offensichtlich reicht bei thermostabilen Proteinen die durch Erhitzen verursachte thermische Bewegung der Polypeptidketten nicht aus, um die inneren Bindungen der Proteinmoleküle aufzubrechen. Am isoelektrischen Punkt unterliegen Proteine ​​leichter einer thermischen Denaturierung. Diese Technik wird verwendet in praktische Arbeit. Im Gegensatz dazu denaturieren einige Proteine ​​bei niedrigen Temperaturen.

• chemisch [zeigen] .

  Zu den chemischen Faktoren, die eine Denaturierung verursachen, gehören: Säuren und Laugen, organische Lösungsmittel (Alkohol, Aceton), Reinigungsmittel ( Waschmittel), einige Amide (Harnstoff, Guanidinsalze usw.), Alkaloide, Schwermetalle (Quecksilber, Kupfer, Barium, Zink, Cadmiumsalze usw.). Der Mechanismus der denaturierenden Wirkung von Chemikalien hängt von ihren physikalisch-chemischen Eigenschaften ab.

  Als Eiweißfällungsmittel werden häufig Säuren und Laugen eingesetzt. Viele Proteine ​​werden bei extremen pH-Werten – unter 2 oder über 10-11 – denaturiert. Einige Proteine ​​sind jedoch resistent gegen Säuren und Laugen. Beispielsweise werden Histone und Protamine auch bei pH 2 oder pH 10 nicht denaturiert. Auch starke Lösungen von Ethanol und Aceton haben eine denaturierende Wirkung auf Proteine, obwohl diese organischen Lösungsmittel für einige Proteine ​​als Aussalzmittel verwendet werden.

  Als Fällungsmittel werden seit langem Schwermetalle und Alkaloide eingesetzt; Sie bilden starke Bindungen mit polaren Gruppen von Proteinen und brechen dadurch das System aus Wasserstoff- und Ionenbindungen.

  Besonderes Augenmerk sollte auf Harnstoff- und Guanidinsalze gelegt werden, die in hohen Konzentrationen (für Harnstoff 8 mol/l, für Guanidinhydrochlorid 2 mol/l) mit Peptidgruppen um die Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen konkurrieren. Dadurch dissoziieren Proteine ​​mit Quartärstruktur in Untereinheiten und anschließend entfalten sich die Polypeptidketten. Diese Eigenschaft von Harnstoff ist so auffällig, dass sie häufig zum Nachweis des Vorhandenseins einer Quartärstruktur eines Proteins und der Bedeutung seiner strukturellen Organisation für die Umsetzung physiologischer Funktionen verwendet wird.

Eigenschaften denaturierter Proteine . Die typischsten Anzeichen für denaturierte Proteine ​​sind die folgenden.

• Eine Erhöhung der Anzahl reaktiver oder funktioneller Gruppen im Vergleich zum nativen Proteinmolekül (funktionelle Gruppen sind die Gruppen von Nebenresten von Aminosäuren: COOH, NH 2, SH, OH). Einige dieser Gruppen befinden sich normalerweise im Inneren des Proteinmoleküls und werden von speziellen Reagenzien nicht nachgewiesen. Die Entfaltung der Polypeptidkette während der Denaturierung ermöglicht den Nachweis dieser zusätzlichen oder versteckten Gruppen.
• Reduzierte Löslichkeit und Ausfällung des Proteins (verbunden mit dem Verlust der Hydratationshülle, Entfaltung des Proteinmoleküls unter „Freilegung“ hydrophober Radikale und Neutralisierung der Ladungen polarer Gruppen).
• Ändern der Konfiguration eines Proteinmoleküls.
• Verlust der biologischen Aktivität durch Störung der natürlichen Strukturorganisation des Moleküls.
• Leichtere Spaltung durch proteolytische Enzyme im Vergleich zum nativen Protein. Der Übergang der kompakten nativen Struktur in eine ausgedehnte, lockere Form erleichtert Enzymen den Zugang zu den Peptidbindungen des Proteins, die sie zerstören.

Die letztgenannte Qualität von denaturiertem Protein ist weithin bekannt. Die thermische oder sonstige Verarbeitung proteinhaltiger Produkte (hauptsächlich Fleisch) fördert mit Hilfe proteolytischer Enzyme eine bessere Verdauung Magen-Darmtrakt. Der Magen von Menschen und Tieren produziert ein natürliches Denaturierungsmittel – Salzsäure, das durch die Denaturierung von Proteinen deren Abbau durch Enzyme unterstützt. Allerdings ist die Anwesenheit Salzsäure und proteolytische Enzyme erlauben die Verwendung von Protein nicht Medikamente durch den Mund, da sie denaturiert und sofort abgebaut werden und ihre biologische Aktivität verlieren.

Beachten Sie auch, dass denaturierende Substanzen, die Proteine ​​ausfällen, in der biochemischen Praxis für andere Zwecke als das Aussalzen verwendet werden. Durch Aussalzen wird ein Protein oder eine Gruppe von Proteinen isoliert, durch Denaturierung wird ein Stoffgemisch aus Proteinen befreit. Durch die Entfernung des Proteins können Sie eine proteinfreie Lösung erhalten oder die Wirkung dieses Proteins aufheben.

Lange glaubte man, dass die Denaturierung irreversibel sei. In einigen Fällen stellt jedoch die Entfernung des Denaturierungsmittels (solche Experimente wurden mit Harnstoff durchgeführt) die biologische Aktivität des Proteins wieder her. Der Prozess der Wiederherstellung der physikalisch-chemischen und biologischen Eigenschaften eines denaturierten Proteins wird Renaturierung oder Renativierung genannt. Wenn sich ein denaturiertes Protein (nach Entfernung denaturierender Substanzen) wieder selbst in seine ursprüngliche Struktur organisiert, wird seine biologische Aktivität wiederhergestellt.