Physikochemische Eigenschaften von Proteinen kurz. 3

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PROTEINE (Artikel 1)- eine Klasse biologischer Polymere, die in jedem lebenden Organismus vorhanden sind. Unter Beteiligung von Proteinen finden die Hauptprozesse statt, die die lebenswichtige Aktivität des Körpers sicherstellen: Atmung, Verdauung, Muskelkontraktion, Übertragung von Nervenimpulsen. Knochengewebe, Haut, Haare, Hornformationen von Lebewesen bestehen aus Proteinen. Bei den meisten Säugetieren erfolgt das Wachstum und die Entwicklung des Organismus aufgrund von Produkten, die Proteine ​​als Nahrungsbestandteil enthalten. Die Rolle von Proteinen im Körper und dementsprechend ihre Struktur ist sehr vielfältig.

Die Zusammensetzung von Proteinen.

Alle Proteine ​​sind Polymere, deren Ketten aus Aminosäurefragmenten zusammengesetzt sind. Aminosäuren sind organische Verbindungen, die in ihrer Zusammensetzung (dem Namen entsprechend) eine NH 2 -Aminogruppe und eine organische Säure enthalten, d.h. Carboxyl, COOH-Gruppe. Von der ganzen Vielfalt der existierenden Aminosäuren (theoretisch ist die Zahl der möglichen Aminosäuren unbegrenzt) nehmen nur solche an der Bildung von Proteinen teil, die nur ein Kohlenstoffatom zwischen der Aminogruppe und der Carboxylgruppe haben. IN Gesamtansicht Aminosäuren, die an der Bildung von Proteinen beteiligt sind, können durch die Formel dargestellt werden: H 2 N–CH(R)–COOH. Die an das Kohlenstoffatom gebundene R-Gruppe (diejenige zwischen den Amino- und Carboxylgruppen) bestimmt den Unterschied zwischen den Aminosäuren, aus denen Proteine ​​bestehen. Diese Gruppe kann nur aus Kohlenstoff- und Wasserstoffatomen bestehen, enthält aber häufiger neben C und H verschiedene funktionelle (zu weiteren Umwandlungen befähigte) Gruppen, z. B. HO-, H 2 N- usw. Es gibt auch eine Option, wenn R \u003d H.

Die Organismen der Lebewesen enthalten mehr als 100 verschiedene Aminosäuren, jedoch werden nicht alle beim Aufbau von Proteinen verwendet, sondern nur 20, die sogenannten „fundamentalen“. Im Tisch. 1 zeigt ihre Namen (die meisten Namen sind historisch gewachsen), die Strukturformel sowie die weit verbreitete Abkürzung. Alle Strukturformeln sind in der Tabelle so angeordnet, dass das Hauptfragment der Aminosäure rechts steht.

Tabelle 1. An der Bildung von Proteinen beteiligte Aminosäuren

Name	Struktur	Bezeichnung
Glycin		GLI
ALANIN		ALA
VALIN		WELLE
LEUCIN		LEI
ISOLEUCIN		ILE
SERIN		SER
THREONIN		TRE
Cystein		GUS
METIONINE		GETROFFEN
LYSIN		LIZ
Arginin		AWG
SPARGELSÄURE		ACH
Spargel		ACH
GLUTAMINSÄURE		GLU
GLUTAMIN		GLN
Phenylalanin		Haartrockner
TYROSIN		TIR
Tryptophan		DREI
HISTIDIN		GIS
PROLIN		PROFI
In der internationalen Praxis wird die abgekürzte Bezeichnung der aufgeführten Aminosäuren mit lateinischen Drei-Buchstaben- oder Ein-Buchstaben-Abkürzungen akzeptiert, zum Beispiel Glycin - Gly oder G, Alanin - Ala oder A.

Von diesen zwanzig Aminosäuren (Tabelle 1) enthält nur Prolin eine NH-Gruppe (statt NH 2 ) neben der COOH-Carboxylgruppe, da es Teil des zyklischen Fragments ist.

Acht Aminosäuren (Valin, Leucin, Isoleucin, Threonin, Methionin, Lysin, Phenylalanin und Tryptophan), die in der Tabelle grau hinterlegt sind, werden als essentiell bezeichnet, da der Körper sie für ein normales Wachstum und eine normale Entwicklung ständig mit der Proteinnahrung erhalten muss.

Durch die sequenzielle Verknüpfung von Aminosäuren entsteht ein Proteinmolekül, während die Carboxylgruppe einer Säure mit der Aminogruppe des Nachbarmoleküls interagiert, wodurch eine –CO-NH-Peptidbindung und ein Wasser gebildet werden Molekül wird freigesetzt. Auf Abb. 1 zeigt die Reihenschaltung von Alanin, Valin und Glycin.

Reis. 1 SERIELLE VERBINDUNG VON AMINOSÄUREN während der Bildung eines Proteinmoleküls. Als Hauptrichtung der Polymerkette wurde der Weg von der endständigen Aminogruppe H 2 N zur endständigen Carboxylgruppe COOH gewählt.

Um die Struktur eines Proteinmoleküls kompakt zu beschreiben, werden die Abkürzungen für Aminosäuren (Tabelle 1, dritte Spalte) verwendet, die an der Bildung der Polymerkette beteiligt sind. Das Fragment des in Abb. 1, aufschreiben auf die folgende Weise: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Proteinmoleküle enthalten 50 bis 1500 Aminosäurereste (kürzere Ketten werden als Polypeptide bezeichnet). Die Individualität eines Proteins wird durch den Satz von Aminosäuren bestimmt, aus denen die Polymerkette besteht, und, nicht weniger wichtig, durch die Reihenfolge ihres Wechsels entlang der Kette. Beispielsweise besteht das Insulinmolekül aus 51 Aminosäureresten (es ist eines der Proteine ​​mit der kürzesten Kette) und besteht aus zwei miteinander verbundenen parallelen Ketten ungleicher Länge. Die Sequenz der Aminosäurefragmente ist in Fig. 1 gezeigt. 2.

Reis. 2 INSULIN MOLEKÜL, aufgebaut aus 51 Aminosäureresten, Fragmente gleicher Aminosäuren sind mit der entsprechenden Hintergrundfarbe markiert. Die in der Kette enthaltenen Cystein-Aminosäurereste (Kurzbezeichnung CIS) bilden Disulfidbrücken -S-S-, die zwei Polymermoleküle verbinden, oder Jumper innerhalb einer Kette bilden.

Moleküle der Aminosäure Cystein (Tabelle 1) enthalten reaktive Sulfhydridgruppen -SH, die miteinander wechselwirken und Disulfidbrücken -S-S- bilden. Die Rolle von Cystein in der Welt der Proteine ​​​​ist eine besondere, mit seiner Beteiligung werden Vernetzungen zwischen polymeren Proteinmolekülen gebildet.

Die Kombination von Aminosäuren zu einer Polymerkette erfolgt in einem lebenden Organismus unter der Kontrolle von Nukleinsäuren. Sie geben eine strenge Montageordnung vor und regulieren die feste Länge des Polymermoleküls ().

Die Struktur von Proteinen.

Die Zusammensetzung des Proteinmoleküls, dargestellt in Form von abwechselnden Aminosäureresten (Abb. 2), wird als Primärstruktur des Proteins bezeichnet. Zwischen den in der Polymerkette vorhandenen Iminogruppen HN und Carbonylgruppen CO treten Wasserstoffbrückenbindungen () auf, wodurch das Proteinmolekül eine bestimmte räumliche Form annimmt, die als Sekundärstruktur bezeichnet wird. Am häufigsten sind zwei Arten von Sekundärstrukturen in Proteinen.

Die erste Option, die als α-Helix bezeichnet wird, wird mithilfe von Wasserstoffbrückenbindungen innerhalb eines Polymermoleküls implementiert. Die geometrischen Parameter des Moleküls, bestimmt durch die Bindungslängen und Bindungswinkel, sind derart, dass die Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen möglich ist Gruppen H-N und C=O, zwischen denen sich zwei Peptidfragmente H-N-C=O befinden (Fig. 3).

Die Zusammensetzung der in Abb. 1 gezeigten Polypeptidkette. 3 wird in abgekürzter Form wie folgt geschrieben:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Infolge der kontrahierenden Wirkung von Wasserstoffbrückenbindungen nimmt das Molekül die Form einer Helix an - die sogenannte α-Helix, sie wird als gekrümmtes spiralförmiges Band dargestellt, das durch die Atome verläuft, die die Polymerkette bilden (Abb. 4).

Reis. 4 3D-MODELL EINES PROTEINMOLEKÜLS in Form einer α-Helix. Wasserstoffbrückenbindungen sind als grün gepunktete Linien dargestellt. zylindrische Form die Spirale ist bei einem bestimmten Drehwinkel sichtbar (Wasserstoffatome sind in der Abbildung nicht dargestellt). Die Farbe einzelner Atome wird in Übereinstimmung mit internationalen Regeln angegeben, die Schwarz für Kohlenstoffatome, Blau für Stickstoff, Rot für Sauerstoff und Gelb für Schwefel empfehlen (weiße Farbe wird für Wasserstoffatome empfohlen, die in der Abbildung nicht gezeigt sind, in diesem Fall die gesamte Struktur auf dunklem Hintergrund dargestellt).

Eine andere Variante der Sekundärstruktur, die sogenannte β-Struktur, wird ebenfalls unter Beteiligung von Wasserstoffbrückenbindungen gebildet, der Unterschied besteht darin, dass die H-N- und C=O-Gruppen von zwei oder mehr parallel angeordneten Polymerketten interagieren. Da die Polypeptidkette eine Richtung hat (Abb. 1), sind Varianten möglich, wenn die Richtung der Ketten gleich (parallele β-Struktur, Abb. 5) oder entgegengesetzt ist (antiparallele β-Struktur, Abb. 6). .

An der Bildung der β-Struktur können Polymerketten unterschiedlicher Zusammensetzung beteiligt sein, während die die Polymerkette einrahmenden organischen Gruppen (Ph, CH 2 OH usw.) meist eine untergeordnete Rolle spielen, die gegenseitige Anordnung der H-N und C =O Gruppen ist maßgebend. Da die H-N- und C=O-Gruppen relativ zur Polymerkette in unterschiedliche Richtungen gerichtet sind (nach oben und unten in der Figur), wird es möglich, dass drei oder mehr Ketten gleichzeitig interagieren.

Die Zusammensetzung der ersten Polypeptidkette in Abb. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

Die Zusammensetzung der zweiten und dritten Kette:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Die Zusammensetzung der in Abb. 1 gezeigten Polypeptidketten. 6, das gleiche wie in Abb. 5 besteht der Unterschied darin, dass die zweite Kette die entgegengesetzte (im Vergleich zu 5 ) Richtung hat.

Es ist möglich, innerhalb eines Moleküls eine β-Struktur auszubilden, wenn sich herausstellt, dass ein Kettenfragment in einem bestimmten Abschnitt um 180° gedreht ist, in diesem Fall haben zwei Äste eines Moleküls die entgegengesetzte Richtung, folglich eine Antiparallel β-Struktur wird gebildet (Fig. 7).

Die in Abb. 7 in einem flachen Bild, gezeigt in Abb. 8 in Form eines dreidimensionalen Modells. Abschnitte der β-Struktur werden üblicherweise vereinfacht durch ein flaches Wellenband bezeichnet, das durch die Atome verläuft, die die Polymerkette bilden.

In der Struktur vieler Proteine ​​wechseln sich Abschnitte der α-Helix und bandförmige β-Strukturen sowie einzelne Polypeptidketten ab. Ihre gegenseitige Anordnung und Abwechslung in der Polymerkette wird als Tertiärstruktur des Proteins bezeichnet.

Im Folgenden werden Methoden zur Darstellung der Struktur von Proteinen am Beispiel des Pflanzenproteins Crambin aufgezeigt. Strukturformeln von Proteinen, die oft bis zu Hunderte von Aminosäurefragmenten enthalten, sind komplex, umständlich und schwer zu verstehen, daher werden manchmal vereinfachte Strukturformeln verwendet - ohne Symbole chemischer Elemente (Abb. 9, Option A), aber gleichzeitig Zeit behalten sie die Farbe von Valenzstrichen gemäß internationalen Regeln (Abb. 4). In diesem Fall wird die Formel nicht in einem flachen, sondern in einem räumlichen Bild dargestellt, das der realen Struktur des Moleküls entspricht. Diese Methode erlaubt beispielsweise die Unterscheidung zwischen Disulfidbrücken ( ähnliche Themen, die in Insulin enthalten sind, Abb. 2), Phenylgruppen im Seitengerüst der Kette usw. Etwas anschaulicher ist das Bild von Molekülen in Form von dreidimensionalen Modellen (durch Stäbchen verbundene Kugeln) (Abb. 9, Variante B). Beide Methoden erlauben es jedoch nicht, die Tertiärstruktur darzustellen, daher schlug die amerikanische Biophysikerin Jane Richardson vor, α-Strukturen als spiralförmig verdrillte Bänder (siehe Abb. 4), β-Strukturen als flache wellenförmige Bänder (Abb. 8) und Verbindungen darzustellen sie einzelne Ketten - in Form dünner Bündel hat jede Art von Struktur ihre eigene Farbe. Diese Methode zur Darstellung der Tertiärstruktur eines Proteins ist heute weit verbreitet (Abb. 9, Variante B). Manchmal werden für einen höheren Informationsgehalt eine Tertiärstruktur und eine vereinfachte Strukturformel zusammen dargestellt (Abb. 9, Variante D). Es gibt auch Modifikationen des von Richardson vorgeschlagenen Verfahrens: α-Helices werden als Zylinder dargestellt, und β-Strukturen haben die Form flacher Pfeile, die die Richtung der Kette anzeigen (Abb. 9, Option E). Weniger verbreitet ist die Methode, bei der das gesamte Molekül als Bündel dargestellt wird, wobei ungleiche Strukturen durch unterschiedliche Farben gekennzeichnet und Disulfidbrücken als gelbe Brücken dargestellt werden (Abb. 9, Variante E).

Option B ist für die Wahrnehmung am bequemsten, wenn bei der Darstellung der Tertiärstruktur die strukturellen Merkmale des Proteins (Aminosäurefragmente, ihre alternierende Reihenfolge, Wasserstoffbrückenbindungen) nicht angezeigt werden, während angenommen wird, dass alle Proteine ​​„Details“ enthalten. entnommen aus einem Standardsatz von zwanzig Aminosäuren (Tabelle 1). Die Hauptaufgabe bei der Darstellung einer Tertiärstruktur besteht darin, die räumliche Anordnung und den Wechsel von Sekundärstrukturen darzustellen.

Reis. 9 VERSCHIEDENE VERSIONEN VON BILDERN DER STRUKTUR DES CRUMBIN PROTEINS.
A ist eine Strukturformel in einem räumlichen Bild.
B - Struktur in Form eines dreidimensionalen Modells.
B ist die Tertiärstruktur des Moleküls.
G - eine Kombination der Optionen A und B.
E - vereinfachtes Bild der Tertiärstruktur.
E - Tertiärstruktur mit Disulfidbrücken.

Am bequemsten für die Wahrnehmung ist eine dreidimensionale Tertiärstruktur (Option B), befreit von den Details der Strukturformel.

Ein Proteinmolekül mit Tertiärstruktur nimmt in der Regel eine bestimmte Konfiguration an, die durch polare (elektrostatische) Wechselwirkungen und Wasserstoffbrücken gebildet wird. Dadurch nimmt das Molekül die Form einer kompakten Spirale an - globuläre Proteine ​​(Kügelchen, lat. Ball) oder filamentös - fibrilläre Proteine ​​​​(Fibra, lat. Faser).

Ein Beispiel für eine globuläre Struktur ist das Albuminprotein, die Albuminklasse umfasst Proteine Hühnerei. Die Polymerkette von Albumin besteht hauptsächlich aus Alanin, Asparaginsäure, Glycin und Cystein, die sich in einer bestimmten Reihenfolge abwechseln. Die Tertiärstruktur enthält α-Helices, die durch Einzelketten verbunden sind (Abb. 10).

Reis. 10 GLOBULAR STRUKTUR VON ALBUMIN

Ein Beispiel für eine fibrilläre Struktur ist das Fibroinprotein. Sie enthalten eine große Menge an Glycin-, Alanin- und Serinresten (jeder zweite Aminosäurerest ist Glycin); Sulfhydridgruppen enthaltende Cysteinreste fehlen. Fibroin, der Hauptbestandteil natürlicher Seide und Spinnweben, enthält β-Strukturen, die durch einzelne Ketten verbunden sind (Abb. 11).

Reis. elf FIBRILLÄRES PROTEIN FIBROIN

Die Möglichkeit, eine Tertiärstruktur eines bestimmten Typs zu bilden, ist der Primärstruktur des Proteins inhärent, d.h. vorher durch die Reihenfolge des Wechsels der Aminosäurereste bestimmt. Aus bestimmten Sätzen solcher Reste entstehen überwiegend α-Helices (es gibt ziemlich viele solcher Sätze), ein anderer Satz führt zum Auftreten von β-Strukturen, einzelne Ketten sind durch ihre Zusammensetzung gekennzeichnet.

Einige Proteinmoleküle können sich unter Beibehaltung einer Tertiärstruktur zu großen supramolekularen Aggregaten verbinden, während sie durch polare Wechselwirkungen sowie Wasserstoffbrückenbindungen zusammengehalten werden. Solche Formationen werden als Quartärstruktur des Proteins bezeichnet. Beispielsweise bildet das Protein Ferritin, das hauptsächlich aus Leucin, Glutaminsäure, Asparaginsäure und Histidin besteht (Ferricin enthält alle 20 Aminosäurereste in unterschiedlichen Mengen), eine Tertiärstruktur aus vier parallel gelegten α-Helices. Wenn Moleküle zu einem einzigen Ensemble kombiniert werden (Abb. 12), entsteht eine Quartärstruktur, die bis zu 24 Ferritinmoleküle umfassen kann.

Abb.12 BILDUNG DER QUATERNÄREN STRUKTUR DES GLOBULAREN PROTEINS FERRITIN

Ein weiteres Beispiel für supramolekulare Formationen ist die Struktur von Kollagen. Es ist ein fibrilläres Protein, dessen Ketten hauptsächlich aus Glycin im Wechsel mit Prolin und Lysin aufgebaut sind. Die Struktur enthält Einzelketten, dreifache α-Helices, die sich mit bandartigen β-Strukturen abwechseln, die in parallelen Bündeln gestapelt sind (Abb. 13).

Abb.13 SUPRAMOLEKULARE STRUKTUR VON KOLLAGENFIBRILLÄREM PROTEIN

Chemische Eigenschaften von Proteinen.

Unter Einwirkung von organischen Lösungsmitteln, Abfallprodukten einiger Bakterien (Milchsäuregärung) oder bei Temperaturerhöhung werden Sekundär- und Tertiärstrukturen zerstört, ohne ihre Primärstruktur zu beschädigen, wodurch das Protein an Löslichkeit verliert und verliert biologische Aktivität, wird dieser Vorgang als Denaturierung bezeichnet, dh der Verlust natürlicher Eigenschaften, z. B. Gerinnen von Sauermilch, geronnenes Eiweiß eines gekochten Hühnereis. Bei erhöhten Temperaturen denaturieren die Proteine ​​lebender Organismen (insbesondere Mikroorganismen) schnell. Solche Proteine ​​können nicht an biologischen Prozessen teilnehmen, infolgedessen sterben Mikroorganismen ab, sodass gekochte (oder pasteurisierte) Milch länger gelagert werden kann.

Peptidbindungen H-N-C=O, die die Polymerkette des Proteinmoleküls bilden, werden in Gegenwart von Säuren oder Laugen hydrolysiert und die Polymerkette bricht, was schließlich zu den ursprünglichen Aminosäuren führen kann. Peptidbindungen, die in α-Helices oder β-Strukturen enthalten sind, sind widerstandsfähiger gegen Hydrolyse und verschiedene chemische Angriffe (im Vergleich zu denselben Bindungen in Einzelketten). Eine schonendere Zerlegung des Proteinmoleküls in seine konstituierenden Aminosäuren erfolgt in wasserfreiem Medium mit Hydrazin H 2 N-NH 2, wobei alle Aminosäurefragmente bis auf das letzte die sogenannten Hydrazide bilden Carbonsäuren mit dem C(O)-HN-NH2-Fragment (Abb. 14).

Reis. 14. POLYPEPTID-SPALTUNG

Eine solche Analyse kann Aufschluss über die Aminosäurezusammensetzung eines Proteins geben, wichtiger ist jedoch, deren Abfolge in einem Proteinmolekül zu kennen. Eine der für diesen Zweck weit verbreiteten Methoden ist die Einwirkung auf die Polypeptidkette von Phenylisothiocyanat (FITC), die in alkalische Umgebung bindet an das Polypeptid (vom Ende, das die Aminogruppe enthält), und wenn die Reaktion des Mediums zu sauer wird, löst es sich von der Kette und nimmt ein Fragment einer Aminosäure mit (Abb. 15).

Reis. 15 SEQUENTIELLE POLYPEPTID-Spaltung

Für eine solche Analyse wurden viele spezielle Methoden entwickelt, darunter auch solche, die beginnen, ein Proteinmolekül ausgehend vom Carboxylende in seine Bestandteile zu „zerlegen“.

Gekreuzte Disulfidbrücken S-S (gebildet durch die Wechselwirkung von Cysteinresten, Abb. 2 und 9) werden gespalten und durch Einwirkung verschiedener Reduktionsmittel in HS-Gruppen umgewandelt. Die Einwirkung von Oxidationsmitteln (Sauerstoff oder Wasserstoffperoxid) führt wiederum zur Bildung von Disulfidbrücken (Abb. 16).

Reis. 16. Spaltung von Disulfidbrücken

Um zusätzliche Quervernetzungen in Proteinen zu schaffen, nutzt man die Reaktivität von Amino- und Carboxylgruppen. Für verschiedene Wechselwirkungen zugänglicher sind die Aminogruppen, die sich im Seitenrahmen der Kette befinden – Fragmente von Lysin, Asparagin, Lysin, Prolin (Tabelle 1). Wenn solche Aminogruppen mit Formaldehyd wechselwirken, findet der Kondensationsprozess statt und es entstehen Kreuzbrücken –NH–CH2–NH– (Abb. 17).

Reis. 17 SCHAFFUNG ZUSÄTZLICHER QUERBRÜCKEN ZWISCHEN PROTEINMOLEKÜLEN.

Die endständigen Carboxylgruppen des Proteins können mit Komplexverbindungen einiger mehrwertiger Metalle (häufiger werden Chromverbindungen verwendet) reagieren, und es kommt auch zu Quervernetzungen. Beide Verfahren werden in der Ledergerbung eingesetzt.

Die Rolle von Proteinen im Körper.

Die Rolle von Proteinen im Körper ist vielfältig.

Enzyme(fermentatio lat. - Fermentation), ihr anderer Name ist Enzyme (en zumh griechisch. - in Hefe) - das sind Proteine ​​mit katalytischer Aktivität, sie können die Geschwindigkeit biochemischer Prozesse um das Tausendfache erhöhen. Unter der Wirkung von Enzymen Bestandteile Lebensmittel: Proteine, Fette und Kohlenhydrate - werden in einfachere Verbindungen zerlegt, aus denen dann neue Makromoleküle synthetisiert werden, notwendig für den Körper eine bestimmte Art. Enzyme sind auch an vielen biochemischen Syntheseprozessen beteiligt, beispielsweise an der Synthese von Proteinen (einige Proteine ​​helfen bei der Synthese anderer).

Enzyme sind nicht nur hocheffiziente Katalysatoren, sondern auch selektiv (lenken die Reaktion strikt in die vorgegebene Richtung). In ihrer Gegenwart verläuft die Reaktion mit nahezu 100 %iger Ausbeute ohne die Bildung von Nebenprodukten und gleichzeitig sind die Strömungsbedingungen mild: normaler atmosphärischer Druck und Temperatur eines lebenden Organismus. Zum Vergleich: Die Synthese von Ammoniak aus Wasserstoff und Stickstoff in Gegenwart eines aktivierten Eisenkatalysators wird bei 400–500 °C und einem Druck von 30 MPa durchgeführt, die Ausbeute an Ammoniak beträgt 15–25 % pro Zyklus. Enzyme gelten als unübertroffene Katalysatoren.

Die intensive Erforschung von Enzymen begann Mitte des 19. Jahrhunderts, inzwischen wurden mehr als 2.000 verschiedene Enzyme untersucht, dies ist die vielfältigste Klasse von Proteinen.

Die Namen von Enzymen lauten wie folgt: Der Name des Reagens, mit dem das Enzym interagiert, oder der Name der katalysierten Reaktion wird mit der Endung -aza angehängt, z. B. Arginase zersetzt Arginin (Tabelle 1), Decarboxylase katalysiert Decarboxylierung, d.h. Abspaltung von CO 2 aus der Carboxylgruppe:

– COOH → – CH + CO 2

Um die Rolle eines Enzyms genauer anzugeben, werden häufig sowohl das Objekt als auch die Art der Reaktion in seinem Namen angegeben, zum Beispiel ist Alkoholdehydrogenase ein Enzym, das Alkohole dehydriert.

Für einige vor langer Zeit entdeckte Enzyme hat sich der historische Name (ohne die Endung -aza) erhalten, zum Beispiel Pepsin (pepsis, griechisch. Verdauung) und Trypsin (thrypsis griechisch. Verflüssigung) bauen diese Enzyme Proteine ​​ab.

Zur Systematisierung werden Enzyme kombiniert große Klassen, die Klassifizierung basiert auf der Art der Reaktion, die Klassen werden nach dem allgemeinen Prinzip benannt - der Name der Reaktion und die Endung - aza. Einige dieser Klassen sind unten aufgeführt.

Oxidoreduktase sind Enzyme, die Redoxreaktionen katalysieren. Die in dieser Klasse enthaltenen Dehydrogenasen führen einen Protonentransfer durch, beispielsweise oxidiert die Alkoholdehydrogenase (ADH) Alkohole zu Aldehyden, die anschließende Oxidation von Aldehyden zu Carbonsäuren wird durch Aldehyddehydrogenasen (ALDH) katalysiert. Beide Prozesse laufen im Körper bei der Verarbeitung von Ethanol zu Essigsäure ab (Abb. 18).

Reis. 18 ZWEI-STUFEN-OXIDATION VON ETHANOL zu Essigsäure

Betäubend wirkt nicht Ethanol, sondern das Zwischenprodukt Acetaldehyd, je geringer die Aktivität des ALDH-Enzyms, desto langsamer verläuft die zweite Stufe - die Oxidation von Acetaldehyd zu Essigsäure, und desto länger und stärker ist die berauschende Wirkung durch Einnahme von Ethanol. Die Analyse ergab, dass mehr als 80 % der Vertreter der gelben Rasse eine relativ geringe ALDH-Aktivität und damit eine deutlich ausgeprägtere Alkoholtoleranz aufweisen. Der Grund für diese angeborene reduzierte Aktivität von ALDH ist, dass ein Teil der Glutaminsäurereste im „abgeschwächten“ ALDH-Molekül durch Lysinfragmente ersetzt ist (Tabelle 1).

Transferasen- Enzyme, die die Übertragung funktioneller Gruppen katalysieren, beispielsweise katalysiert Transiminase die Übertragung einer Aminogruppe.

Hydrolasen sind Enzyme, die die Hydrolyse katalysieren. Die zuvor erwähnten Trypsin und Pepsine hydrolysieren Peptidbindungen und Lipasen spalten die Esterbindung in Fetten:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Liase- Enzyme, die Reaktionen katalysieren, die auf nicht-hydrolytische Weise stattfinden, als Ergebnis solcher Reaktionen werden C-C-, C-O-, C-N-Bindungen aufgebrochen und neue Bindungen gebildet. Zu dieser Klasse gehört das Enzym Decarboxylase

Isomerasen- Enzyme, die die Isomerisierung katalysieren, z. B. die Umwandlung von Maleinsäure in Fumarsäure (Abb. 19), dies ist ein Beispiel für eine cis-trans-Isomerisierung ().

Reis. 19. ISOMERISIERUNG VON MALEINSÄURE in Gegenwart des Enzyms in Fumarsäure umgewandelt.

Die Arbeit von Enzymen wird beobachtet allgemeines Prinzip, wonach immer eine strukturelle Entsprechung zwischen dem Enzym und dem Reagens der beschleunigten Reaktion besteht. Nach dem bildlichen Ausdruck eines der Begründer der Enzymlehre nähert sich das Reagenz dem Enzym wie ein Schlüssel zum Schloss. Dabei katalysiert jedes Enzym eine bestimmte chemische Reaktion oder eine Gruppe gleichartiger Reaktionen. Manchmal kann ein Enzym auf eine einzelne Verbindung einwirken, wie Urease (uron griechisch. - Urin) katalysiert nur die Hydrolyse von Harnstoff:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

Die feinste Selektivität zeigen Enzyme, die zwischen optisch aktiven Antipoden – links- und rechtshändigen Isomeren – unterscheiden. L-Arginase wirkt nur auf linksdrehendes Arginin und beeinflusst das rechtsdrehende Isomer nicht. L-Lactat-Dehydrogenase wirkt nur auf die linksdrehenden Ester der Milchsäure, die sogenannten Lactate (Lactis lat. Milch), während die D-Lactat-Dehydrogenase nur D-Lactate abbaut.

Die meisten Enzyme wirken nicht auf eine, sondern auf eine Gruppe verwandter Verbindungen, zum Beispiel „bevorzugt“ Trypsin, die von Lysin und Arginin gebildeten Peptidbindungen zu spalten (Tabelle 1).

Die katalytischen Eigenschaften einiger Enzyme, wie z. B. Hydrolasen, werden ausschließlich durch die Struktur des Proteinmoleküls selbst bestimmt, eine andere Klasse von Enzymen – Oxidoreduktasen (z. B. Alkoholdehydrogenase) kann nur in Gegenwart von assoziierten Nichtproteinmolekülen aktiv sein sie - Vitamine, die Mg, Ca, Zn, Mn und Fragmente von Nukleinsäuren aktivieren (Abb. 20).

Reis. 20 ALKOHOLD-DEHYDROGENASE-MOLEKÜL

Transportproteine ​​binden und transportieren verschiedene Moleküle oder Ionen durch Zellmembranen (sowohl innerhalb als auch außerhalb der Zelle) sowie von einem Organ zum anderen.

Zum Beispiel bindet Hämoglobin Sauerstoff, wenn das Blut durch die Lungen fließt, und gibt ihn an verschiedene Gewebe des Körpers ab, wo Sauerstoff freigesetzt und dann zur Oxidation von Nahrungsbestandteilen verwendet wird. Dieser Prozess dient als Energiequelle (manchmal wird der Begriff „Brennen“ verwendet). Lebensmittel im Organismus).

Hämoglobin enthält neben dem Eiweißanteil eine Komplexverbindung von Eisen mit einem zyklischen Porphyrinmolekül (Porphyros griechisch. - lila), die die rote Farbe des Blutes bestimmt. Dieser Komplex (Abb. 21, links) spielt die Rolle eines Sauerstoffträgers. In Hämoglobin befindet sich der Eisen-Porphyrin-Komplex innerhalb des Proteinmoleküls und wird durch polare Wechselwirkungen sowie durch eine koordinative Bindung mit Stickstoff in Histidin (Tabelle 1), das Bestandteil des Proteins ist, festgehalten. Das O2-Molekül, das von Hämoglobin getragen wird, ist über eine koordinative Bindung an das Eisenatom von der Seite angelagert, an der Histidin angelagert ist (Abb. 21, rechts).

Reis. 21 STRUKTUR DES EISENKOMPLEXES

Die Struktur des Komplexes ist rechts in Form eines dreidimensionalen Modells dargestellt. Der Komplex wird im Proteinmolekül durch eine Koordinationsbindung (gestrichelte blaue Linie) zwischen dem Fe-Atom und dem N-Atom im Histidin, das Teil des Proteins ist, gehalten. Das O 2 -Molekül, das von Hämoglobin getragen wird, ist an das Fe-Atom aus dem gegenüberliegenden Land des planaren Komplexes koordiniert (rot gepunktete Linie).

Hämoglobin ist eines der am besten untersuchten Proteine, es besteht aus a-Helices, die durch Einzelketten verbunden sind, und enthält vier Eisenkomplexe. Somit ist Hämoglobin wie ein voluminöses Paket für den Transport von vier Sauerstoffmolekülen auf einmal. Die Form von Hämoglobin entspricht globulären Proteinen (Abb. 22).

Reis. 22 GLOBULAR FORM VON HÄMOGLOBIN

Der wesentliche "Vorteil" des Hämoglobins besteht darin, dass die Anreicherung von Sauerstoff und seine anschließende Abspaltung bei der Übertragung auf verschiedene Gewebe und Organe schnell erfolgt. Kohlenmonoxid, CO (Kohlenmonoxid), bindet noch schneller an Fe im Hämoglobin, bildet aber im Gegensatz zu O 2 einen schwer abbaubaren Komplex. Infolgedessen ist ein solches Hämoglobin nicht in der Lage, O 2 zu binden, was (bei Einatmen großer Mengen Kohlenmonoxid) zum Erstickungstod des Körpers führt.

Die zweite Funktion von Hämoglobin ist die Übertragung von ausgeatmetem CO 2, aber nicht das Eisenatom, sondern das H 2 der N-Gruppe des Proteins ist am Prozess der vorübergehenden Bindung von Kohlendioxid beteiligt.

Die "Leistung" von Proteinen hängt von ihrer Struktur ab, zum Beispiel führt das Ersetzen des einzigen Aminosäurerests der Glutaminsäure in der Hämoglobin-Polypeptidkette durch einen Valinrest (eine selten beobachtete angeborene Anomalie) zu einer Krankheit namens Sichelzellenanämie.

Es gibt auch Transportproteine, die Fette, Glukose und Aminosäuren binden und sowohl innerhalb als auch außerhalb der Zellen transportieren können.

Transportproteine ​​einer besonderen Art transportieren die Stoffe nicht selbst, sondern fungieren als „Transportregler“, indem sie bestimmte Stoffe durch die Membran (die Außenwand der Zelle) leiten. Solche Proteine ​​werden oft als Membranproteine ​​bezeichnet. Sie haben die Form eines Hohlzylinders und sorgen, eingebettet in der Membranwand, für die Bewegung einiger polarer Moleküle oder Ionen in die Zelle. Ein Beispiel für ein Membranprotein ist Porin (Abb. 23).

Reis. 23 PORIN-PROTEIN

Nahrungs- und Speicherproteine ​​dienen, wie der Name schon sagt, als Quellen der inneren Ernährung, häufiger für Embryonen von Pflanzen und Tieren sowie in den frühen Entwicklungsstadien junger Organismen. Zu den Nahrungsproteinen gehören Albumin (Abb. 10) – der Hauptbestandteil von Eiweiß – sowie Casein – das Hauptprotein der Milch. Unter der Wirkung des Enzyms Pepsin gerinnt Casein im Magen, wodurch es im Magen verbleibt Verdauungstrakt und effiziente Absorption. Casein enthält Fragmente aller vom Körper benötigten Aminosäuren.

In Ferritin (Abb. 12), das im Gewebe von Tieren enthalten ist, werden Eisenionen gespeichert.

Myoglobin ist auch ein Speicherprotein, das in Zusammensetzung und Struktur dem Hämoglobin ähnelt. Myoglobin konzentriert sich hauptsächlich in den Muskeln, seine Hauptaufgabe ist die Speicherung von Sauerstoff, den es durch Hämoglobin erhält. Es wird schnell mit Sauerstoff gesättigt (viel schneller als Hämoglobin) und überträgt es dann allmählich auf verschiedene Gewebe.

Strukturproteine ​​erfüllen eine Schutzfunktion (Haut) oder stützen – sie halten den Körper zusammen und verleihen ihm Festigkeit (Knorpel und Sehnen). Ihr Hauptbestandteil ist das fibrilläre Protein Kollagen (Abb. 11), das häufigste Protein der Tierwelt, im Körper von Säugetieren macht es fast 30 % der gesamten Proteinmasse aus. Kollagen hat eine hohe Zugfestigkeit (die Festigkeit der Haut ist bekannt), aber aufgrund des geringen Gehalts an Quervernetzungen im Hautkollagen sind Tierhäute in ihrer Rohform nicht sehr gut für die Herstellung verschiedener Produkte geeignet. Um das Quellen der Haut in Wasser, das Schrumpfen beim Trocknen sowie das Erhöhen der Festigkeit im gewässerten Zustand und das Erhöhen der Elastizität des Kollagens zu verringern, werden zusätzliche Quervernetzungen geschaffen (Abb. 15a), dies sind die sogenannten Gerbverfahren für Leder.

In lebenden Organismen werden Kollagenmoleküle, die im Prozess des Wachstums und der Entwicklung des Organismus entstanden sind, nicht aktualisiert und nicht durch neu synthetisierte ersetzt. Mit zunehmendem Alter des Körpers nimmt die Anzahl der Vernetzungen im Kollagen zu, was zu einer Abnahme seiner Elastizität führt, und da keine Erneuerung auftritt, treten altersbedingte Veränderungen auf - eine Zunahme der Zerbrechlichkeit von Knorpel und Sehnen, das Auftreten von Falten auf der Haut.

Gelenkbänder enthalten Elastin, ein Strukturprotein, das sich leicht in zwei Dimensionen dehnen lässt. Die größte Elastizität besitzt das Protein Resilin, das sich bei manchen Insekten an den Scharnierstellen der Flügel befindet.

Hornformationen - Haare, Nägel, Federn, die hauptsächlich aus Keratinprotein bestehen (Abb. 24). Sein Hauptunterschied ist der merkliche Gehalt an Cysteinresten, die Disulfidbrücken bilden, die dem Haar sowie Wollstoffen eine hohe Elastizität (die Fähigkeit, seine ursprüngliche Form nach Verformung wiederherzustellen) verleihen.

Reis. 24. FRAGMENT VON FIBRILLAR PROTEIN KERATIN

Für eine irreversible Formänderung eines Keratinobjekts müssen Sie zuerst die Disulfidbrücken mit Hilfe eines Reduktionsmittels zerstören, ihm eine neue Form geben und dann die Disulfidbrücken mit Hilfe eines Oxidationsmittels wieder herstellen (Abb 16), so wird zum Beispiel Dauerwelle gemacht.

Mit einer Erhöhung des Gehalts an Cysteinresten im Keratin und dementsprechend einer Erhöhung der Anzahl von Disulfidbrücken verschwindet die Verformungsfähigkeit, gleichzeitig tritt jedoch eine hohe Festigkeit auf (Hörner von Huftieren und Schildkrötenpanzern enthalten bis zu 18% Cysteinfragmente). Der Körper von Säugetieren enthält bis zu 30 verschiedene Arten Keratin.

Das mit Keratin verwandte fibrilläre Protein Fibroin, das von Seidenraupenraupen beim Einrollen von Kokons sowie von Spinnen beim Weben von Netzen abgesondert wird, enthält nur β-Strukturen, die durch Einzelketten verbunden sind (Abb. 11). Im Gegensatz zu Keratin hat Fibroin keine quer verlaufenden Disulfidbrücken, es hat eine sehr starke Zugfestigkeit (die Festigkeit pro Querschnittseinheit einiger Gewebeproben ist höher als die von Stahlseilen). Aufgrund des Fehlens von Vernetzungen ist Fibroin unelastisch (es ist bekannt, dass Wollstoffe fast unauslöschlich sind und Seidenstoffe leicht zerknittern).

regulatorische Proteine.

Regulatorische Proteine, häufiger genannt, sind an verschiedenen physiologischen Prozessen beteiligt. Beispielsweise besteht das Hormon Insulin (Abb. 25) aus zwei α-Ketten, die durch Disulfidbrücken verbunden sind. Insulin reguliert Stoffwechselprozesse mit Glukose, sein Fehlen führt zu Diabetes.

Reis. 25 PROTEININSULIN

Die Hypophyse des Gehirns synthetisiert ein Hormon, das das Wachstum des Körpers reguliert. Es gibt regulatorische Proteine, die die Biosynthese verschiedener Enzyme im Körper steuern.

Kontraktile und motorische Proteine ​​geben dem Körper die Fähigkeit, sich zusammenzuziehen, seine Form zu verändern und sich zu bewegen, in erster Linie sprechen wir von Muskeln. 40 % der Masse aller in den Muskeln enthaltenen Proteine ​​ist Myosin (mys, myos, griechisch. - Muskel). Sein Molekül enthält sowohl einen fibrillären als auch einen kugelförmigen Teil (Abb. 26).

Reis. 26 MYOSIN-MOLEKÜL

Solche Moleküle verbinden sich zu großen Aggregaten mit 300–400 Molekülen.

Wenn sich die Konzentration von Calciumionen im Raum um die Muskelfasern ändert, tritt eine reversible Änderung der Konformation der Moleküle auf - eine Änderung der Form der Kette aufgrund der Rotation einzelner Fragmente um die Valenzbindungen. Dies führt zu Muskelkontraktion und -entspannung, das Signal zur Änderung der Konzentration von Calciumionen kommt von den Nervenenden in den Muskelfasern. Künstliche Muskelkontraktion kann durch die Einwirkung elektrischer Impulse verursacht werden, was zu einer starken Änderung der Konzentration von Calciumionen führt. Dies ist die Grundlage für die Stimulierung des Herzmuskels, um die Arbeit des Herzens wiederherzustellen.

Schutzproteine ​​​​ermöglichen es Ihnen, den Körper vor dem Eindringen angreifender Bakterien, Viren und vor dem Eindringen von Fremdproteinen zu schützen (der allgemeine Name von Fremdkörpern ist Antigene). Die Rolle von Schutzproteinen übernehmen Immunglobuline (ihr anderer Name ist Antikörper), sie erkennen Antigene, die in den Körper eingedrungen sind, und binden fest an sie. Im Körper von Säugetieren, einschließlich Menschen, gibt es fünf Klassen von Immunglobulinen: M, G, A, D und E, ihre Struktur ist, wie der Name schon sagt, kugelförmig, außerdem sind sie alle ähnlich aufgebaut. Die molekulare Organisation von Antikörpern ist unten am Beispiel von Immunglobulin der Klasse G dargestellt (Abb. 27). Das Molekül enthält vier Polypeptidketten, die durch drei Disulfidketten verbunden sind. Brücken S-S(in Abb. 27 sind sie mit verdickten Valenzbindungen und großen S-Symbolen dargestellt), zusätzlich enthält jede Polymerkette Disulfidbrücken innerhalb der Kette. Zwei große Polymerketten (blau hervorgehoben) enthalten 400–600 Aminosäurereste. Zwei weitere Ketten (hervorgehoben in grün) sind fast halb so lang und enthalten ungefähr 220 Aminosäurereste. Alle vier Ketten sind so angeordnet, dass die endständigen H 2 N-Gruppen in eine Richtung gerichtet sind.

Reis. 27 Schematische Darstellung der Struktur von Immunglobulin

Nach Kontakt des Körpers mit einem fremden Protein (Antigen), Zellen Immunsystem beginnen, Immunglobuline (Antikörper) zu produzieren, die sich im Blutserum anreichern. In der ersten Stufe leisten Kettenabschnitte mit endständigem H 2 N die Hauptarbeit (in Abb. 27 sind die entsprechenden Abschnitte hellblau und hellgrün markiert). Dies sind Antigen-Capture-Sites. Im Prozess der Immunglobulinsynthese werden diese Stellen so gebildet, dass ihre Struktur und Konfiguration möglichst der Struktur des sich nähernden Antigens entsprechen (wie ein Schlüssel zum Schloss, wie Enzyme, aber die Aufgaben sind in diesem Fall anders). So entsteht für jedes Antigen ein streng individueller Antikörper als Immunantwort. Kein einziges bekanntes Protein kann neben Immunglobulinen seine Struktur in Abhängigkeit von äußeren Faktoren so „plastisch“ verändern. Enzyme lösen das Problem der strukturellen Konformität mit dem Reagenz auf andere Weise - mit Hilfe eines gigantischen Satzes verschiedener Enzyme für alle möglichen Fälle, und Immunglobuline bauen das "Arbeitswerkzeug" jedes Mal neu auf. Darüber hinaus verleiht die Hinge-Region des Immunglobulins (Abb. 27) den beiden Einfangregionen eine gewisse unabhängige Mobilität, wodurch das Immunglobulinmolekül sofort die zwei am besten geeigneten Regionen zum Einfangen im Antigen „finden“ kann, um es sicher zu fixieren it, dies ähnelt den Handlungen eines Krebstiers.

Als nächstes wird eine Kette aufeinanderfolgender Reaktionen des körpereigenen Immunsystems eingeschaltet, Immunglobuline anderer Klassen werden verbunden, wodurch das fremde Protein deaktiviert und dann das Antigen (fremder Mikroorganismus oder Toxin) zerstört und entfernt wird.

Nach Kontakt mit dem Antigen wird die maximale Immunglobulinkonzentration (abhängig von der Art des Antigens und den individuellen Eigenschaften des Organismus selbst) innerhalb weniger Stunden (manchmal mehrerer Tage) erreicht. Der Körper behält die Erinnerung an einen solchen Kontakt, und wenn er erneut mit demselben Antigen angegriffen wird, reichern sich Immunglobuline viel schneller und in größeren Mengen im Blutserum an - eine erworbene Immunität tritt auf.

Die obige Klassifizierung von Proteinen ist gewissermaßen bedingt, beispielsweise ist das unter Schutzproteinen genannte Thrombinprotein im Wesentlichen ein Enzym, das die Hydrolyse von Peptidbindungen katalysiert, dh es gehört zur Klasse der Proteasen.

Schutzproteine ​​werden oft auch als Schlangengiftproteine ​​und die giftigen Proteine ​​mancher Pflanzen bezeichnet, da sie die Aufgabe haben, den Körper vor Schäden zu schützen.

Es gibt Proteine, deren Funktionen so einzigartig sind, dass es schwierig ist, sie zu klassifizieren. Beispielsweise schmeckt das in einer afrikanischen Pflanze vorkommende Protein Monellin sehr süß und wurde als ungiftige Substanz untersucht, die anstelle von Zucker verwendet werden kann, um Fettleibigkeit vorzubeugen. Das Blutplasma einiger antarktischer Fische enthält Proteine ​​mit Frostschutzeigenschaften, die verhindern, dass das Blut dieser Fische gefriert.

Künstliche Synthese von Proteinen.

Die Kondensation von Aminosäuren, die zu einer Polypeptidkette führt, ist ein gut untersuchter Prozess. Es ist beispielsweise möglich, die Kondensation einer beliebigen Aminosäure oder eines Gemisches von Säuren durchzuführen und jeweils ein Polymer zu erhalten, das die gleichen Einheiten oder verschiedene Einheiten enthält, die in zufälliger Reihenfolge alternieren. Solche Polymere haben wenig Ähnlichkeit mit natürlichen Polypeptiden und besitzen keine biologische Aktivität. Die Hauptaufgabe besteht darin, Aminosäuren in einer fest definierten, vorgeplanten Reihenfolge zu verbinden, um die Abfolge von Aminosäureresten in natürlichen Proteinen nachzubilden. Der amerikanische Wissenschaftler Robert Merrifield schlug eine originelle Methode vor, die es ermöglichte, ein solches Problem zu lösen. Die Essenz des Verfahrens besteht darin, dass die erste Aminosäure an ein unlösliches Polymergel gebunden ist, das reaktive Gruppen enthält, die sich mit –COOH-Gruppen der Aminosäure verbinden können. Als solches polymeres Substrat wurde vernetztes Polystyrol mit darin eingeführten Chlormethylgruppen genommen. Damit die zur Reaktion genommene Aminosäure nicht mit sich selbst reagiert und die H 2 N-Gruppe nicht mit dem Substrat verbindet, ist die Aminogruppe dieser Säure mit einem voluminösen Substituenten [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O)-Gruppe. Nachdem die Aminosäure an den polymeren Träger gebunden ist, wird die Blockierungsgruppe entfernt und eine andere Aminosäure in das Reaktionsgemisch eingeführt, in der die H 2 N-Gruppe ebenfalls zuvor blockiert ist. In einem solchen System ist nur die Wechselwirkung der H 2 N-Gruppe der ersten Aminosäure und der -COOH-Gruppe der zweiten Säure möglich, die in Gegenwart von Katalysatoren (Phosphoniumsalzen) durchgeführt wird. Dann wird das ganze Schema wiederholt, wobei die dritte Aminosäure eingeführt wird (Abb. 28).

Reis. 28. SYNTHESESCHEMA VON POLYPEPTID-KETTEN

Im letzten Schritt werden die entstandenen Polypeptidketten vom Polystyrolträger getrennt. Jetzt ist der ganze Prozess automatisiert, es gibt automatische Peptid-Synthesizer, die nach dem beschriebenen Schema arbeiten. Dieses Verfahren wurde verwendet, um viele Peptide zu synthetisieren, die in der Medizin und verwendet werden Landwirtschaft. Es war auch möglich, verbesserte Analoga natürlicher Peptide mit selektiver und verstärkter Wirkung zu erhalten. Einige kleine Proteine ​​wurden synthetisiert, wie das Hormon Insulin und einige Enzyme.

Es gibt auch Methoden der Proteinsynthese, die kopieren natürliche Prozesse: Sie synthetisieren Fragmente von Nukleinsäuren, die darauf abgestimmt sind, bestimmte Proteine ​​zu produzieren, dann werden diese Fragmente in einen lebenden Organismus (z. B. in ein Bakterium) eingefügt, woraufhin der Körper beginnt, das gewünschte Protein zu produzieren. Auf diese Weise werden nun erhebliche Mengen an schwer zugänglichen Proteinen und Peptiden sowie deren Analoga gewonnen.

Proteine ​​als Nahrungsquellen.

Proteine ​​in einem lebenden Organismus werden ständig in ihre ursprünglichen Aminosäuren zerlegt (unter unverzichtbarer Beteiligung von Enzymen), einige Aminosäuren gehen in andere über, dann werden Proteine ​​​​wieder synthetisiert (ebenfalls unter Beteiligung von Enzymen), d.h. der Körper erneuert sich ständig. Einige Proteine ​​(Kollagen der Haut, Haare) werden nicht erneuert, der Körper verliert sie kontinuierlich und synthetisiert stattdessen neue. Proteine ​​erfüllen als Nahrungsquelle zwei Hauptfunktionen: Sie versorgen den Körper mit Baumaterial für die Synthese neuer Proteinmoleküle und versorgen den Körper zusätzlich mit Energie (Kalorienquellen).

Fleischfressende Säugetiere (einschließlich Menschen) erhalten die notwendigen Proteine ​​​​aus pflanzlicher und tierischer Nahrung. Keines der aus der Nahrung gewonnenen Proteine ​​wird unverändert in den Körper eingebaut. Im Verdauungstrakt werden alle aufgenommenen Proteine ​​in Aminosäuren zerlegt, und daraus werden bereits für einen bestimmten Organismus notwendige Proteine ​​aufgebaut, während die restlichen 12 aus 8 essentiellen Säuren (Tabelle 1) im Körper synthetisiert werden können, wenn dies nicht der Fall ist in ausreichender Menge mit der Nahrung zugeführt werden, essentielle Säuren müssen jedoch unbedingt mit der Nahrung zugeführt werden. Schwefelatome in Cystein werden vom Körper mit der essentiellen Aminosäure Methionin gewonnen. Ein Teil der Proteine ​​​​wird abgebaut, wodurch die zur Aufrechterhaltung des Lebens notwendige Energie freigesetzt wird, und der darin enthaltene Stickstoff wird mit dem Urin aus dem Körper ausgeschieden. Normalerweise verliert der menschliche Körper 25–30 g Protein pro Tag, daher müssen proteinreiche Lebensmittel immer in der richtigen Menge vorhanden sein. Der tägliche Mindestbedarf an Protein beträgt 37 g für Männer und 29 g für Frauen, die empfohlene Zufuhr ist jedoch fast doppelt so hoch. Bei der Bewertung von Lebensmitteln ist es wichtig, die Proteinqualität zu berücksichtigen. Bei Fehlen oder geringem Gehalt an essentiellen Aminosäuren gilt das Protein als geringwertig, daher sollten solche Proteine ​​in größeren Mengen verzehrt werden. So enthalten die Proteine ​​von Hülsenfrüchten wenig Methionin und die Proteine ​​von Weizen und Mais sind arm an Lysin (beide Aminosäuren sind essentiell). Tierische Proteine ​​(ausgenommen Kollagene) werden als vollwertige Lebensmittel eingestuft. Ein vollständiger Satz aller essentiellen Säuren enthält Milchkasein, sowie Hüttenkäse und daraus zubereiteten Käse, also eine vegetarische Ernährung, wenn sie sehr streng ist, d.h. „milchfrei“ erfordert einen erhöhten Verzehr von Hülsenfrüchten, Nüssen und Pilzen, um den Körper mit essentiellen Aminosäuren in der richtigen Menge zu versorgen.

Synthetische Aminosäuren und Proteine ​​werden auch als Lebensmittelprodukte verwendet, indem sie Futtermitteln zugesetzt werden, die essentielle Aminosäuren in geringen Mengen enthalten. Es gibt Bakterien, die Ölkohlenwasserstoffe verarbeiten und assimilieren können, in diesem Fall müssen sie für die vollständige Synthese von Proteinen mit stickstoffhaltigen Verbindungen (Ammoniak oder Nitrate) gefüttert werden. Das so gewonnene Eiweiß wird als Futtermittel für Vieh und Geflügel verwendet. Eine Gruppe von Enzymen, Kohlenhydraten, die die Hydrolyse schwer abbaubarer Bestandteile von Kohlenhydratnahrung katalysieren ( Zellwände Getreide), wodurch pflanzliche Nahrung besser aufgenommen wird.

Michail Levitsky

PROTEINE (Artikel 2)

(Proteine), eine Klasse komplexer stickstoffhaltiger Verbindungen, die charakteristischsten und wichtigsten (neben Nukleinsäuren) Bestandteile lebender Materie. Proteine ​​erfüllen viele und vielfältige Funktionen. Die meisten Proteine ​​sind Enzyme, die katalysieren chemische Reaktionen. Viele Hormone, die regulieren physiologische Prozesse sind auch Proteine. Strukturproteine ​​wie Kollagen und Keratin sind die Hauptbestandteile von Knochengewebe, Haaren und Nägeln. Die kontraktilen Proteine ​​der Muskeln haben die Fähigkeit, ihre Länge zu ändern, indem sie chemische Energie verwenden, um eine Leistung zu erbringen mechanische Arbeit. Proteine ​​sind Antikörper, die Giftstoffe binden und neutralisieren. Einige Proteine, die reagieren können äußere Einflüsse(Licht, Geruch), dienen als Rezeptoren in den Sinnesorganen, die Reizungen wahrnehmen. Viele Proteine, die sich innerhalb der Zelle und auf der Zellmembran befinden, erfüllen regulatorische Funktionen.

In der ersten Hälfte des 19. Jahrhunderts Viele Chemiker, darunter vor allem J. von Liebig, kamen nach und nach zu dem Schluss, dass Proteine ​​eine besondere Klasse stickstoffhaltiger Verbindungen sind. Der Name "Proteine" (vom griechischen protos - der erste) wurde 1840 vom niederländischen Chemiker G. Mulder vorgeschlagen.

PHYSIKALISCHE EIGENSCHAFTEN

Proteine ​​sind im festen Zustand weiß, in Lösung jedoch farblos, es sei denn, sie tragen eine chromophore (farbige) Gruppe wie Hämoglobin. Die Wasserlöslichkeit verschiedener Proteine ​​ist sehr unterschiedlich. Sie variiert auch mit dem pH-Wert und mit der Konzentration von Salzen in der Lösung, so dass man die Bedingungen wählen kann, unter denen ein Protein selektiv in Gegenwart anderer Proteine ​​ausfällt. Dieses "Aussalzen"-Verfahren wird weithin verwendet, um Proteine ​​zu isolieren und zu reinigen. Das gereinigte Protein fällt oft als Kristalle aus der Lösung aus.

Im Vergleich zu anderen Verbindungen ist das Molekulargewicht von Proteinen sehr groß - von mehreren Tausend bis zu vielen Millionen Dalton. Daher werden während der Ultrazentrifugation Proteine ​​ausgefällt, und zwar mit unterschiedlichen Raten. Aufgrund des Vorhandenseins von positiv und negativ geladenen Gruppen in Proteinmolekülen bewegen sie sich mit unterschiedlichen Geschwindigkeiten und hinein elektrisches Feld. Dies ist die Grundlage der Elektrophorese, einer Methode zur Isolierung einzelner Proteine ​​aus komplexen Gemischen. Die Aufreinigung von Proteinen erfolgt ebenfalls durch Chromatographie.

CHEMISCHE EIGENSCHAFTEN

Struktur.

Proteine ​​sind Polymere, d.h. Moleküle, die wie Ketten aus sich wiederholenden Monomereinheiten oder Untereinheiten aufgebaut sind, deren Rolle von Alpha-Aminosäuren gespielt wird. Allgemeine Formel Aminosäuren

wobei R ein Wasserstoffatom oder eine organische Gruppe ist.

Ein Proteinmolekül (Polypeptidkette) kann aus nur einer relativ geringen Anzahl von Aminosäuren oder mehreren tausend Monomereinheiten bestehen. Die Verknüpfung von Aminosäuren in einer Kette ist möglich, weil jede von ihnen zwei verschiedene chemische Gruppen hat: eine Aminogruppe mit basischen Eigenschaften, NH2, und eine saure Carboxylgruppe, COOH. Beide dieser Gruppen sind an das a-Kohlenstoffatom gebunden. Die Carboxylgruppe einer Aminosäure kann mit der Aminogruppe einer anderen Aminosäure eine Amid- (Peptid-) Bindung eingehen:

Nachdem zwei Aminosäuren auf diese Weise verbunden wurden, kann die Kette verlängert werden, indem an die zweite Aminosäure eine dritte hinzugefügt wird, und so weiter. Wie aus der obigen Gleichung ersichtlich ist, wird bei der Bildung einer Peptidbindung ein Wassermolekül freigesetzt. In Gegenwart von Säuren, Laugen oder proteolytischen Enzymen verläuft die Reaktion in umgekehrter Richtung: Die Polypeptidkette wird unter Zugabe von Wasser in Aminosäuren gespalten. Diese Reaktion nennt man Hydrolyse. Die Hydrolyse verläuft spontan, und es wird Energie benötigt, um Aminosäuren zu einer Polypeptidkette zu verbinden.

Eine Carboxylgruppe und eine Amidgruppe (oder eine ihr ähnliche Imidgruppe - im Fall der Aminosäure Prolin) sind in allen Aminosäuren vorhanden, während die Unterschiede zwischen Aminosäuren durch die Art dieser Gruppe oder "Seite" bestimmt werden -Kette", die oben durch den Buchstaben R angezeigt wird. Die Rolle der Seitenkette kann von einem Wasserstoffatom, wie der Aminosäure Glycin, und einigen voluminösen Gruppierungen, wie Histidin und Tryptophan, übernommen werden. Einige Seitenketten sind chemisch inert, während andere hoch reaktiv sind.

Viele tausend verschiedene Aminosäuren können synthetisiert werden, und viele verschiedene Aminosäuren kommen in der Natur vor, aber nur 20 Arten von Aminosäuren werden für die Proteinsynthese verwendet: Alanin, Arginin, Asparagin, Asparaginsäure, Valin, Histidin, Glycin, Glutamin, Glutaminsäure Säure, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Prolin, Serin, Tyrosin, Threonin, Tryptophan, Phenylalanin und Cystein (in Proteinen kann Cystein als Dimer vorliegen - Cystin). Zwar gibt es in einigen Proteinen zusätzlich zu den regelmäßig vorkommenden zwanzig weitere Aminosäuren, aber sie werden als Ergebnis der Modifikation einer der zwanzig aufgeführten gebildet, nachdem sie in das Protein aufgenommen wurde.

optische Aktivität.

Alle Aminosäuren, mit Ausnahme von Glycin, haben vier verschiedene Gruppen. In Bezug auf die Geometrie können vier verschiedene Gruppen auf zwei Arten angehängt werden, und dementsprechend gibt es zwei mögliche Konfigurationen oder zwei Isomere, die sich wie ein Objekt zu ihrem Spiegelbild beziehen, d.h. Wie linke Hand Nach rechts. Eine Konfiguration wird als links oder linkshändig (L) und die andere als rechtshändig oder rechtshändig (D) bezeichnet, da sich die beiden solchen Isomere in der Rotationsrichtung der Ebene des polarisierten Lichts unterscheiden. In Proteinen kommen nur L-Aminosäuren vor (Ausnahme Glycin; es kann nur in einer Form dargestellt werden, da zwei seiner vier Gruppen gleich sind) und alle haben optische Aktivität (da es nur ein Isomer gibt). D-Aminosäuren sind in der Natur selten; Sie kommen in einigen Antibiotika und in der Zellwand von Bakterien vor.

Die Sequenz der Aminosäuren.

Aminosäuren in der Polypeptidkette sind nicht zufällig, sondern in einer bestimmten festen Reihenfolge angeordnet, und diese Reihenfolge bestimmt die Funktionen und Eigenschaften des Proteins. Durch Variieren der Reihenfolge der 20 Arten von Aminosäuren erhält man eine Vielzahl unterschiedlicher Proteine, genauso wie man aus den Buchstaben des Alphabets viele verschiedene Texte bilden kann.

Früher dauerte die Bestimmung der Aminosäuresequenz eines Proteins oft mehrere Jahre. Direkte Definition und jetzt eine ziemlich mühsame Aufgabe, obwohl Geräte geschaffen wurden, die es ermöglichen, sie automatisch auszuführen. Meist ist es einfacher, die Nukleotidsequenz des entsprechenden Gens zu bestimmen und daraus die Aminosäuresequenz des Proteins abzuleiten. Bis heute wurden bereits die Aminosäuresequenzen von vielen hundert Proteinen bestimmt. Die Funktionen entschlüsselter Proteine ​​sind in der Regel bekannt, was dazu beiträgt, sich die möglichen Funktionen ähnlicher Proteine ​​vorzustellen, die beispielsweise in bösartigen Neubildungen gebildet werden.

Komplexe Proteine.

Proteine, die nur aus Aminosäuren bestehen, werden als einfach bezeichnet. Oft ist jedoch ein Metallatom oder eine chemische Verbindung, die keine Aminosäure ist, an die Polypeptidkette gebunden. Solche Proteine ​​werden komplex genannt. Ein Beispiel ist Hämoglobin: Es enthält Eisenporphyrin, das ihm seine rote Farbe verleiht und es ihm ermöglicht, als Sauerstoffträger zu fungieren.

Die Namen der meisten komplexen Proteine ​​enthalten einen Hinweis auf die Art der angehängten Gruppen: Zucker sind in Glykoproteinen vorhanden, Fette in Lipoproteinen. Wenn die katalytische Aktivität des Enzyms von der angehängten Gruppe abhängt, spricht man von einer prosthetischen Gruppe. Oft spielt ein Vitamin die Rolle einer prothetischen Gruppe oder ist Teil davon. Vitamin A beispielsweise, das an eines der Proteine ​​der Netzhaut gebunden ist, bestimmt deren Lichtempfindlichkeit.

Tertiärstruktur.

Wichtig ist nicht so sehr die Aminosäuresequenz des Proteins (Primärstruktur), sondern die Art und Weise, wie es räumlich verlegt ist. Entlang der gesamten Länge der Polypeptidkette bilden Wasserstoffionen regelmäßige Wasserstoffbrückenbindungen, die ihr die Form einer Spirale oder Schicht verleihen (Sekundärstruktur). Aus der Kombination solcher Spiralen und Schichten entsteht eine kompakte Form. Nächste Bestellung- die Tertiärstruktur des Proteins. Um die Bindungen herum, die die monomeren Glieder der Kette halten, sind Drehungen um kleine Winkel möglich. Aus rein geometrischer Sicht ist daher die Zahl der möglichen Konfigurationen für jede Polypeptidkette unendlich groß. In Wirklichkeit existiert jedes Protein normalerweise nur in einer Konfiguration, die durch seine Aminosäuresequenz bestimmt wird. Diese Struktur ist nicht starr, sie scheint zu "atmen" - sie oszilliert um eine bestimmte Durchschnittskonfiguration. Die Kette wird in eine Konfiguration gefaltet, in der die freie Energie (die Fähigkeit, Arbeit zu verrichten) minimal ist, genau wie eine entspannte Feder nur auf einen Zustand zusammengedrückt wird, der einem Minimum an freier Energie entspricht. Oft ist ein Teil der Kette durch Disulfidbindungen (–S–S–) zwischen zwei Cysteinresten fest mit dem anderen verbunden. Unter anderem deshalb spielt Cystein unter den Aminosäuren eine besonders wichtige Rolle.

Die Komplexität der Struktur von Proteinen ist so groß, dass es noch nicht möglich ist, die Tertiärstruktur eines Proteins zu berechnen, selbst wenn seine Aminosäuresequenz bekannt ist. Aber wenn es möglich ist, Proteinkristalle zu erhalten, dann kann ihre Tertiärstruktur durch Röntgenbeugung bestimmt werden.

Bei strukturellen, kontraktilen und einigen anderen Proteinen sind die Ketten verlängert und mehrere leicht gefaltete Ketten, die nebeneinander liegen, bilden Fibrillen; Fibrillen wiederum falten sich zu größeren Formationen - Fasern. Die meisten Proteine ​​in Lösung sind jedoch kugelförmig: Die Ketten sind in einem Kügelchen aufgerollt, wie Garn in einem Knäuel. Die freie Energie ist bei dieser Konfiguration minimal, da hydrophobe ("wasserabstoßende") Aminosäuren im Inneren des Kügelchens verborgen sind und hydrophile ("wasseranziehende") Aminosäuren sich auf seiner Oberfläche befinden.

Viele Proteine ​​sind Komplexe aus mehreren Polypeptidketten. Diese Struktur wird Quartärstruktur des Proteins genannt. Das Hämoglobin-Molekül zum Beispiel besteht aus vier Untereinheiten, von denen jede ein globuläres Protein ist.

Strukturproteine ​​bilden aufgrund ihrer linearen Konfiguration Fasern, bei denen die Zugfestigkeit sehr hoch ist, während die globuläre Konfiguration es Proteinen ermöglicht, spezifische Wechselwirkungen mit anderen Verbindungen einzugehen. Auf der Oberfläche der Kugel richtiges Styling Ketten entsteht eine gewisse Form von Hohlraum, in dem sich reaktive chemische Gruppen befinden. Wenn dieses Protein ein Enzym ist, dann dringt ein anderes, normalerweise kleineres Molekül irgendeiner Substanz in einen solchen Hohlraum ein, so wie ein Schlüssel in ein Schloss eintritt; in diesem Fall ändert sich die Konfiguration der Elektronenwolke des Moleküls unter dem Einfluss von chemischen Gruppen, die sich in der Kavität befinden, und dies zwingt es zu einer bestimmten Reaktion. Auf diese Weise katalysiert das Enzym die Reaktion. Auch Antikörpermoleküle haben Hohlräume, in denen verschiedene Fremdstoffe binden und dadurch unschädlich gemacht werden. Das "Schlüssel-und-Schloss"-Modell, das die Wechselwirkung von Proteinen mit anderen Verbindungen erklärt, ermöglicht es, die Spezifität von Enzymen und Antikörpern zu verstehen, d.h. ihre Fähigkeit, nur mit bestimmten Verbindungen zu reagieren.

Proteine ​​in verschiedenen Arten von Organismen.

Proteine, die die gleiche Funktion erfüllen in verschiedene Typen Pflanzen und Tiere, die daher den gleichen Namen tragen, haben eine ähnliche Konfiguration. Sie unterscheiden sich jedoch etwas in ihrer Aminosäuresequenz. Wenn Arten von einem gemeinsamen Vorfahren abweichen, werden einige Aminosäuren an bestimmten Positionen durch Mutationen durch andere ersetzt. Schädliche Mutationen, die Erbkrankheiten verursachen, werden durch natürliche Selektion verworfen, aber nützliche oder zumindest neutrale können erhalten bleiben. Je näher zwei biologische Arten beieinander liegen, desto weniger Unterschiede gibt es in ihren Proteinen.

Einige Proteine ​​verändern sich relativ schnell, andere sind recht konservativ. Zu letzteren gehört beispielsweise Cytochrom c, ein Atmungsenzym, das in den meisten lebenden Organismen vorkommt. Bei Menschen und Schimpansen sind seine Aminosäuresequenzen identisch, während sich beim Cytochrom c des Weizens nur 38 % der Aminosäuren als unterschiedlich herausstellten. Auch beim Vergleich von Mensch und Bakterien ist die Ähnlichkeit von Cytochromen mit (die Unterschiede betreffen hier 65 % der Aminosäuren) noch erkennbar, obwohl der gemeinsame Vorfahre von Bakterien und Menschen vor etwa zwei Milliarden Jahren auf der Erde lebte. Heutzutage wird der Vergleich von Aminosäuresequenzen häufig verwendet, um einen phylogenetischen (genealogischen) Baum zu erstellen, der die evolutionären Beziehungen zwischen verschiedenen Organismen widerspiegelt.

Denaturierung.

Das synthetisierte Proteinmolekül, die Faltung, erhält seine eigene Konfiguration. Diese Konfiguration kann jedoch durch Erhitzen, durch Ändern des pH-Werts, durch Einwirkung organischer Lösungsmittel und sogar durch einfaches Rühren der Lösung zerstört werden, bis Blasen auf ihrer Oberfläche erscheinen. Ein derart verändertes Protein nennt man denaturiert; es verliert seine biologische Aktivität und wird normalerweise unlöslich. Bekannte Beispiele für denaturiertes Protein sind gekochte Eier oder Schlagsahne. Kleine Proteine, die nur etwa hundert Aminosäuren enthalten, sind in der Lage zu renaturieren, d.h. die ursprüngliche Konfiguration wiederherstellen. Aber die meisten Proteine ​​werden einfach in eine Masse verknäulter Polypeptidketten umgewandelt und stellen ihre vorherige Konfiguration nicht wieder her.

Eine der Hauptschwierigkeiten bei der Isolierung aktiver Proteine ​​ist ihre extreme Empfindlichkeit gegenüber Denaturierung. Diese Eigenschaft von Proteinen findet nützliche Anwendung bei der Konservierung von Lebensmitteln: Hohe Temperaturen denaturieren irreversibel die Enzyme von Mikroorganismen, und die Mikroorganismen sterben ab.

PROTEINSYNTHESE

Für die Proteinsynthese muss ein lebender Organismus über ein Enzymsystem verfügen, das in der Lage ist, eine Aminosäure an eine andere zu binden. Es wird auch eine Informationsquelle benötigt, die bestimmt, welche Aminosäuren verbunden werden sollten. Da es im Körper tausende Arten von Proteinen gibt und jede von ihnen im Durchschnitt aus mehreren hundert Aminosäuren besteht, muss die benötigte Information wirklich enorm sein. Es wird (ähnlich wie eine Aufzeichnung auf einem Magnetband) in den Nukleinsäuremolekülen gespeichert, aus denen die Gene bestehen.

Enzymaktivierung.

Eine aus Aminosäuren synthetisierte Polypeptidkette ist nicht immer ein Protein in sich Finale Form. Viele Enzyme werden zunächst als inaktive Vorstufen synthetisiert und werden erst aktiv, nachdem ein anderes Enzym einige Aminosäuren von einem Ende der Kette entfernt hat. Einige der Verdauungsenzyme wie Trypsin werden in dieser inaktiven Form synthetisiert; diese Enzyme werden im Verdauungstrakt durch die Entfernung des Endstücks der Kette aktiviert. Das Hormon Insulin, dessen Molekül in seiner aktiven Form aus zwei kurzen Ketten besteht, wird in Form einer einzigen Kette synthetisiert, der sogenannten. Proinsulin. Dann wird der mittlere Teil dieser Kette entfernt und die verbleibenden Fragmente binden aneinander und bilden das aktive Hormonmolekül. Komplexe Proteine ​​werden erst gebildet, nachdem eine bestimmte chemische Gruppe an das Protein gebunden wurde, und diese Bindung erfordert oft auch ein Enzym.

Stoffwechselkreislauf.

Nachdem ein Tier mit Aminosäuren gefüttert wurde, die mit radioaktiven Isotopen von Kohlenstoff, Stickstoff oder Wasserstoff markiert sind, wird die Markierung schnell in seine Proteine ​​eingebaut. Wenn markierte Aminosäuren nicht mehr in den Körper gelangen, beginnt die Menge der Markierung in Proteinen abzunehmen. Diese Experimente zeigen, dass die entstehenden Proteine ​​nicht bis zum Lebensende im Körper gespeichert werden. Mit wenigen Ausnahmen befinden sich alle in einem dynamischen Zustand, in dem sie ständig zu Aminosäuren zerfallen und dann neu synthetisiert werden.

Einige Proteine ​​werden beim Absterben von Zellen abgebaut und zerstört. Dies geschieht beispielsweise ständig, wenn rote Blutkörperchen und Epithelzellen die innere Oberfläche des Darms auskleiden. Darüber hinaus finden der Abbau und die Neusynthese von Proteinen auch in lebenden Zellen statt. Seltsamerweise ist über den Abbau von Proteinen weniger bekannt als über ihre Synthese. Klar ist aber, dass am Abbau proteolytische Enzyme beteiligt sind, ähnlich denen, die im Verdauungstrakt Proteine ​​in Aminosäuren spalten.

Die Halbwertszeit verschiedener Proteine ​​ist unterschiedlich - von mehreren Stunden bis zu vielen Monaten. Die einzige Ausnahme sind Kollagenmoleküle. Einmal gebildet, bleiben sie stabil und werden nicht erneuert oder ersetzt. Im Laufe der Zeit ändern sich jedoch einige ihrer Eigenschaften, insbesondere die Elastizität, und da sie nicht erneuert werden, ergeben sich daraus gewisse altersbedingte Veränderungen, beispielsweise das Auftreten von Falten auf der Haut.

synthetische Proteine.

Chemiker haben schon lange gelernt, Aminosäuren zu polymerisieren, aber die Aminosäuren verbinden sich zufällig, so dass die Produkte einer solchen Polymerisation wenig Ähnlichkeit mit natürlichen haben. Es ist zwar möglich, Aminosäuren in einer bestimmten Reihenfolge zu kombinieren, was es ermöglicht, einige biologisch aktive Proteine, insbesondere Insulin, zu erhalten. Das Verfahren ist ziemlich kompliziert, und auf diese Weise können nur solche Proteine ​​​​gewonnen werden, deren Moleküle etwa hundert Aminosäuren enthalten. Es ist stattdessen bevorzugt, die Nukleotidsequenz eines Gens zu synthetisieren oder zu isolieren, das der gewünschten Aminosäuresequenz entspricht, und dieses Gen dann in ein Bakterium einzuführen, das durch Replikation eine große Menge des gewünschten Produkts produziert. Diese Methode hat jedoch auch ihre Nachteile.

PROTEINE UND ERNÄHRUNG

Wenn Proteine ​​im Körper in Aminosäuren zerlegt werden, können diese Aminosäuren für die Proteinsynthese wiederverwendet werden. Gleichzeitig unterliegen die Aminosäuren selbst einem Zerfall, sodass sie nicht vollständig verwertet werden. Es ist auch klar, dass während des Wachstums, der Schwangerschaft und der Wundheilung die Proteinsynthese den Abbau übersteigen muss. Der Körper verliert kontinuierlich einige Proteine; dies sind die Proteine ​​von Haaren, Nägeln und der Oberflächenschicht der Haut. Daher muss jeder Organismus für die Synthese von Proteinen Aminosäuren aus der Nahrung erhalten.

Quellen von Aminosäuren.

Grüne Pflanzen synthetisieren alle 20 in Proteinen vorkommenden Aminosäuren aus CO2, Wasser und Ammoniak oder Nitraten. Viele Bakterien sind auch in der Lage, Aminosäuren in Gegenwart von Zucker (oder einem Äquivalent) und festem Stickstoff zu synthetisieren, aber Zucker wird letztendlich von grünen Pflanzen geliefert. Bei Tieren ist die Fähigkeit, Aminosäuren zu synthetisieren, begrenzt; Sie erhalten Aminosäuren, indem sie grüne Pflanzen oder andere Tiere essen. Im Verdauungstrakt werden die aufgenommenen Proteine ​​in Aminosäuren zerlegt, diese resorbiert und daraus die für den jeweiligen Organismus charakteristischen Proteine ​​aufgebaut. Keines der absorbierten Proteine ​​wird als solches in Körperstrukturen eingebaut. Die einzige Ausnahme besteht darin, dass bei vielen Säugetieren ein Teil der mütterlichen Antikörper intakt durch die Plazenta in den fötalen Kreislauf gelangen und durch die Muttermilch (insbesondere bei Wiederkäuern) unmittelbar nach der Geburt auf das Neugeborene übertragen werden kann.

Bedarf an Proteinen.

Es ist klar, dass der Körper zur Aufrechterhaltung des Lebens eine bestimmte Menge an Protein aus der Nahrung erhalten muss. Die Höhe dieses Bedarfs hängt jedoch von einer Reihe von Faktoren ab. Der Körper benötigt Nahrung sowohl als Energiequelle (Kalorien) als auch als Material zum Aufbau seiner Strukturen. An erster Stelle steht der Energiebedarf. Das bedeutet, dass Nahrungsproteine ​​bei wenig Kohlenhydraten und Fetten in der Nahrung nicht für die Synthese ihrer eigenen Proteine, sondern als Kalorienquelle verwendet werden. Bei längerem Fasten werden sogar Ihre eigenen Proteine ​​verbraucht, um den Energiebedarf zu decken. Wenn die Nahrung genügend Kohlenhydrate enthält, kann die Proteinaufnahme reduziert werden.

Stickstoffbilanz.

Durchschnittlich ca. 16 % der gesamten Proteinmasse sind Stickstoff. Wenn die Aminosäuren, aus denen Proteine ​​bestehen, abgebaut werden, wird der darin enthaltene Stickstoff in Form verschiedener stickstoffhaltiger Verbindungen mit dem Urin und (in geringerem Maße) mit dem Kot aus dem Körper ausgeschieden. Daher ist es zweckmäßig, einen solchen Indikator wie die Stickstoffbilanz zu verwenden, um die Qualität der Proteinernährung zu beurteilen, d.h. die Differenz (in Gramm) zwischen der Stickstoffmenge, die dem Körper zugeführt wird, und der Stickstoffmenge, die pro Tag ausgeschieden wird. Bei normaler Ernährung eines Erwachsenen sind diese Mengen gleich. In einem wachsenden Organismus ist die Menge des ausgeschiedenen Stickstoffs geringer als die Menge des zugeführten, d. h. die Bilanz ist positiv. Bei einem Mangel an Protein in der Ernährung ist die Bilanz negativ. Wenn die Nahrung genügend Kalorien enthält, die Proteine ​​jedoch vollständig fehlen, speichert der Körper Proteine. Eiweißstoffwechsel Gleichzeitig verlangsamt es sich und die wiederholte Verwendung von Aminosäuren in der Proteinsynthese verläuft mit maximal möglicher Effizienz. Verluste sind jedoch unvermeidlich, und stickstoffhaltige Verbindungen werden weiterhin mit dem Urin und teilweise mit dem Kot ausgeschieden. Als Maß für den täglichen Eiweißmangel kann die Menge an Stickstoff dienen, die der Körper pro Tag während des Eiweißmangels ausscheidet. Es liegt auf der Hand, anzunehmen, dass es möglich ist, das Stickstoffgleichgewicht wiederherzustellen, indem man eine diesem Mangel entsprechende Proteinmenge in die Nahrung einführt. Dies ist jedoch nicht der Fall. Nachdem der Körper diese Menge an Protein erhalten hat, beginnt er, Aminosäuren weniger effizient zu verwenden, sodass etwas zusätzliches Protein erforderlich ist, um das Stickstoffgleichgewicht wiederherzustellen.

Wenn die Proteinmenge in der Nahrung das zur Aufrechterhaltung des Stickstoffgleichgewichts erforderliche Maß übersteigt, scheint dies keinen Schaden zu verursachen. Überschüssige Aminosäuren werden einfach als Energiequelle genutzt. Ein besonders auffälliges Beispiel sind die Eskimos, die wenig Kohlenhydrate und etwa zehnmal mehr Protein zu sich nehmen, als zur Aufrechterhaltung des Stickstoffgleichgewichts erforderlich ist. In den meisten Fällen ist die Verwendung von Protein als Energiequelle jedoch von Nachteil ein bestimmter Betrag Sie können viel mehr Kalorien aus Kohlenhydraten gewinnen als aus der gleichen Menge Protein. In armen Ländern erhält die Bevölkerung die notwendigen Kalorien aus Kohlenhydraten und nimmt ein Minimum an Eiweiß zu sich.

Wenn der Körper die erforderliche Anzahl an Kalorien in Form von Nicht-Protein-Produkten erhält, beträgt die Mindestmenge an Protein, die das Stickstoffgleichgewicht aufrechterhält, ca. 30 Gramm pro Tag. Etwa so viel Eiweiß steckt in vier Scheiben Brot oder 0,5 Liter Milch. Eine etwas größere Menge wird normalerweise als optimal angesehen; empfohlen von 50 bis 70 g.

Essentielle Aminosäuren.

Bisher wurde Protein als Ganzes betrachtet. Damit die Proteinsynthese stattfinden kann, müssen alle notwendigen Aminosäuren im Körper vorhanden sein. Einige der Aminosäuren kann der Körper des Tieres selbst synthetisieren. Sie werden als austauschbar bezeichnet, da sie nicht in der Nahrung enthalten sein müssen - wichtig ist nur, dass im Allgemeinen die Zufuhr von Protein als Stickstoffquelle ausreichend ist; Bei einem Mangel an nicht-essentiellen Aminosäuren kann der Körper diese dann auf Kosten der im Überschuss vorhandenen synthetisieren. Die restlichen „essentiellen“ Aminosäuren können nicht synthetisiert werden und müssen mit der Nahrung aufgenommen werden. Essentiell für den Menschen sind Valin, Leucin, Isoleucin, Threonin, Methionin, Phenylalanin, Tryptophan, Histidin, Lysin und Arginin. (Obwohl Arginin im Körper synthetisiert werden kann, wird es als essentielle Aminosäure angesehen, da Neugeborene und heranwachsende Kinder unzureichende Mengen davon produzieren. Andererseits kann für eine Person im reifen Alter die Aufnahme einiger dieser Aminosäuren aus der Nahrung erfolgen kann optional werden.)

Diese Liste essentieller Aminosäuren ist bei anderen Wirbeltieren und sogar bei Insekten ungefähr gleich. Der Nährwert von Proteinen wird normalerweise bestimmt, indem man sie an wachsende Ratten verfüttert und die Gewichtszunahme der Tiere überwacht.

Der Nährwert von Proteinen.

Der Nährwert eines Proteins wird durch die essentielle Aminosäure bestimmt, die am meisten fehlt. Lassen Sie uns dies an einem Beispiel veranschaulichen. Die Proteine ​​unseres Körpers enthalten durchschnittlich ca. 2% Tryptophan (nach Gewicht). Nehmen wir an, dass die Ernährung 10 g Protein enthält, das 1 % Tryptophan enthält, und dass es genügend andere essentielle Aminosäuren enthält. In unserem Fall entsprechen 10 g dieses defekten Proteins im Wesentlichen 5 g eines vollständigen Proteins; die restlichen 5 g können nur als Energiequelle dienen. Beachten Sie, dass, da Aminosäuren praktisch nicht im Körper gespeichert werden und alle Aminosäuren gleichzeitig vorhanden sein müssen, damit die Proteinsynthese stattfinden kann, die Wirkung der Einnahme von essentiellen Aminosäuren nur festgestellt werden kann, wenn alle von ihnen in den Körper gelangen Körper gleichzeitig.

Die durchschnittliche Zusammensetzung der meisten tierischen Proteine ​​liegt in der Nähe der durchschnittlichen Zusammensetzung von Proteinen menschlicher Körper Daher ist es unwahrscheinlich, dass uns ein Aminosäuremangel droht, wenn unsere Ernährung reich an Lebensmitteln wie Fleisch, Eiern, Milch und Käse ist. Es gibt jedoch Proteine ​​wie Gelatine (ein Produkt der Kollagendenaturierung), die nur sehr wenige essentielle Aminosäuren enthalten. Obwohl sie in diesem Sinne besser als Gelatine sind, sind pflanzliche Proteine ​​auch arm an essentiellen Aminosäuren; besonders wenig in ihnen Lysin und Tryptophan. Dennoch ist eine rein vegetarische Ernährung überhaupt nicht schädlich, es sei denn, sie nimmt eine etwas größere Menge an pflanzlichen Proteinen zu sich, die ausreicht, um den Körper mit essentiellen Aminosäuren zu versorgen. Das meiste Protein findet sich in Pflanzen in den Samen, insbesondere in den Samen von Weizen und verschiedenen Hülsenfrüchten. Auch junge Triebe wie Spargel sind reich an Eiweiß.

Synthetische Proteine ​​in der Ernährung.

Durch die Zugabe kleiner Mengen synthetischer essentieller Aminosäuren oder an ihnen reicher Proteine ​​zu unvollständigen Proteinen, wie Maisproteinen, ist es möglich, deren Nährwert deutlich zu erhöhen, d.h. wodurch die Menge an verbrauchtem Protein erhöht wird. Eine andere Möglichkeit besteht darin, Bakterien oder Hefen auf Erdölkohlenwasserstoffen unter Zugabe von Nitraten oder Ammoniak als Stickstoffquelle zu züchten. Das so gewonnene mikrobielle Protein kann als Futtermittel für Geflügel oder Vieh dienen oder direkt vom Menschen verzehrt werden. Die dritte, weit verbreitete Methode nutzt die Physiologie von Wiederkäuern. Bei Wiederkäuern im Anfangsabschnitt des Magens, dem sog. Der Pansen wird von speziellen Formen von Bakterien und Protozoen bewohnt, die fehlerhafte Pflanzenproteine ​​in vollständigere mikrobielle Proteine ​​umwandeln und diese wiederum nach Verdauung und Absorption in tierische Proteine ​​umwandeln. Harnstoff, eine billige synthetische stickstoffhaltige Verbindung, kann Viehfutter zugesetzt werden. Im Pansen lebende Mikroorganismen verwenden Harnstoffstickstoff, um Kohlenhydrate (von denen im Futter viel mehr vorhanden ist) in Protein umzuwandeln. Etwa ein Drittel des gesamten Stickstoffs im Viehfutter kann in Form von Harnstoff vorliegen, was im Wesentlichen gewissermaßen chemische Proteinsynthese bedeutet.

Donezk allgemein bildende Schule I - III Etappen Nr. 21

„Eichhörnchen. Gewinnung von Proteinen durch die Reaktion der Polykondensation von Aminosäuren. Primär-, Sekundär- und Tertiärstrukturen von Proteinen. Chemische Eigenschaften von Proteinen: Verbrennung, Denaturierung, Hydrolyse und Farbreaktionen. Biochemische Funktionen von Proteinen“.

Vorbereitet

Chemielehrer

Lehrer - Methodologe

Donezk, 2016

„Das Leben ist eine Existenzweise von Eiweißkörpern“

Unterrichtsthema. Eichhörnchen. Gewinnung von Proteinen durch die Reaktion der Polykondensation von Aminosäuren. Primär-, Sekundär- und Tertiärstrukturen von Proteinen. Chemische Eigenschaften von Proteinen: Verbrennung, Denaturierung, Hydrolyse und Farbreaktionen. Biochemische Funktionen von Proteinen.

Unterrichtsziele. Proteine ​​als höchste Entwicklungsstufe von Stoffen in der Natur, die zur Entstehung des Lebens geführt haben, den Schülern nahe zu bringen; ihre Struktur, Eigenschaften und Vielfalt biologischer Funktionen zeigen; das Konzept der Polykondensationsreaktion am Beispiel der Gewinnung von Proteinen zu erweitern, Schüler über Lebensmittelhygiene, über die Gesunderhaltung aufzuklären. Entwickeln Sie das logische Denken bei den Schülern.

Reagenzien und Ausrüstung. Tabelle "Primär-, Sekundär- und Tertiärstrukturen von Proteinen". Reagenzien: HNO3, NaOH, CuSO4, Hühnerprotein, Wollfaden, chemische Glaswaren.

Unterrichtsmethode. Informationen und Entwicklung.

Unterrichtsart. Eine Lektion in der Beherrschung neuer Kenntnisse und Fähigkeiten.

Während des Unterrichts

ICH. Zeit organisieren.

II. Untersuchung Hausaufgaben, Aktualisierung und Korrektur von Grundkenntnissen.

Blitzumfrage

1. Erklären Sie den Begriff „Aminosäure“.

2. Nennen Sie die funktionellen Gruppen, aus denen die Aminosäuren bestehen.

3. Nomenklatur der Aminosäuren und ihre Isomerie.

4. Warum weisen Aminosäuren amphotere Eigenschaften auf? Schreiben Sie die Gleichungen chemischer Reaktionen.

5. Aufgrund welcher Eigenschaften bilden Aminosäuren Polypeptide. Schreiben Sie die Reaktion für die Polykondensation von Aminosäuren auf.

III. Die Botschaft des Themas, die Ziele des Unterrichts, die Motivation der Bildungsaktivitäten.

IV. Wahrnehmung und anfängliches Bewusstsein für neues Material.

Lehrer.

„Überall dort, wo wir auf Leben treffen, finden wir, dass es mit einer Art Eiweißkörper verbunden ist“, schrieb F. Engels in seinem Buch „Anti-Dühring“. Eiweißmangel in der Nahrung führt zu einer allgemeinen Schwächung des Körpers, bei Kindern zu einer Verlangsamung der geistigen und körperlichen Entwicklung. Heute erhält mehr als die Hälfte der Menschheit keine Nahrung erforderliche Menge Proteine. Eine Person benötigt 115 g Protein pro Tag, Protein wird im Gegensatz zu Kohlenhydraten und Fetten nicht in Reserve gespeichert, daher müssen Sie Ihre Ernährung überwachen. Wir kennen Keratin – das Protein, aus dem Haare, Nägel, Federn, Haut bestehen – es erfüllt eine aufbauende Funktion; vertraut mit dem Protein Pepsin - es kommt im Magensaft vor und kann während der Verdauung andere Proteine ​​​​zerstören; das Thrombin-Protein ist an der Blutgerinnung beteiligt; Pankreashormon - Insulin - reguliert den Glukosestoffwechsel; Hämoglobin transportiert O2 zu allen Zellen und Geweben des Körpers usw.

Woher kommt diese unendliche Vielfalt an Eiweißmolekülen, die Vielfalt ihrer Funktionen und ihre besondere Rolle in Lebensprozessen? Um diese Frage zu beantworten, wenden wir uns der Zusammensetzung und Struktur von Proteinen zu.

Sind Proteine ​​aus Atomen aufgebaut?

Um diese Frage zu beantworten, machen wir ein Warm-up. Errate die Rätsel und erkläre die Bedeutung der Antworten.

1. Er ist überall und überall:

In Stein, in Luft, in Wasser.

Er ist im Morgentau

Und blau am Himmel.

(Sauerstoff)

2. Ich bin das leichteste Element,

In der Natur kein Schritt ohne mich.

Und mit Sauerstoff bin ich im Moment

3. In der Luft ist es das Hauptgas,

Umgibt uns überall.

Die Pflanzenwelt verblasst

Ohne ihn, ohne Dünger.

Lebt in unseren Zellen

4. Schulkinder machten eine Wanderung

(Dies ist die Herangehensweise an das chemische Problem).

Nachts wurde vom Mond ein Feuer angezündet,

Lieder wurden über helles Feuer gesungen.

Wirf deine Gefühle beiseite:

Welche Elemente brannten im Feuer?

(Kohlenstoff, Wasserstoff)

Ja, das ist richtig, das sind die wichtigsten. chemische Elemente die Teil des Proteins sind.

Diese vier Elemente können mit Schillers Worten gesagt werden: "Vier Elemente, die ineinander verschmelzen, geben Leben und bauen die Welt."

Proteine ​​sind natürliche Polymere, die aus α-Aminosäureresten bestehen, die durch Peptidbindungen verbunden sind.

Die Zusammensetzung von Proteinen umfasst 20 verschiedene Aminosäuren, daher die große Vielfalt an Proteinen in ihren verschiedenen Kombinationen. Es gibt bis zu 100.000 Proteine ​​im menschlichen Körper.

Historische Referenz.

Die erste Hypothese über die Struktur des Proteinmoleküls wurde in den 70er Jahren aufgestellt. 19. Jahrhundert Das war die Ureid-Theorie der Proteinstruktur.

1903 Deutsche Wissenschaftler formulierten die Peptidtheorie, die den Schlüssel zum Geheimnis der Struktur des Proteins lieferte. Fisher schlug vor, dass Proteine ​​Polymere von Aminosäuren sind, die durch Peptidbindungen verbunden sind.

Die Idee, dass Proteine ​​​​polymere Formationen sind, wurde bereits vor 70-88 Jahren geäußert. 19. Jahrhundert , russische Wissenschaftler. Diese Theorie wurde in modernen Werken bestätigt.

Schon die erste Bekanntschaft mit Proteinen vermittelt eine Vorstellung von der äußerst komplexen Struktur ihrer Moleküle. Proteine ​​werden durch die Polykondensationsreaktion von Aminosäuren gewonnen:

https://pandia.ru/text/80/390/images/image007_47.gif" width="16" height="18">H - N - CH2 - C + H - N - CH2 - C →

https://pandia.ru/text/80/390/images/image012_41.gif" height="20">

NH2 - CH - C - N - CH - C - N - CH - C - ... + nH2O →

⸗ O ⸗ O ⸗ O

→ NH2 – CH – C + NH2 – CH – C + NH2 – CH – C + …

OH OH OH

4. Der Lehrer demonstriert die Erfahrung: Brennen Wollfaden; es riecht nach verbrannten Federn - so können Sie Wolle von Stoffen anderer Art unterscheiden.

V. Verallgemeinerung und Systematisierung von Wissen.

1. Machen Sie eine grundlegende Zusammenfassung von Proteinen.

Lebensgrundlage ← Proteine ​​→ Polypeptide

(C, H, O, N) ↓ ↓ ↓ \ Proteinstrukturen

chemische Farbfunktionen

welche Eigenschaften von Proteinreaktionen

2. Schreiben Sie die Reaktionsgleichungen für die Bildung eines Dipeptids aus Glycin und Valin auf.

VI. Zusammenfassung der Lektion, Hausaufgaben.

Lerne §38 p. 178 - 184. Erledige Testaufgaben p. 183.

Eichhörnchen - Dies sind Biopolymere, die aus α-Aminosäureresten bestehen, die durch Peptidbindungen (-CO-NH-) miteinander verbunden sind. Proteine ​​sind Bestandteil der Zellen und Gewebe aller lebenden Organismen. Proteinmoleküle enthalten 20 verschiedene Aminosäurereste.

Proteinstruktur

Proteine ​​haben eine unerschöpfliche Vielfalt an Strukturen.

Primärstruktur eines Proteins ist die Abfolge von Aminosäureeinheiten in einer linearen Polypeptidkette.

sekundäre Struktur- Dies ist eine räumliche Konfiguration eines Proteinmoleküls, die einer Helix ähnelt, die durch Verdrehen der Polypeptidkette aufgrund von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Gruppen gebildet wird: CO und NH.

Tertiärstruktur- Dies ist die räumliche Konfiguration, die die spiralförmig verdrehte Polypeptidkette annimmt.

Quartäre Struktur sind polymere Gebilde aus mehreren Protein-Makromolekülen.

Physikalische Eigenschaften

Die Eigenschaften von Proteinen sind sehr vielfältig, die sie erfüllen. Einige Proteine ​​lösen sich in Wasser auf und bilden in der Regel kolloidale Lösungen (z. B. Eiweiß); andere lösen sich in verdünnten Salzlösungen auf; andere sind unlöslich (z. B. Proteine ​​von Hautgeweben).

Chemische Eigenschaften

Denaturierung- Zerstörung der Sekundär-, Tertiärstruktur des Proteins unter dem Einfluss verschiedener Faktoren: Temperatur, Einwirkung von Säuren, Salzen von Schwermetallen, Alkoholen usw.

Während der Denaturierung unter dem Einfluss äußerer Faktoren (Temperatur, mechanische Einwirkung, Einwirkung chemischer Mittel und anderer Faktoren) kommt es zu einer Veränderung der Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen des Proteinmakromoleküls, dh seiner nativen räumlichen Struktur. Primärstruktur und damit chemische Zusammensetzung Proteine ​​ändern sich nicht. verändern sich physikalische Eigenschaften: verringerte Löslichkeit, Hydratationsfähigkeit, Verlust der biologischen Aktivität. Die Form des Proteinmakromoleküls ändert sich, es kommt zur Aggregation. Gleichzeitig nimmt die Aktivität einiger Gruppen zu, die Wirkung proteolytischer Enzyme auf Proteine ​​​​wird erleichtert und folglich leichter hydrolysiert.

Speziell in der Lebensmitteltechnologie praktischer Wert hat eine thermische Denaturierung von Proteinen, deren Grad von Temperatur, Erhitzungsdauer und Luftfeuchtigkeit abhängt. Dies muss bei der Entwicklung von Arten der Wärmebehandlung von Lebensmittelrohstoffen, Halbfertigprodukten und manchmal Fertigprodukten berücksichtigt werden. Thermische Denaturierungsverfahren spielen eine besondere Rolle beim Blanchieren von Pflanzenmaterial, Trocknen von Getreide, Backen von Brot und Gewinnen von Teigwaren. Proteindenaturierung kann auch durch mechanische Einwirkung (Druck, Reiben, Schütteln, Ultraschall) verursacht werden. Die Einwirkung chemischer Reagenzien (Säuren, Laugen, Alkohol, Aceton) führt zur Denaturierung von Proteinen. All diese Techniken sind in der Lebensmittel- und Biotechnologie weit verbreitet.

Qualitative Reaktionen auf Proteine:

a) Beim Verbrennen von Eiweiß - der Geruch von verbrannten Federn.

b) Protein + HNO 3 → gelbe Farbe

c) Proteinlösung + NaOH + CuSO 4 → violette Farbe

Hydrolyse

Protein + H 2 O → eine Mischung aus Aminosäuren

Funktionen von Proteinen in der Natur:

katalytisch (Enzyme);

Regulatorisch (Hormone);

Strukturell (Wollkeratin, Seidenfibroin, Kollagen);

Motor (Aktin, Myosin);

Transport (Hämoglobin);

Ersatz (Kasein, Eialbumin);

schützend (Immunglobuline) usw.

Flüssigkeitszufuhr

Der Prozess der Hydratation bedeutet die Bindung von Wasser durch Proteine, während sie hydrophile Eigenschaften aufweisen: Sie quellen auf, ihre Masse und ihr Volumen nehmen zu. Die Proteinquellung wird von ihrer teilweisen Auflösung begleitet. Die Hydrophilie einzelner Proteine ​​hängt von ihrer Struktur ab. Die hydrophilen Amid- (–CO–NH–, Peptidbindung), Amin- (NH 2) und Carboxylgruppen (COOH), die in der Zusammensetzung vorhanden sind und sich auf der Oberfläche des Proteinmakromoleküls befinden, ziehen Wassermoleküle an und orientieren sie streng an der Oberfläche von das Molekül. Die Hydrat-(Wasser-)Hülle umgibt die Proteinkügelchen und verhindert die Stabilität von Proteinlösungen. Am isoelektrischen Punkt haben Proteine ​​die geringste Fähigkeit, Wasser zu binden, die Hydrathülle um die Proteinmoleküle ist zerstört, sodass sie sich zu großen Aggregaten verbinden. Eine Aggregation von Proteinmolekülen tritt auch auf, wenn sie mit einigen organischen Lösungsmitteln wie Ethylalkohol dehydriert werden. Dies führt zur Ausfällung von Proteinen. Wenn sich der pH-Wert des Mediums ändert, wird das Proteinmakromolekül aufgeladen und seine Hydratationskapazität ändert sich.

Bei begrenzter Quellung bilden konzentrierte Proteinlösungen komplexe Systeme, die Gelee genannt werden. Die Gelees sind nicht flüssig, elastisch, haben Plastizität, eine gewisse mechanische Festigkeit und sind in der Lage, ihre Form beizubehalten. Globuläre Proteine ​​können vollständig hydratisiert werden, indem sie in Wasser gelöst werden (z. B. Milchproteine), wobei Lösungen mit geringer Konzentration gebildet werden. Die hydrophilen Eigenschaften von Proteinen sind sehr wichtig in Biologie und Lebensmittelindustrie. Ein sehr bewegliches Gelee, das hauptsächlich aus Proteinmolekülen besteht, ist das Zytoplasma - der halbflüssige Inhalt der Zelle. Hochgradig hydratisiertes Gelee ist rohes Gluten, das aus Weizenteig isoliert wird und bis zu 65 % Wasser enthält. Hydrophilie, die Hauptqualität von Weizenkörnern, Getreideproteinen und Mehl, spielt eine wichtige Rolle bei der Lagerung und Verarbeitung von Getreide, beim Backen. Der Teig, der in der Bäckereiindustrie gewonnen wird, ist ein in Wasser gequollenes Protein, ein konzentriertes Gelee, das Stärkekörner enthält.

Schäumen

Der Schäumprozess ist die Fähigkeit von Proteinen, hochkonzentrierte Flüssiggassysteme, sogenannte Schäume, zu bilden. Die Stabilität des Schaums, in dem das Protein ein Treibmittel ist, hängt nicht nur von seiner Art und Konzentration, sondern auch von der Temperatur ab. Proteine ​​werden in der Süßwarenindustrie (Marshmallow, Marshmallow, Soufflé) häufig als Schaumbildner verwendet Brot hat eine Schaumstruktur, die sich auf seine Geschmackseigenschaften auswirkt.

Verbrennung

Proteine ​​verbrennen zu Stickstoff Kohlendioxid und Wasser, sowie einige andere Substanzen. Das Brennen wird von dem charakteristischen Geruch verbrannter Federn begleitet.

Farbreaktionen.

• Xantoprotein - Wechselwirkung von aromatischen und heteroatomaren Zyklen in einem Proteinmolekül mit konzentrierter Salpetersäure tritt auf, begleitet von dem Auftreten einer gelben Farbe;
• Biuret - Es gibt eine Wechselwirkung von schwach alkalischen Proteinlösungen mit einer Lösung von Kupfer (II) -sulfat unter Bildung komplexer Verbindungen zwischen Cu 2+ -Ionen und Polypeptiden. Die Reaktion wird vom Auftreten einer violettblauen Farbe begleitet;
• Beim Erhitzen von Proteinen mit Alkali in Gegenwart von Bleisalzen bildet sich ein schwarzer Niederschlag, der Schwefel enthält.



Die Form des Proteinmoleküls. Untersuchungen der nativen Konformation von Proteinmolekülen haben gezeigt, dass diese Partikel in den meisten Fällen eine mehr oder weniger asymmetrische Form haben. Je nach Grad der Asymmetrie, also dem Verhältnis zwischen langer (b) und kurzer (a) Achse des Proteinmoleküls, unterscheidet man globuläre (kugelförmige) und fibrilläre (fadenförmige) Proteine.

Globular sind Proteinmoleküle, bei denen die Faltung von Polypeptidketten zur Ausbildung einer kugelförmigen Struktur geführt hat. Unter ihnen gibt es streng kugelförmige, elliptische und stabförmige. Sie unterscheiden sich im Grad der Asymmetrie. Zum Beispiel hat Eieralbumin b/a = 3, Weizengliadin hat 11 und Maiszein hat 20. Viele Proteine ​​in der Natur sind kugelförmig.

Fibrillenproteine ​​bilden lange, stark asymmetrische Filamente. Viele von ihnen haben eine strukturelle oder mechanische Funktion. Dies sind Kollagen (b / a - 200), Keratine, Fibroin.

Proteine ​​jeder Gruppe haben ihre eigenen charakteristischen Eigenschaften. Viele globuläre Proteine ​​sind in Wasser und verdünnten Kochsalzlösungen löslich. Lösliche fibrilläre Proteine ​​zeichnen sich durch sehr viskose Lösungen aus. Kugelförmige Proteine ​​​​haben in der Regel einen guten biologischen Wert - sie werden während der Verdauung absorbiert, viele fibrilläre Proteine ​​​​nicht.

Es gibt keine klare Grenze zwischen globulären und fibrillären Proteinen. Eine Reihe von Proteinen nehmen eine Zwischenposition ein und vereinen Eigenschaften sowohl von globulären als auch von fibrillären Proteinen. Zu solchen Proteinen gehören beispielsweise Muskelmyosin (b/a = 75) und Blutfibrinogen (b/a = 18). Myosin hat eine stäbchenförmige Form, ähnlich der Form von fibrillären Proteinen, ist jedoch wie globuläre Proteine ​​in Salzlösungen löslich. Lösungen von Myosin und Fibrinogen sind viskos. Diese Proteine ​​werden während der Verdauung aufgenommen. Gleichzeitig wird Aktin, ein globuläres Muskelprotein, nicht resorbiert.

Proteindenaturierung. Die native Konformation von Eiweißmolekülen ist nicht starr, sondern eher labil (lat. „labilis“ – Gleiten) und kann durch eine Reihe von Einflüssen ernsthaft gestört werden. Die Verletzung der nativen Konformation eines Proteins, einhergehend mit einer Veränderung seiner nativen Eigenschaften ohne Aufbrechen von Peptidbindungen, wird als Denaturierung (lat. „denaturare“ – die natürlichen Eigenschaften berauben) des Proteins bezeichnet.

Die Denaturierung von Proteinen kann durch verschiedene Gründe verursacht werden, die zur Störung schwacher Wechselwirkungen sowie zum Aufbrechen von Disulfidbindungen führen, die ihre native Struktur stabilisieren.

Das Erhitzen der meisten Proteine ​​auf Temperaturen über 50 °C sowie ultraviolette und andere Arten von hochenergetischer Strahlung erhöhen die Schwingungen der Atome der Polypeptidkette, was zur Zerstörung verschiedener Bindungen in ihnen führt. Selbst mechanisches Schütteln kann eine Proteindenaturierung verursachen.

Proteindenaturierung tritt auch aufgrund eines chemischen Angriffs auf. Starke Säuren oder Laugen beeinflussen die Ionisierung saurer und basischer Gruppen und verursachen die Unterbrechung ionischer und einiger Wasserstoffbindungen in Proteinmolekülen. Harnstoff (H 2 N-CO-NH 2) und organische Lösungsmittel - Alkohole, Phenole usw. - brechen das System von Wasserstoffbrücken und schwächen hydrophobe Wechselwirkungen in Proteinmolekülen (Harnstoff - aufgrund einer Verletzung der Struktur von Wasser, organischen Lösungsmitteln). - durch Kontaktaufnahme mit unpolaren Aminosäureresten). Mercaptoethanol zerstört Disulfidbindungen in Proteinen. Schwermetallionen stören schwache Wechselwirkungen.

Während der Denaturierung kommt es zu einer Veränderung der Eigenschaften des Proteins und vor allem zu einer Abnahme seiner Löslichkeit. Beispielsweise koagulieren Proteine ​​​​beim Kochen und fallen aus Lösungen in Form von Gerinnseln aus (wie beim Kochen eines Hühnereis). Die Ausfällung von Proteinen aus Lösungen erfolgt auch unter dem Einfluss von Proteinfällungsmitteln, die als Trichloressigsäure, Barnstein-Reagenz (eine Mischung aus Natriumhydroxid mit Kupfersulfat), Tanninlösung usw. verwendet werden.

Während der Denaturierung nimmt die Wasseraufnahmekapazität des Proteins ab, d. h. seine Fähigkeit zu quellen; neue chemische Gruppen können auftreten, zum Beispiel: bei Einwirkung von Captoethanol - SH-Gruppen. Durch die Denaturierung verliert das Protein seine biologische Aktivität.

Obwohl die Primärstruktur eines Proteins durch Denaturierung nicht beeinflusst wird, sind die Änderungen irreversibel. Mit der allmählichen Entfernung von Harnstoff durch Dialyse aus einer Lösung eines denaturierten Proteins tritt jedoch beispielsweise dessen Renaturierung auf: Die native Struktur des Proteins wird wiederhergestellt und damit einhergehend bis zu einem gewissen Grad seine nativen Eigenschaften. Eine solche Denaturierung wird als reversibel bezeichnet.

Während der Alterung von Organismen tritt eine irreversible Denaturierung von Proteinen auf. Daher verlieren beispielsweise Pflanzensamen selbst unter optimalen Lagerbedingungen nach und nach ihre Keimfähigkeit.

Beim Backen von Brot, Dörren von Nudeln, Gemüse, beim Kochen usw. kommt es zu einer Proteindenaturierung. Dadurch steigt die biologische Wertigkeit dieser Proteine, da denaturierte (teilweise zerstörte) Proteine ​​bei der Verdauung leichter aufgenommen werden.

Isoelektrischer Punkt eines Proteins. Proteine ​​enthalten verschiedene basische und saure Gruppen, die die Fähigkeit haben, zu ionisieren. In einem stark sauren Medium werden die Hauptgruppen (Aminogruppen usw.) aktiv protoniert und Proteinmoleküle erhalten eine insgesamt positive Ladung, und in einem stark alkalischen Medium dissoziieren Carboxylgruppen leicht und Proteinmoleküle erhalten eine vollständig negative Ladung.

Die Quellen einer positiven Ladung in Proteinen sind die Seitenradikale von Lysin-, Arginin- und Histidinresten und die a-Aminogruppe des N-terminalen Aminosäurerests. Die Quellen der negativen Ladung sind die Seitenradikale von Asparagin- und Glutaminsäureresten und die α-Carboxylgruppe des C-terminalen Aminosäurerests.

Bei einem bestimmten pH-Wert des Mediums sind positive und negative Ladungen auf der Oberfläche des Proteinmoleküls gleich, d.h. seine elektrische Gesamtladung ist Null. Dieser pH-Wert der Lösung, bei dem das Proteinmolekül elektrisch neutral ist, wird als isoelektrischer Punkt des Proteins (pi) bezeichnet.

Isoelektrische Punkte sind charakteristische Konstanten von Proteinen. Sie werden durch ihre Aminosäurezusammensetzung und -struktur bestimmt: die Anzahl und Anordnung von sauren und basischen Aminosäureresten in Polypeptidketten. Die isoelektrischen Punkte von Proteinen, in denen saure Aminosäurereste überwiegen, liegen im pH-Bereich.<7, а белков, в которых преобладают остатки основных аминокислот - в области рН>7. Die isoelektrischen Punkte der meisten Proteine ​​liegen in einer leicht sauren Umgebung.

Proteinlösungen haben im isoelektrischen Zustand eine minimale Viskosität. Dies ist auf eine Veränderung der Form des Proteinmoleküls zurückzuführen. Am isoelektrischen Punkt ziehen sich entgegengesetzt geladene Gruppen an und die Proteine ​​drehen sich zu Kugeln. Wenn sich der pH-Wert vom isoelektrischen Punkt weg verschiebt, stoßen sich gleich geladene Gruppen gegenseitig ab und die Proteinmoleküle entfalten sich. Eiweißmoleküle verleihen Lösungen im ungefalteten Zustand eine höhere Viskosität als zu Kugeln gerollt.

Am isoelektrischen Punkt haben Proteine ​​eine minimale Löslichkeit und können leicht ausfallen.

Jedoch tritt immer noch keine Ausfällung von Proteinen am isoelektrischen Punkt auf. Dies wird durch strukturierte Wassermoleküle verhindert, die einen erheblichen Anteil an hydrophoben Aminosäureresten auf der Oberfläche von Proteinkügelchen zurückhalten.

Proteine ​​können mit organischen Lösungsmitteln (Alkohol, Aceton), die das System der hydrophoben Kontakte in Proteinmolekülen stören, sowie hohen Salzkonzentrationen (Aussalzen), die die Hydratation von Proteinkügelchen verringern, ausgefällt werden. Im letzteren Fall löst ein Teil des Wassers das Salz auf und nimmt nicht mehr an der Auflösung des Proteins teil. Eine solche Lösung wird aufgrund eines Mangels an Lösungsmittel übersättigt, was zur Ausfällung eines Teils davon im Niederschlag führt. Proteinmoleküle beginnen zusammenzukleben und fallen unter Bildung immer größerer Partikel allmählich aus der Lösung aus.

Optische Eigenschaften eines Proteins. Lösungen von Proteinen haben optische Aktivität, d. h. die Fähigkeit, die Polarisationsebene von Licht zu drehen. Diese Eigenschaft von Proteinen beruht auf dem Vorhandensein asymmetrischer Elemente in ihren Molekülen - asymmetrische Kohlenstoffatome und eine rechtsgängige a-Helix.

Wenn ein Protein denaturiert wird, ändern sich seine optischen Eigenschaften, was mit der Zerstörung der a-Helix einhergeht. Die optischen Eigenschaften von vollständig denaturierten Proteinen hängen nur von der Anwesenheit asymmetrischer Kohlenstoffatome in ihnen ab.

Durch den Unterschied in der Manifestation der optischen Eigenschaften des Proteins vor und nach der Denaturierung kann man den Grad seiner Spiralisierung bestimmen.

Qualitative Reaktionen auf Proteine. Proteine ​​zeichnen sich durch Farbreaktionen aufgrund des Vorhandenseins bestimmter chemischer Gruppen in ihnen aus. Diese Reaktionen werden häufig zum Nachweis von Proteinen verwendet.

Wenn der Proteinlösung Kupfersulfat und Alkali zugesetzt werden, erscheint eine lila Farbe, die mit der Bildung von Komplexen von Kupferionen mit Peptidgruppen des Proteins verbunden ist. Da diese Reaktion Biuret (H 2 N-CO-NH-CO-NH 2 ) ergibt, wird es Biuret genannt. Es wird häufig zusammen mit der I. Kjeldahl-Methode zur quantitativen Bestimmung von Proteinen verwendet, da die Intensität der resultierenden Farbe proportional zur Proteinkonzentration in der Lösung ist.

Beim Erhitzen von Proteinlösungen mit konzentrierter Salpetersäure entsteht durch die Bildung von Nitroderivaten aromatischer Aminosäuren eine gelbe Farbe. Diese Reaktion heißt Xantoprotein(griechisch "xanthos" - gelb).

Viele Proteinlösungen reagieren beim Erhitzen mit einer Quecksilbernitratlösung, die mit Phenolen und ihren Derivaten purpurrote Komplexverbindungen bildet. Dies ist ein qualitativer Millon-Test für Tyrosin.

Als Folge des Erhitzens der meisten Proteinlösungen mit Bleiacetat in einem alkalischen Medium fällt ein schwarzer Niederschlag von Bleisulfid aus. Diese Reaktion dient dem Nachweis schwefelhaltiger Aminosäuren und wird als Fohl-Reaktion bezeichnet.

Und sie sind eine der komplexesten in Struktur und Zusammensetzung unter allen organischen Verbindungen.

Biologische Rolle Proteine ist außergewöhnlich groß: Sie bilden den Großteil des Protoplasmas und der Kerne lebender Zellen. Eiweißstoffe kommt in allen pflanzlichen und tierischen Organismen vor. Die Reserve an Proteinen in der Natur kann anhand der Gesamtmenge an lebender Materie auf unserem Planeten beurteilt werden: Die Masse der Proteine ​​​​beträgt ungefähr 0,01% der Masse Erdkruste, also 10 16 Tonnen.

Eichhörnchen in ihrer elementaren Zusammensetzung unterscheiden sie sich von Kohlenhydraten und Fetten: Sie enthalten neben Kohlenstoff, Wasserstoff und Sauerstoff auch Stickstoff. Außerdem dauerhaft Bestandteil Die wichtigste Proteinverbindung ist Schwefel, und einige Proteine ​​enthalten Phosphor, Eisen und Jod.

Proteineigenschaften

1. Unterschiedliche Löslichkeit in Wasser. Lösliche Proteine ​​bilden kolloidale Lösungen.

2. Hydrolyse - Unter dem Einfluss von Lösungen von Mineralsäuren oder Enzymen kommt es zur Zerstörung Protein-Primärstruktur und die Bildung einer Mischung von Aminosäuren.

3. Denaturierung- teilweise oder vollständige Zerstörung der räumlichen Struktur, die einem bestimmten Proteinmolekül innewohnt. Denaturierung erfolgt unter dem Einfluss von:

• - hohe Temperatur
• - Lösungen von Säuren, Laugen und konzentrierte Salzlösungen
• - Lösungen von Schwermetallsalzen
• - manche organische Materie(Formaldehyd, Phenol)
• - radioaktive Strahlung

Die Struktur von Proteinen

Die Struktur von Proteinen begann im 19. Jahrhundert zu studieren. 1888 Der russische Biochemiker A. Ya. Danilevsky schlug das Vorhandensein einer Amidbindung in Proteinen vor. Diese Idee wurde von dem deutschen Chemiker E. Fischer weiterentwickelt und in seinen Arbeiten experimentell bestätigt. Er bot an Polypeptid Strukturtheorie Eichhörnchen. Nach dieser Theorie besteht ein Proteinmolekül aus einer langen Kette oder mehreren miteinander verknüpften Polypeptidketten. Solche Ketten können verschiedene Längen haben.

Fisher hielt eine große experimentelle Arbeit Mit Polypeptide. Höhere Polypeptide, die 15–18 Aminosäuren enthalten, werden aus Lösungen mit Ammoniumsulfat (Ammoniumalaun) ausgefällt, das heißt, sie weisen charakteristische Eigenschaften auf Proteine. Es wurde gezeigt, dass Polypeptide von denselben Enzymen wie Proteine ​​​​gespalten werden, und wenn sie in den Körper eines Tieres eingeführt werden, durchlaufen sie dieselben Umwandlungen wie Proteine, und ihr gesamter Stickstoff wird normalerweise in Form von Harnstoff (Harnstoff) freigesetzt.

Die im 20. Jahrhundert durchgeführte Forschung hat gezeigt, dass es mehrere Organisationsebenen gibt Proteinmolekül.

Es gibt Tausende verschiedener Proteine ​​im menschlichen Körper und fast alle sind aus einem Standardsatz von 20 Aminosäuren aufgebaut. Die Abfolge von Aminosäureresten in einem Proteinmolekül wird genannt primäre Struktur Eichhörnchen. Proteineigenschaften und ihnen biologische Funktionen bestimmt durch die Sequenz der Aminosäuren. Aufklärungsarbeit Protein-Primärstruktur wurden erstmals an der University of Cambridge am Beispiel eines der einfachsten Proteine ​​durchgeführt - Insulin . Im Laufe von 10 Jahren analysierte der englische Biochemiker F. Senger Insulin. Als Ergebnis der Analyse wurde festgestellt, dass das Molekül Insulin besteht aus zwei Polypeptidketten und enthält 51 Aminosäurereste. Er fand heraus, dass Insulin eine Molmasse von 5687 g/mol hat und seine chemische Zusammensetzung der Formel C 254 H 337 N 65 O 75 S 6 entspricht. Die Analyse wurde manuell unter Verwendung von Enzymen durchgeführt, die selektiv Peptidbindungen zwischen bestimmten Aminosäureresten hydrolysieren.

Derzeit die meisten Arbeiten an der Definition Primärstruktur von Proteinen automatisiert. Damit war die Primärstruktur des Enzyms festgelegt Lysozym.
Die Art der "Stapelung" der Polypeptidkette wird als Sekundärstruktur bezeichnet. Am meisten Proteine die Polypeptidkette windet sich zu einer Spirale, die einer "gespannten Feder" ähnelt (als "A-Helix" oder "A-Struktur" bezeichnet). Eine andere übliche Art von Sekundärstruktur ist die gefaltete Blattstruktur (als "B-Struktur" bezeichnet). So, Seidenprotein - Fibroin hat genau diese Struktur. Es besteht aus einer Reihe von Polypeptidketten, die parallel zueinander liegen und durch Wasserstoffbrückenbindungen verbunden sind. große Nummer was Seide sehr flexibel und reißfest macht. Bei alledem gibt es praktisch keine Proteine, deren Moleküle zu 100 % „A-Struktur“ oder „B-Struktur“ haben.

Fibroinprotein - natürliches Seidenprotein

Die räumliche Position der Polypeptidkette wird als Tertiärstruktur des Proteins bezeichnet. Die meisten Proteine ​​werden als kugelförmig klassifiziert, weil ihre Moleküle zu Kügelchen gefaltet sind. Diese Form behält das Protein aufgrund der Bindungen zwischen unterschiedlich geladenen Ionen (-COO - und -NH 3 + und Disulfidbrücken) bei. Proteinmolekül so gefaltet, dass sich die hydrophoben Kohlenwasserstoffketten innerhalb des Kügelchens befinden und die hydrophilen außerhalb.

Die Methode, mehrere Proteinmoleküle zu einem Makromolekül zu kombinieren, wird genannt Quartäre Proteinstruktur. Ein Paradebeispiel ein solches Protein sein kann Hämoglobin. Es wurde festgestellt, dass zum Beispiel für einen Erwachsenen das Molekül Hämoglobin besteht aus 4 separaten Polypeptidketten und einem Nicht-Protein-Teil - Häm.

Proteineigenschaften erklärt ihre unterschiedlichen Strukturen. Die meisten Proteine ​​sind amorph, unlöslich in Alkohol, Ether und Chloroform. Einige Proteine ​​können sich in Wasser auflösen und eine kolloidale Lösung bilden. Viele Proteine ​​sind in Alkalilösungen, einige in Salzlösungen und einige in verdünntem Alkohol löslich. Der kristalline Zustand von Weiß ist selten: Ein Beispiel sind die Aleuronkörner, die in Rizinusbohnen, Kürbissen und Hanf vorkommen. kristallisiert auch Eiweiß Hühnerei u Hämoglobin in Blut.

Proteinhydrolyse

Beim Kochen mit Säuren oder Laugen sowie unter Einwirkung von Enzymen zerfallen Proteine ​​in einfachere chemische Verbindungen und bilden am Ende der Umwandlungskette ein Gemisch aus A-Aminosäuren. Eine solche Aufspaltung wird genannt Proteinhydrolyse. Proteinhydrolyse hat eine tolle biologische Bedeutung: Beim Eindringen in den Magen und Darm eines Tieres oder eines Menschen wird das Protein durch die Wirkung von Enzymen in Aminosäuren zerlegt. Die entstehenden Aminosäuren bilden unter dem Einfluss von Enzymen wieder Proteine, aber schon charakteristisch für diesen Organismus!

Bei Produkten Proteinhydrolyse neben Aminosäuren wurden Kohlenhydrate, Phosphorsäure und Purinbasen gefunden. Unter dem Einfluss einiger Faktoren, z. B. Erhitzen, Lösungen von Salzen, Säuren und Laugen, Einwirkung von Strahlung, Schütteln, kann die einem bestimmten Proteinmolekül innewohnende räumliche Struktur gestört werden. Denaturierung kann reversibel oder irreversibel sein, aber in jedem Fall bleibt die Aminosäuresequenz, dh die Primärstruktur, unverändert. Als Ergebnis der Denaturierung hört das Protein auf, seine biologischen Funktionen zu erfüllen.

Für Proteine ​​sind einige Farbreaktionen bekannt, die für deren Nachweis charakteristisch sind. Beim Erhitzen von Harnstoff bildet sich Biuret, das mit einer Kupfersulfatlösung in Gegenwart von Alkali eine violette Farbe oder eine qualitative Proteinreaktion ergibt, die zu Hause durchgeführt werden kann). Die Biuret-Reaktion wird durch Substanzen hervorgerufen, die eine Amidgruppe enthalten, und diese Gruppe ist im Proteinmolekül vorhanden. Die Xantoprotein-Reaktion besteht darin, dass das Protein aus konzentrierter Salpetersäure gelb wird. Diese Reaktion weist auf das Vorhandensein einer Benzolgruppe im Protein hin, die in Aminosäuren wie Phenylalanin und Tyrosin vorkommt.

Beim Kochen mit einer wässrigen Lösung von Quecksilbernitrat und salpetriger Säure ergibt das Protein eine rote Farbe. Diese Reaktion zeigt das Vorhandensein von Tyrosin im Protein an. In Abwesenheit von Tyrosin tritt keine Rotfärbung auf.