Struktur und chemische Eigenschaften von Proteinen. Funktionen von Proteinen im Körper

Bevor wir über die Eigenschaften von Proteinen sprechen, lohnt es sich, eine kurze Definition zu geben dieses Konzept. Dabei handelt es sich um hochmolekulare organische Substanzen, die aus durch eine Peptidbindung verbundenen Alpha-Aminosäuren bestehen. Proteine ​​sind ein wichtiger Bestandteil der menschlichen und tierischen Ernährung, da nicht alle Aminosäuren vom Körper selbst hergestellt werden – einige stammen aus der Nahrung. Was sind ihre Eigenschaften und Funktionen?

Amphoterizität

Dies ist das erste Merkmal von Proteinen. Amphoterizität bezieht sich auf ihre Fähigkeit, sowohl saure als auch basische Eigenschaften zu zeigen.

Proteine ​​​​haben in ihrer Struktur mehrere Arten chemischer Gruppen, die H 2 O in Lösung ionisieren können. Dazu gehören:

• Carboxylreste. Genauer gesagt Glutaminsäure und Asparaginsäure.
• Stickstoffhaltige Gruppen. Die ε-Aminogruppe von Lysin, der Argininrest CNH(NH 2) und der Imidazolrest einer heterozyklischen Alpha-Aminosäure namens Histidin.

Jedes Protein hat ein Merkmal wie einen isoelektrischen Punkt. Dieses Konzept bezieht sich auf den Säuregehalt der Umgebung, in der die Oberfläche oder das Molekül keine elektrische Ladung aufweist. Unter diesen Bedingungen werden Proteinhydratation und -löslichkeit minimiert.

Der Indikator wird durch das Verhältnis von basischen und sauren Aminosäureresten bestimmt. Im ersten Fall liegt der Punkt im alkalischen Bereich. Im zweiten - sauer.

Löslichkeit

Basierend auf dieser Eigenschaft werden Proteine ​​in eine kleine Klassifizierung eingeteilt. So sind sie:

• Löslich. Sie werden Albumine genannt. Sie sind in konzentrierten Salzlösungen mäßig löslich und koagulieren beim Erhitzen. Diese Reaktion wird Denaturierung genannt. Das Molekulargewicht von Albuminen beträgt etwa 65.000. Sie enthalten keine Kohlenhydrate. Und Substanzen, die aus Albumin bestehen, werden Albuminoide genannt. Dazu gehören Eiweiß, Pflanzensamen und Blutserum.
• Unlöslich. Sie werden Skleroproteine ​​genannt. Ein markantes Beispiel ist Keratin, ein fibrilläres Protein mit einer mechanischen Festigkeit, die nur von Chitin übertroffen wird. Aus dieser Substanz bestehen Nägel, Haare, die Rhamphotheca von Vogelschnäbeln und -federn sowie die Hörner eines Nashorns. Zu dieser Gruppe von Proteinen gehören auch Zytokeratine. Dies ist das Strukturmaterial der intrazellulären Filamente des Zytoskeletts von Epithelzellen. Ein weiteres unlösliches Protein ist ein fibrilläres Protein namens Fibroin.
• Hydrophil. Sie interagieren aktiv mit Wasser und nehmen es auf. Dazu gehören Proteine ​​der Interzellularsubstanz, des Zellkerns und des Zytoplasmas. Einschließlich des berüchtigten Fibroin und Keratin.
• Hydrophob. Sie stoßen Wasser ab. Dazu gehören Proteine, die Bestandteile biologischer Membranen sind.

Denaturierung

Dies ist die Bezeichnung für den Prozess der Veränderung eines Proteinmoleküls unter dem Einfluss bestimmter destabilisierender Faktoren. Die Aminosäuresequenz bleibt jedoch gleich. Aber Proteine ​​verlieren ihre natürlichen Eigenschaften (Hydrophilie, Löslichkeit usw.).

Es ist zu beachten, dass jede wesentliche Änderung der äußeren Bedingungen zu Störungen der Proteinstrukturen führen kann. Am häufigsten wird die Denaturierung durch einen Temperaturanstieg sowie die Einwirkung von Alkali, starker Säure, Strahlung, Schwermetallsalzen und sogar bestimmten Lösungsmitteln auf das Protein hervorgerufen.

Interessanterweise führt die Denaturierung häufig dazu, dass sich Proteinpartikel zu größeren zusammenlagern. Ein markantes Beispiel sind beispielsweise Rühreier. Jeder weiß, wie beim Braten aus einer klaren Flüssigkeit Eiweiß entsteht.

Wir sollten auch über ein Phänomen wie die Renaturierung sprechen. Dieser Vorgang ist die Umkehrung der Denaturierung. Dabei kehren Proteine ​​in ihre natürliche Struktur zurück. Und es ist wirklich möglich. Eine Gruppe von Chemikern aus den USA und Australien hat einen Weg gefunden, ein hartgekochtes Ei zu renaturieren. Dies dauert nur wenige Minuten. Und dafür benötigen Sie Harnstoff (Kohlensäurediamid) und Zentrifugation.

Struktur

Es ist notwendig, gesondert darüber zu sprechen, da es sich um die Bedeutung von Proteinen handelt. Insgesamt gibt es vier Ebenen der Aufbauorganisation:

• Primär. Bezieht sich auf die Abfolge von Aminosäureresten in einer Polypeptidkette. Das Hauptmerkmal sind konservative Motive. Dies ist die Bezeichnung für stabile Kombinationen von Aminosäureresten. Sie kommen in vielen komplexen und einfachen Proteinen vor.
• Sekundär. Damit ist die Ordnung eines beliebigen lokalen Fragments einer Polypeptidkette gemeint, das durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert wird.
• Tertiär. Damit wird die räumliche Struktur der Polypeptidkette bezeichnet. Diese Ebene besteht aus einigen sekundären Elementen (sie sind stabilisiert). verschiedene Typen Wechselwirkungen, wobei hydrophobe Wechselwirkungen am wichtigsten sind). Dabei sind ionische, Wasserstoff- und kovalente Bindungen an der Stabilisierung beteiligt.
• Quartär. Sie wird auch Domäne oder Untereinheit genannt. Diese Ebene besteht aus relative Position Ketten von Polypeptiden als Teil eines integralen Proteinkomplexes. Interessant ist, dass Proteine ​​mit Quartärstruktur nicht nur identische, sondern auch unterschiedliche Ketten von Polypeptiden enthalten.

Diese Einteilung wurde von einem dänischen Biochemiker namens K. Lindström-Lang vorgeschlagen. Und selbst wenn es als veraltet gilt, wird es weiterhin verwendet.

Arten von Strukturen

Wenn man über die Eigenschaften von Proteinen spricht, ist auch zu beachten, dass diese Stoffe je nach Strukturtyp in drei Gruppen eingeteilt werden. Nämlich:

• Fibrilläre Proteine. Sie haben eine fadenförmige längliche Struktur und ein großes Molekulargewicht. Die meisten von ihnen sind nicht wasserlöslich. Die Struktur dieser Proteine ​​wird durch Wechselwirkungen zwischen Polypeptidketten stabilisiert (sie bestehen aus mindestens zwei Aminosäureresten). Es sind fibrilläre Substanzen, die das Polymer, Fibrillen, Mikrotubuli und Mikrofilamente bilden.
• Kugelförmige Proteine. Die Art der Struktur bestimmt ihre Löslichkeit in Wasser. A allgemeine Form Moleküle sind kugelförmig.
• Membranproteine. Die Struktur dieser Stoffe ist interessante Funktion. Sie haben Domänen, die die Zellmembran durchdringen, aber Teile von ihnen ragen in das Zytoplasma und die interzelluläre Umgebung hinein. Diese Proteine ​​​​spielen die Rolle von Rezeptoren – sie übertragen Signale und sind für den Transmembrantransport verantwortlich Nährstoffe. Es ist wichtig zu beachten, dass sie sehr spezifisch sind. Jedes Protein lässt nur ein bestimmtes Molekül oder Signal durch.

Einfach

Sie können uns auch etwas mehr über sie erzählen. Einfache Proteine ​​bestehen nur aus Polypeptidketten. Diese beinhalten:

• Protamin. Kernprotein mit niedrigem Molekulargewicht. Seine Anwesenheit schützt die DNA vor der Wirkung von Nukleasen – Enzymen, die Nukleinsäuren angreifen.
• Histone. Stark basische einfache Proteine. Sie sind in den Zellkernen pflanzlicher und tierischer Zellen konzentriert. Sie sind an der „Verpackung“ von DNA-Strängen im Zellkern sowie an Prozessen wie Reparatur, Replikation und Transkription beteiligt.
• Albumin. Sie wurden oben bereits besprochen. Die bekanntesten Albumine sind Molke und Ei.
• Globulin. Beteiligt sich an der Blutgerinnung sowie anderen Immunreaktionen.
• Prolamine. Dies sind die Reserveproteine ​​von Getreide. Ihre Namen sind immer unterschiedlich. Im Weizen werden sie Ptyaline genannt. In Gerste - Horden. Hafer hat Avsnine. Interessanterweise werden Prolamine in eigene Proteinklassen eingeteilt. Es gibt nur zwei davon: S-reich (mit Schwefelgehalt) und S-arm (ohne Schwefelgehalt).

Komplex

Was ist mit komplexen Proteinen? Sie enthalten prothetische Gruppen oder solche ohne Aminosäuren. Diese beinhalten:

• Glykoproteine. Sie enthalten Kohlenhydratreste mit kovalenten Bindungen. Diese komplexen Proteine ​​sind die wichtigsten Strukturkomponente Zellmembranen. Dazu gehören auch viele Hormone. Und Glykoproteine ​​​​der Erythrozytenmembranen bestimmen die Blutgruppe.
• Lipoproteine. Sie bestehen aus Lipiden (fettähnlichen Stoffen) und übernehmen die Rolle des „Transports“ dieser Stoffe im Blut.
• Metalloproteine. Diese Proteine ​​sind im Körper von großer Bedeutung, da ohne sie kein Eisenstoffwechsel stattfindet. Ihre Moleküle enthalten Metallionen. Und typische Vertreter dieser Klasse sind Transferrin, Hämosiderin und Ferritin.
• Nukleoproteine. Sie bestehen aus RKN und DNA, die keine kovalente Bindung haben. Ein markanter Vertreter ist Chromatin. In seiner Zusammensetzung werden genetische Informationen realisiert, DNA wird repariert und repliziert.
• Phosphoproteine. Sie bestehen aus kovalent verknüpften Phosphorsäureresten. Ein Beispiel ist Casein, das zunächst als Calciumsalz (in gebundener Form) in der Milch enthalten ist.
• Chromoproteine. Sie haben eine einfache Struktur: ein Protein und eine farbige Komponente, die zur prothetischen Gruppe gehören. Sie sind an der Zellatmung, der Photosynthese, Redoxreaktionen usw. beteiligt. Außerdem findet ohne Chromoproteine ​​keine Energieakkumulation statt.

Stoffwechsel

Darüber wurde oben bereits viel gesagt physikalisch-chemische Eigenschaften Proteine. Erwähnenswert ist auch ihre Rolle im Stoffwechsel.

Es gibt Aminosäuren, die essentiell sind, da sie von lebenden Organismen nicht synthetisiert werden. Säugetiere selbst nehmen sie über die Nahrung auf. Bei der Verdauung wird das Protein zerstört. Dieser Prozess beginnt mit der Denaturierung beim Einsetzen saure Umgebung. Dann - Hydrolyse, an der Enzyme beteiligt sind.

Bestimmte Aminosäuren, die der Körper letztendlich erhält, sind am Prozess der Proteinsynthese beteiligt, deren Eigenschaften für seine volle Existenz notwendig sind. Und der Rest wird zu Glukose verarbeitet – einem Monosaccharid, das eine der Hauptenergiequellen darstellt. Protein ist während einer Diät oder beim Fasten sehr wichtig. Wenn ihm keine Nahrung zugeführt wird, beginnt der Körper, sich selbst zu „fressen“ – seine eigenen Proteine, insbesondere Muskelproteine, zu verarbeiten.

Biosynthese

Bei der Betrachtung der physikalisch-chemischen Eigenschaften von Proteinen muss man sich auf ein Thema wie die Biosynthese konzentrieren. Diese Stoffe werden auf Basis der in Genen kodierten Informationen gebildet. Jedes Protein ist eine einzigartige Sequenz von Aminosäureresten, die durch das dafür kodierende Gen bestimmt wird.

Wie kommt es dazu? Ein Gen, das für ein Protein kodiert, überträgt Informationen von der DNA auf die RNA. Dies nennt man Transkription. In den meisten Fällen erfolgt die Synthese dann an Ribosomen – den wichtigsten Organellen einer lebenden Zelle. Dieser Vorgang wird Übersetzung genannt.

Es gibt auch die sogenannte nicht-ribosomale Synthese. Es ist auch erwähnenswert, da wir über die Bedeutung von Proteinen sprechen. Diese Art der Synthese wird bei einigen Bakterien und niederen Pilzen beobachtet. Der Prozess wird durch einen Proteinkomplex mit hohem Molekulargewicht (bekannt als NRS-Synthase) durchgeführt, an dem Ribosomen nicht beteiligt sind.

Und natürlich gibt es auch die chemische Synthese. Es kann zur Synthese kurzer Proteine ​​verwendet werden. Hierzu werden Methoden wie die chemische Ligation eingesetzt. Dies ist das Gegenteil der berüchtigten Biosynthese an Ribosomen. Mit der gleichen Methode lassen sich Inhibitoren bestimmter Enzyme gewinnen.

Darüber hinaus ist es dank der chemischen Synthese möglich, Aminosäurereste in Proteine ​​einzuführen, die in gewöhnlichen Substanzen nicht vorkommen. Akzeptieren wir diejenigen, deren Seitenketten fluoreszierende Markierungen haben.

Es ist erwähnenswert, dass die Methoden der chemischen Synthese nicht fehlerfrei sind. Es gibt bestimmte Einschränkungen. Enthält ein Protein mehr als 300 Reste, dann hat die künstlich synthetisierte Substanz höchstwahrscheinlich die falsche Struktur. Und das wird sich auf die Eigenschaften auswirken.

Stoffe tierischen Ursprungs

Sie müssen berücksichtigt werden Besondere Aufmerksamkeit. Tierisches Eiweiß ist eine Substanz, die in Eiern, Fleisch, Milchprodukten, Geflügel, Meeresfrüchten und Fisch vorkommt. Sie enthalten alle Aminosäuren für den Körper notwendig, darunter 9 unersetzliche. Hier ganze Zeile Die wichtigsten Funktionen von tierischem Eiweiß:

• Katalyse von Mengen chemische Reaktionen. Diese Substanz bringt sie in Gang und beschleunigt sie. Dafür sind enzymatische Proteine ​​„verantwortlich“. Wenn der Körper nicht genügend davon erhält, können Oxidation und Reduktion, das Knüpfen und Aufbrechen molekularer Bindungen sowie der Stofftransport nicht vollständig ablaufen. Interessant ist, dass nur ein kleiner Teil der Aminosäuren verschiedene Wechselwirkungen eingeht. Und eine noch geringere Menge (3-4 Reste) ist direkt an der Katalyse beteiligt. Alle Enzyme werden in sechs Klassen eingeteilt – Oxidoreduktasen, Transferasen, Hydrolasen, Lyasen, Isomerasen, Ligasen. Jeder von ihnen ist für die eine oder andere Reaktion verantwortlich.
• Bildung des Zytoskeletts, das die Struktur der Zellen bildet.
• Immun-, chemischer und physikalischer Schutz.
• Transport wichtiger Komponenten, die für das Zellwachstum und die Zellentwicklung notwendig sind.
• Übertragung elektrischer Impulse, die für das Funktionieren des gesamten Organismus wichtig sind, da ohne sie eine Zellinteraktion nicht möglich ist.

Und das sind nicht alle möglichen Funktionen. Dennoch ist die Bedeutung dieser Substanzen klar. Die Proteinsynthese in Zellen und im Körper ist unmöglich, wenn eine Person ihre Quellen nicht zu sich nimmt. Und es handelt sich um Putenfleisch, Rind, Lamm, Kaninchen. Viel Eiweiß steckt auch in Eiern, Sauerrahm, Joghurt, Hüttenkäse und Milch. Sie können die Proteinsynthese in den Körperzellen auch aktivieren, indem Sie Ihrer Ernährung Schinken, Innereien, Wurst, Eintopf und Kalbfleisch hinzufügen.

Eichhörnchen sind Biopolymere, die aus α-Aminosäureresten bestehen, die durch Peptidbindungen (-CO-NH-) miteinander verbunden sind. Proteine ​​sind Bestandteil der Zellen und Gewebe aller lebenden Organismen. Proteinmoleküle enthalten 20 Reste verschiedener Aminosäuren.

Proteinstruktur

Proteine ​​verfügen über eine unerschöpfliche Vielfalt an Strukturen.

Primäre Proteinstruktur ist eine Folge von Aminosäureeinheiten in einer linearen Polypeptidkette.

Sekundärstruktur- Dies ist die räumliche Konfiguration eines Proteinmoleküls, die einer Helix ähnelt und durch Verdrehung der Polypeptidkette aufgrund von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Gruppen CO und NH entsteht.

Tertiärstruktur- das ist die räumliche Konfiguration, die eine spiralförmig verdrehte Polypeptidkette annimmt.

Quartärstruktur- Dabei handelt es sich um Polymergebilde aus mehreren Proteinmakromolekülen.

Physikalische Eigenschaften

Die Eigenschaften, die Proteine ​​erfüllen, sind sehr vielfältig. Einige Proteine ​​​​lösen sich in Wasser und bilden normalerweise kolloidale Lösungen (z. B. Eiweiß); andere lösen sich in verdünnten Salzlösungen; wieder andere sind unlöslich (z. B. Proteine ​​des Hautgewebes).

Chemische Eigenschaften

Denaturierung– Zerstörung der Sekundär- und Tertiärstruktur des Proteins unter dem Einfluss verschiedener Faktoren: Temperatur, Einwirkung von Säuren, Salzen von Schwermetallen, Alkoholen usw.

Bei Denaturierung unter Einfluss externe Faktoren(Temperatur, mechanischer Stress, Einwirkung chemischer Stoffe und andere Faktoren) kommt es zu einer Veränderung der Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur des Proteinmakromoleküls, also seiner natürlichen räumlichen Struktur. Die Primärstruktur und daher chemische Zusammensetzung Proteine ​​verändern sich nicht. Verändern sich physikalische Eigenschaften: Löslichkeit und Hydratationsfähigkeit nehmen ab, die biologische Aktivität geht verloren. Die Form des Proteinmakromoleküls ändert sich und es kommt zur Aggregation. Gleichzeitig nimmt die Aktivität einiger Gruppen zu, die Wirkung proteolytischer Enzyme auf Proteine ​​wird erleichtert und diese werden daher leichter hydrolysiert.

In der Lebensmitteltechnologie gibt es eine Besonderheit praktische Bedeutung weist eine thermische Denaturierung von Proteinen auf, deren Grad von der Temperatur, der Erhitzungsdauer und der Luftfeuchtigkeit abhängt. Dies muss bei der Entwicklung von Wärmebehandlungssystemen für Lebensmittelrohstoffe, Halbfabrikate und manchmal auch Fertigprodukte berücksichtigt werden. Eine besondere Rolle spielen thermische Denaturierungsverfahren beim Blanchieren von Pflanzenmaterialien, beim Trocknen von Getreide, beim Brotbacken und bei der Herstellung von Teigwaren. Eine Proteindenaturierung kann auch durch mechanische Einwirkung (Druck, Reiben, Schütteln, Ultraschall) verursacht werden. Die Denaturierung von Proteinen wird durch die Einwirkung chemischer Reagenzien (Säuren, Laugen, Alkohol, Aceton) verursacht. Alle diese Techniken werden häufig in der Lebensmittel- und Biotechnologie eingesetzt.

Qualitative Reaktionen für Eichhörnchen:

a) Wenn das Protein verbrennt, riecht es nach verbrannten Federn.

b) Protein +HNO 3 → gelbe Farbe

c) Proteinlösung + NaOH + CuSO 4 → violette Farbe

Hydrolyse

Protein + H 2 O → Mischung aus Aminosäuren

Funktionen von Proteinen in der Natur:

· katalytisch (Enzyme);

· regulatorisch (Hormone);

· strukturell (Wollkeratin, Seidenfibroin, Kollagen);

motorisch (Aktin, Myosin);

Transport (Hämoglobin);

· Ersatz (Kasein, Eialbumin);

· schützend (Immunglobuline) usw.

Flüssigkeitszufuhr

Der Prozess der Hydratation bedeutet die Bindung von Wasser durch Proteine, und sie weisen hydrophile Eigenschaften auf: Sie quellen auf, ihre Masse und ihr Volumen nehmen zu. Das Quellen des Proteins geht mit seiner teilweisen Auflösung einher. Die Hydrophilie einzelner Proteine ​​hängt von ihrer Struktur ab. Die hydrophilen Amid- (–CO-NH–, Peptidbindung), Amin- (NH 2) und Carboxylgruppen (COOH), die in der Zusammensetzung vorhanden sind und sich auf der Oberfläche des Proteinmakromoleküls befinden, ziehen Wassermoleküle an und richten sie strikt an der Oberfläche des Makromoleküls aus Molekül. Durch die umgebenden Proteinkügelchen verhindert eine Hydratationshülle (wässrig) die Stabilität von Proteinlösungen. Am isoelektrischen Punkt haben Proteine ​​die geringste Fähigkeit, Wasser zu binden; die Hydratationshülle um Proteinmoleküle wird zerstört, sodass sie sich zu großen Aggregaten verbinden. Zur Aggregation von Proteinmolekülen kommt es auch, wenn sie mit bestimmten organischen Lösungsmitteln wie Ethylalkohol dehydriert werden. Dies führt zur Ausfällung von Proteinen. Wenn sich der pH-Wert der Umgebung ändert, wird das Proteinmakromolekül aufgeladen und seine Hydratationskapazität ändert sich.

Konzentrierte Proteinlösungen bilden bei begrenzter Quellung komplexe Systeme, sogenannte Gelees. Gelees sind nicht flüssig, elastisch, haben Plastizität, eine gewisse mechanische Festigkeit und können ihre Form behalten. Kugelförmige Proteine ​​können vollständig hydratisiert werden, indem sie sich in Wasser auflösen (z. B. Milchproteine) und Lösungen mit geringen Konzentrationen bilden. Die hydrophilen Eigenschaften von Proteinen haben sehr wichtig in der Biologie und Lebensmittelindustrie. Ein sehr bewegliches Gelee, das hauptsächlich aus Proteinmolekülen besteht, ist das Zytoplasma – der halbflüssige Inhalt der Zelle. Hochhydratisiertes Gelee ist rohes Gluten, das aus Weizenteig isoliert wird und bis zu 65 % Wasser enthält. Hydrophilie, die wichtigste Eigenschaft von Weizenkorn, Getreideproteinen und Mehl, spielt eine große Rolle bei der Lagerung und Verarbeitung von Getreide sowie beim Backen. Der in der Bäckereiproduktion anfallende Teig ist ein in Wasser gequollenes Eiweiß, ein konzentriertes Gelee, das Stärkekörner enthält.

Schäumend

Beim Schäumungsprozess handelt es sich um die Fähigkeit von Proteinen, hochkonzentrierte Flüssigkeits-Gas-Systeme, sogenannte Schäume, zu bilden. Die Stabilität von Schaum, bei dem Protein als Schaumbildner fungiert, hängt nicht nur von seiner Art und Konzentration, sondern auch von der Temperatur ab. Proteine ​​​​werden häufig als Schaumbildner in der Süßwarenindustrie (Marshmallows, Marshmallows, Soufflés) verwendet. Brot hat eine Schaumstruktur, was sich auf seine Geschmackseigenschaften auswirkt.

Verbrennung

Proteine ​​verbrennen zu Stickstoff, Kohlendioxid und Wasser sowie einige andere Substanzen. Bei der Verbrennung entsteht der charakteristische Geruch verbrannter Federn.

Farbreaktionen.

• Xanthoprotein – es kommt zu einer Wechselwirkung aromatischer und heteroatomarer Zyklen in einem Proteinmolekül mit konzentrierter Salpetersäure, begleitet vom Auftreten einer gelben Farbe;
• Biuret – schwach alkalische Lösungen von Proteinen interagieren mit einer Lösung von Kupfer(II)sulfat und bilden komplexe Verbindungen zwischen Cu 2+ -Ionen und Polypeptiden. Die Reaktion wird vom Auftreten einer violettblauen Farbe begleitet;
• Wenn Proteine ​​in Gegenwart von Bleisalzen mit Alkali erhitzt werden, fällt ein schwarzer Niederschlag aus, der Schwefel enthält.

Die Klassifizierung von Proteinen basiert auf ihrer chemischen Zusammensetzung. Nach dieser Klassifizierung sind Proteine einfach Und Komplex. Einfache Proteine ​​bestehen nur aus Aminosäuren, also aus einem oder mehreren Polypeptiden. Zu den einfachen Proteinen, die im menschlichen Körper vorkommen, gehören: Albumine, Globuline, Histone, unterstützende Gewebeproteine.

In einem komplexen Proteinmolekül gibt es neben Aminosäuren auch einen sogenannten Nicht-Aminosäure-Teil Prothetische Gruppe. Abhängig von der Struktur dieser Gruppe werden komplexe Proteine ​​unterschieden wie z Phosphoproteine( enthalten Phosphorsäure) Nukleoproteine(enthalten Nukleinsäure), Glykoproteine(enthalten Kohlenhydrate) Lipoproteine(enthalten Lipoid) und andere.

Nach der Klassifizierung, die auf der räumlichen Form von Proteinen basiert, werden Proteine ​​in unterteilt fibrillär Und kugelförmig.

Fibrilläre Proteine ​​bestehen aus Helices, also überwiegend aus Sekundärstrukturen. Moleküle globulärer Proteine ​​haben eine sphärische und ellipsoide Form.

Ein Beispiel für fibrilläre Proteine ​​ist Kollagen – das am häufigsten vorkommende Protein im menschlichen Körper. Dieses Protein macht 25–30 % der Gesamtzahl der Proteine ​​im Körper aus. Kollagen hat eine hohe Festigkeit und Elastizität. Es ist Teil der Blutgefäße von Muskeln, Sehnen, Knorpeln, Knochen und Gefäßwänden.

Beispiele für globuläre Proteine ​​sind Albumine und Globuline des Blutplasmas.

Physikochemische Eigenschaften von Proteinen.

Eines der Hauptmerkmale von Proteinen ist ihre hohes Molekulargewicht, die zwischen 6000 und mehreren Millionen Dalton liegt.

Eine weitere wichtige physikalisch-chemische Eigenschaft von Proteinen ist ihre Amphoterizität,das heißt, das Vorhandensein sowohl saurer als auch basischer Eigenschaften. Amphoterizität ist mit dem Vorhandensein freier Carboxylgruppen, also saurer, und Aminogruppen, also alkalischer, in einigen Aminosäuren verbunden. Dies führt dazu, dass sich Proteine ​​in einer sauren Umgebung befinden alkalische Eigenschaften und in einer alkalischen Umgebung - sauer. Unter bestimmten Bedingungen weisen Proteine ​​jedoch neutrale Eigenschaften auf. Als pH-Wert bezeichnet man den pH-Wert, bei dem Proteine ​​neutrale Eigenschaften zeigen isoelektrischer Punkt. Der isoelektrische Punkt ist für jedes Protein individuell. Proteine ​​werden nach diesem Indikator in zwei große Klassen eingeteilt - sauer und alkalisch, da der isoelektrische Punkt entweder zur einen oder zur anderen Seite verschoben werden kann.

Eine weitere wichtige Eigenschaft von Proteinmolekülen ist Löslichkeit. Trotz der großen Molekülgröße sind Proteine ​​in Wasser gut löslich. Darüber hinaus sind Lösungen von Proteinen in Wasser sehr stabil. Der erste Grund für die Löslichkeit von Proteinen ist das Vorhandensein einer Ladung auf der Oberfläche von Proteinmolekülen, wodurch Proteinmoleküle praktisch keine in Wasser unlöslichen Aggregate bilden. Der zweite Grund für die Stabilität von Proteinlösungen ist das Vorhandensein einer Hydratationshülle (Wasserhülle) im Proteinmolekül. Die Hydratationshülle trennt die Proteine ​​voneinander.

Die dritte wichtige physikalisch-chemische Eigenschaft von Proteinen ist aussalzen,das heißt, die Fähigkeit zur Ausfällung unter dem Einfluss wasserentfernender Mittel. Das Aussalzen ist ein reversibler Vorgang. Diese Fähigkeit, sich in die Lösung hinein und aus dieser heraus zu bewegen, ist für die Manifestation vieler lebenswichtiger Eigenschaften sehr wichtig.

Schließlich ist die wichtigste Eigenschaft von Proteinen ihre Fähigkeit Denaturierung.Denaturierung ist der Verlust der Ursprünglichkeit eines Proteins. Wenn wir Eier in einer Pfanne rühren, kommt es zu einer irreversiblen Denaturierung des Proteins. Unter Denaturierung versteht man die dauerhafte oder vorübergehende Störung der Sekundär- und Tertiärstruktur eines Proteins, die Primärstruktur bleibt jedoch erhalten. Neben der Temperatur (über 50 Grad) kann die Denaturierung auch durch andere physikalische Faktoren verursacht werden: Strahlung, Ultraschall, Vibration, starke Säuren und Laugen. Die Denaturierung kann reversibel oder irreversibel sein. Bei kleinen Stößen kommt es zu einer geringfügigen Zerstörung der Sekundär- und Tertiärstrukturen des Proteins. Daher kann das Protein ohne denaturierende Effekte seine ursprüngliche Struktur wiederherstellen. Den umgekehrten Vorgang der Denaturierung nennt man Renaturierung.Allerdings bei längerer und starker Einwirkung Eine Renaturierung wird unmöglich und die Denaturierung somit irreversibel.

Proteine ​​sind Biopolymere, deren Monomere durch Peptidbindungen miteinander verbundene Alpha-Aminosäurereste sind. Die Aminosäuresequenz jedes Proteins ist streng definiert und wird in lebenden Organismen mit verschlüsselt genetischer Code, basierend auf der Lesung, deren Biosynthese von Proteinmolekülen stattfindet. 20 Aminosäuren sind am Aufbau von Proteinen beteiligt.

Folgende Strukturtypen von Proteinmolekülen werden unterschieden:

1. Primär. Stellt eine Aminosäuresequenz in einer linearen Kette dar.
2. Sekundär. Dabei handelt es sich um eine kompaktere Anordnung von Polypeptidketten, die die Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Peptidgruppen nutzt. Es gibt zwei Varianten der Sekundärstruktur – Alpha-Helix und Beta-Faltung.
3. Tertiär. Dabei handelt es sich um die Anordnung einer Polypeptidkette zu einem Kügelchen. In diesem Fall werden Wasserstoff- und Disulfidbindungen gebildet und die Stabilisierung des Moleküls erfolgt durch hydrophobe und ionische Wechselwirkungen von Aminosäureresten.
4. Quartär. Ein Protein besteht aus mehreren Polypeptidketten, die über nichtkovalente Bindungen miteinander interagieren.

So bilden in einer bestimmten Reihenfolge verbundene Aminosäuren eine Polypeptidkette, deren einzelne Teile sich spiralförmig kräuseln oder Falten bilden. Solche Elemente der Sekundärstruktur bilden Kügelchen und bilden die Tertiärstruktur des Proteins. Einzelne Kügelchen interagieren miteinander und bilden komplexe Proteinkomplexe mit Quartärstruktur.

Proteinklassifizierung

Für die Klassifizierung gibt es mehrere Kriterien Proteinverbindungen. Aufgrund ihrer Zusammensetzung werden einfache und komplexe Proteine ​​unterschieden. Komplexe Proteinsubstanzen enthalten Nicht-Aminosäuregruppen, deren chemische Natur unterschiedlich sein kann. Abhängig davon unterscheiden sie:

• Glykoproteine;
• Lipoproteine;
• Nukleoproteine;
• Metalloproteine;
• Phosphoproteine;
• Chromoproteine.

Es gibt auch eine Klassifizierung nach der allgemeinen Art der Struktur:

• fibrillär;
• kugelförmig;
• Membran

Proteine ​​sind einfache (einkomponentige) Proteine, die nur aus Aminosäureresten bestehen. Abhängig von ihrer Löslichkeit werden sie in folgende Gruppen eingeteilt:

Eine solche Klassifizierung ist nicht ganz korrekt, denn laut neueste Forschung Viele einfache Proteine ​​sind mit minimalen Mengen an Nicht-Protein-Verbindungen verbunden. Daher enthalten einige Proteine ​​​​Pigmente, Kohlenhydrate und manchmal Lipide, was sie eher zu komplexen Proteinmolekülen macht.

Physikochemische Eigenschaften von Proteinen

Die physikalisch-chemischen Eigenschaften von Proteinen werden durch die Zusammensetzung und Menge der in ihren Molekülen enthaltenen Aminosäurereste bestimmt. Die Molekulargewichte von Polypeptiden variieren stark: von mehreren tausend bis zu einer Million oder mehr. Chemische Eigenschaften Proteinmoleküle sind vielfältig, einschließlich Amphoterität, Löslichkeit und der Fähigkeit zur Denaturierung.

Amphoterizität

Da Proteine ​​sowohl saure als auch basische Aminosäuren enthalten, enthält das Molekül immer freie saure und freie basische Gruppen (COO- bzw. NH3+). Die Ladung wird durch das Verhältnis von basischen und sauren Aminosäuregruppen bestimmt. Aus diesem Grund werden Proteine ​​mit „+“ geladen, wenn der pH-Wert sinkt, und umgekehrt mit „-“, wenn der pH-Wert steigt. Wenn der pH-Wert dem isoelektrischen Punkt entspricht, hat das Proteinmolekül keine Ladung. Amphoterizität ist wichtig für die Umsetzung biologische Funktionen Eine davon ist die Aufrechterhaltung des pH-Wertes im Blut.

Löslichkeit

Die Klassifizierung von Proteinen nach ihren Löslichkeitseigenschaften wurde oben bereits angegeben. Die Löslichkeit von Eiweißstoffen in Wasser wird durch zwei Faktoren erklärt:

• Ladung und gegenseitige Abstoßung von Proteinmolekülen;
• die Bildung einer Hydratationshülle um das Protein – Wasserdipole interagieren mit geladenen Gruppen am äußeren Teil der Kügelchen.

Denaturierung

Die physikalisch-chemische Eigenschaft der Denaturierung ist der Prozess der Zerstörung der Sekundär- und Tertiärstruktur eines Proteinmoleküls unter dem Einfluss einer Reihe von Faktoren: Temperatur, Einwirkung von Alkoholen, Schwermetallsalzen, Säuren und anderen chemischen Stoffen.

Wichtig! Die Primärstruktur wird bei der Denaturierung nicht zerstört.

Chemische Eigenschaften von Proteinen, qualitative Reaktionen, Reaktionsgleichungen

Die chemischen Eigenschaften von Proteinen können am Beispiel von Reaktionen zu deren qualitativem Nachweis betrachtet werden. Qualitative Reaktionen ermöglichen die Bestimmung des Vorhandenseins einer Peptidgruppe in einer Verbindung:

1. Xanthoprotein. Bei der Einwirkung auf Protein Salpetersäure Bei hohen Konzentrationen bildet sich ein Niederschlag, der beim Erhitzen gelb wird.

2. Biuret. Wenn eine schwach alkalische Proteinlösung Kupfersulfat ausgesetzt wird, bilden sich Komplexverbindungen zwischen Kupferionen und Polypeptiden, was mit einer violettblauen Verfärbung der Lösung einhergeht. Die Reaktion wird in der klinischen Praxis zur Bestimmung der Proteinkonzentration im Blutserum und anderen biologischen Flüssigkeiten eingesetzt.

Eine weitere wichtige chemische Eigenschaft ist der Nachweis von Schwefel in Proteinverbindungen. Hierzu wird eine alkalische Proteinlösung mit Bleisalzen erhitzt. Dabei entsteht ein schwarzer Niederschlag, der Bleisulfid enthält.

Biologische Bedeutung von Protein

Aufgrund ihrer physikalischen und chemischen Eigenschaften erfüllen Proteine ​​eine Vielzahl biologischer Funktionen, darunter:

• katalytisch (Proteinenzyme);
• Transport (Hämoglobin);
• strukturell (Keratin, Elastin);
• kontraktil (Aktin, Myosin);
• schützend (Immunglobuline);
• Signalübertragung (Rezeptormoleküle);
• hormonell (Insulin);
• Energie.

Proteine ​​sind wichtig für den menschlichen Körper, da sie an der Zellbildung beteiligt sind, bei Tieren für die Muskelkontraktion sorgen und zusammen mit dem Blutserum viele chemische Verbindungen transportieren. Darüber hinaus sind Proteinmoleküle eine Quelle essentieller Aminosäuren und erfüllen eine Schutzfunktion, indem sie an der Produktion von Antikörpern und der Bildung von Immunität beteiligt sind.

TOP 10 der wenig bekannten Fakten über Protein

1. Die Erforschung von Proteinen begann im Jahr 1728, als der Italiener Jacopo Bartolomeo Beccari Proteine ​​aus Mehl isolierte.
2. Rekombinante Proteine ​​werden mittlerweile häufig verwendet. Sie werden durch Veränderung des Genoms von Bakterien synthetisiert. Insbesondere werden auf diese Weise Insulin, Wachstumsfaktoren und andere Proteinverbindungen gewonnen, die in der Medizin Verwendung finden.
3. In antarktischen Fischen wurden Proteinmoleküle entdeckt, die das Gefrieren des Blutes verhindern.
4. Das Resilin-Protein ist ideal elastisch und bildet die Grundlage für die Befestigungspunkte von Insektenflügeln.
5. Der Körper verfügt über einzigartige Chaperonproteine, die in der Lage sind, die korrekte native Tertiär- oder Quartärstruktur anderer Proteinverbindungen wiederherzustellen.
6. Im Zellkern befinden sich Histone – Proteine, die an der Chromatinverdichtung beteiligt sind.
7. Die molekulare Natur von Antikörpern – speziellen Schutzproteinen (Immunglobulinen) – wurde 1937 aktiv untersucht. Tiselius und Kabat verwendeten Elektrophorese und bewiesen, dass bei immunisierten Tieren die Gamma-Fraktion erhöht war und nach der Absorption des Serums durch das auslösende Antigen die Verteilung der Proteine ​​zwischen den Fraktionen wieder dem Bild des intakten Tieres entsprach.
8. Eiweiß - leuchtendes Beispiel Umsetzung der Reservefunktion durch Proteinmoleküle.
9. In einem Kollagenmolekül wird jeder dritte Aminosäurerest durch Glycin gebildet.
10. In der Zusammensetzung der Glykoproteine ​​sind 15–20 % Kohlenhydrate und in der Zusammensetzung der Proteoglykane beträgt ihr Anteil 80–85 %.

Abschluss

Proteine ​​sind die komplexesten Verbindungen, ohne die das Leben eines Organismus kaum vorstellbar ist. Mehr als 5.000 Proteinmoleküle wurden identifiziert, aber jedes Individuum verfügt über seinen eigenen Satz an Proteinen, was es von anderen Individuen seiner Art unterscheidet.

Die wichtigsten chemischen und physikalischen Eigenschaften von Proteinen aktualisiert: 29. Oktober 2018 von: Wissenschaftliche Artikel.Ru

Donezk allgemein bildende Schule I – III Etappen Nr. 21

„Eichhörnchen. Herstellung von Proteinen durch Polykondensation von Aminosäuren. Primär-, Sekundär- und Tertiärstrukturen von Proteinen. Chemische Eigenschaften von Proteinen: Verbrennung, Denaturierung, Hydrolyse und Farbreaktionen. Biochemische Funktionen von Proteinen“.

Vorbereitet

Chemielehrer

Lehrer - Methodologe

Donezk, 2016

„Leben ist eine Existenzweise von Proteinkörpern“

Unterrichtsthema. Eichhörnchen. Herstellung von Proteinen durch Polykondensation von Aminosäuren. Primär-, Sekundär- und Tertiärstrukturen von Proteinen. Chemische Eigenschaften von Proteinen: Verbrennung, Denaturierung, Hydrolyse und Farbreaktionen. Biochemische Funktionen von Proteinen.

Lernziele. Die Schüler mit Proteinen als höchstem Entwicklungsstadium von Stoffen in der Natur vertraut machen, die zur Entstehung von Leben führten; zeigen ihre Struktur, Eigenschaften und Vielfalt biologischer Funktionen; Erweitern Sie das Konzept der Polykondensationsreaktion am Beispiel der Proteinproduktion, informieren Sie Schüler über Lebensmittelhygiene und Gesundheitserhaltung. Um logisches Denken bei Schülern zu entwickeln.

Reagenzien und Ausrüstung. Tabelle „Primär-, Sekundär- und Tertiärstrukturen von Proteinen“. Reagenzien: HNO3, NaOH, CuSO4, Hühnerprotein, Wollfaden, chemische Glaswaren.

Unterrichtsmethode. Information und Entwicklung.

Unterrichtsart. Eine Lektion zum Erlernen neuer Kenntnisse und Fähigkeiten.

Während des Unterrichts

ICH. Zeit organisieren.

II. Untersuchung Hausaufgaben, Aktualisierung und Korrektur des Grundwissens.

Kurze Umfrage

1. Erklären Sie den Begriff „Aminosäure“.

2. Benennen Sie die funktionellen Gruppen, aus denen Aminosäuren bestehen.

3. Nomenklatur der Aminosäuren und ihrer Isomerie.

4. Warum weisen Aminosäuren amphotere Eigenschaften auf? Schreiben Sie die Gleichungen chemischer Reaktionen.

5. Aufgrund welcher Eigenschaften bilden Aminosäuren Polypeptide? Schreiben Sie die Polykondensationsreaktion von Aminosäuren auf.

III. Botschaft des Themas, Unterrichtsziele, Motivation für Lernaktivitäten.

IV. Wahrnehmung und primäres Bewusstsein für neues Material.

Lehrer.

„Wo immer wir Leben treffen, stellen wir fest, dass es mit einer Art Proteinkörper verbunden ist“, schrieb F. Engels in seinem Buch „Anti-Dühring“. Proteinmangel in der Nahrung führt bei Kindern zu einer allgemeinen Schwächung des Körpers – zu einer Verlangsamung der geistigen und geistigen Leistungsfähigkeit körperliche Entwicklung. Heute bekommt mehr als die Hälfte der Menschheit nicht genug Nahrung benötigte Menge Proteine. Eine Person benötigt 115 g Protein pro Tag; Protein wird im Gegensatz zu Kohlenhydraten und Fetten nicht in Reserve gespeichert, daher müssen Sie Ihre Ernährung überwachen. Wir kennen Keratin – das Protein, aus dem Haare, Nägel, Federn und Haut bestehen – es erfüllt eine Aufbaufunktion; kennen das Protein Pepsin – es kommt im Magensaft vor und ist in der Lage, bei der Verdauung andere Proteine ​​zu zerstören; Thrombinprotein ist an der Blutgerinnung beteiligt; Pankreashormon – Insulin – reguliert den Glukosestoffwechsel; Hämoglobin transportiert O2 zu allen Zellen und Geweben des Körpers usw.

Woher kommt diese unendliche Vielfalt an Proteinmolekülen, die Vielfalt ihrer Funktionen und ihre besondere Rolle dabei? Lebensprozesse? Um diese Frage zu beantworten, wenden wir uns der Zusammensetzung und Struktur von Proteinen zu.

Welche Atome enthalten Proteine?...

Um diese Frage zu beantworten, machen wir ein Aufwärmtraining. Errate die Rätsel und erkläre die Bedeutung der Antworten.

1. Er ist überall und überall:

In Stein, in der Luft, im Wasser.

Er ist im Morgentau

Und am blauen Himmel.

(Sauerstoff)

2. Ich bin das leichteste Element

Kein einziger Schritt in der Natur ohne mich.

Und mit Sauerstoff bin ich im Moment

3. In der Luft ist es das Hauptgas,

Umgibt uns überall.

Die Pflanzenwelt verblasst

Ohne es, ohne Düngemittel.

Lebt in unseren Zellen

4. Eines Tages machten die Schulkinder eine Wanderung

(Dies ist eine Herangehensweise an ein chemisches Problem).

Nachts wurde ein Feuer unter dem Mond angezündet,

Es wurden Lieder über helles Feuer gesungen.

Legen Sie Ihre Gefühle beiseite:

Welche Elemente brannten im Feuer?

(Kohlenstoff, Wasserstoff)

Ja, das stimmt, das sind die wichtigsten chemische Elemente, die Teil des Proteins sind.

Über diese vier Elemente können wir mit den Worten Schillers sagen: „Die vier Elemente, die miteinander verschmelzen, geben Leben und bauen die Welt.“

Proteine ​​sind natürliche Polymere, die aus α-Aminosäureresten bestehen, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind.

Proteine ​​enthalten 20 verschiedene Aminosäuren, was bedeutet, dass es eine große Vielfalt an Proteinen in unterschiedlichen Kombinationen gibt. Im menschlichen Körper gibt es bis zu 100.000 Proteine.

Historische Referenz.

Die erste Hypothese über die Struktur des Proteinmoleküls wurde in den 70er Jahren aufgestellt. 19. Jahrhundert Dies war die Ureid-Theorie der Proteinstruktur.

Im Jahr 1903 Deutsche Wissenschaftler stellten die Peptidtheorie vor, die den Schlüssel zum Geheimnis der Proteinstruktur lieferte. Fischer schlug vor, dass Proteine ​​Polymere aus Aminosäuren seien, die durch Peptidbindungen verbunden seien.

Die Idee, dass Proteine ​​Polymergebilde sind, wurde bereits in den Jahren 70–88 geäußert. 19. Jahrhundert , russischer Wissenschaftler. Diese Theorie wurde in modernen Werken bestätigt.

Schon die erste Bekanntschaft mit Proteinen vermittelt einen Eindruck von der äußerst komplexen Struktur ihrer Moleküle. Proteine ​​werden durch Polykondensation von Aminosäuren gewonnen:

https://pandia.ru/text/80/390/images/image007_47.gif" width="16" height="18">H – N – CH2 – C + H – N – CH2 – C →

https://pandia.ru/text/80/390/images/image012_41.gif" height="20">

NH2 - CH – C – N – CH – C – N – CH – C – … + nH2O →

⸗ O ⸗ O ⸗ O

→ NH2 – CH – C + NH2 – CH – C + NH2 – CH – C + …

OH OH OH

4. Lehrer demonstriert Erfahrung: Verbrennung Wollfaden; Sie riechen den Geruch verbrannter Federn – so können Sie Wolle von anderen Stoffarten unterscheiden.

V. Verallgemeinerung und Systematisierung von Wissen.

1. Erstellen Sie eine Hintergrundzusammenfassung zu Proteinen.

Lebensgrundlage ← Proteine ​​→ Polypeptide

(C, H, O, N) ↓ ↓ ↓ \ Proteinstrukturen

chemische Farbfunktionen

Welche Eigenschaften haben Proteinreaktionen?

2. Schreiben Sie die Reaktionsgleichungen für die Bildung eines Dipeptids aus Glycin und Valin.

VI. Zusammenfassung der Lektion, Hausaufgaben.

Erfahren Sie §38 S. 178 – 184. Komplette Testaufgaben S. 183.