Înainte de a vorbi despre proprietățile proteinelor, merită să dați o scurtă definiție. acest concept. Acestea sunt substanțe organice cu molecul mare care constau din alfa-aminoacizi legați printr-o legătură peptidică. Proteinele sunt o parte importantă a nutriției umane și animale, deoarece nu toți aminoacizii sunt produși de organism - unii provin din alimente. Care sunt proprietățile și funcțiile lor?

Amfoter

Aceasta este prima caracteristică a proteinelor. Amfoter se referă la capacitatea lor de a prezenta proprietăți atât acide, cât și bazice.

Proteinele în structura lor au mai multe tipuri de grupări chimice care sunt capabile să ionizeze într-o soluție de H 2 O. Acestea includ:

• reziduuri carboxil. Acizi glutamic și aspartic, mai exact.
• grupări care conţin azot. gruparea ε-amino a lizinei, restul de arginină CNH(NH2) și restul imidazol al unui alfa-aminoacid heterociclic numit histidină.

Fiecare proteină are o astfel de caracteristică ca punct izoelectric. Acest concept este înțeles ca aciditatea mediului la care suprafața sau molecula nu are o sarcină electrică. În astfel de condiții, hidratarea și solubilitatea proteinelor sunt minimizate.

Indicatorul este determinat de raportul dintre reziduurile de aminoacizi bazice și acide. În primul caz, punctul cade pe regiunea alcalină. În al doilea - acru.

Solubilitate

Conform acestei proprietăți, proteinele sunt împărțite într-o mică clasificare. Iată care sunt acestea:

• Solubil. Se numesc albumine. Sunt puțin solubile în soluții saline concentrate și se coagulează când sunt încălzite. Această reacție se numește denaturare. Greutatea moleculară a albuminelor este de aproximativ 65 000. Ele nu conțin carbohidrați. Iar substanțele care constau din albumină se numesc albuminoizi. Acestea includ albușul de ou, semințele de plante și serul de sânge.
• insolubil. Se numesc scleroproteine. Un exemplu izbitor este cheratina, o proteină fibrilă cu rezistență mecanică a doua numai după chitina. Din această substanță sunt compuse unghiile, părul, rampa de ciocuri și pene de păsări, precum și coarne de rinocer. Acest grup de proteine ​​include și citocheratine. Acesta este materialul structural al filamentelor intracelulare ale citoscheletului celulelor epiteliale. O altă proteină insolubilă este o proteină fibrilă numită fibroină.
• hidrofil. Ei interacționează activ cu apa și o absorb. Acestea includ proteine ​​ale substanței intercelulare, nucleu și citoplasmă. Inclusiv fibroină și cheratina notorie.
• hidrofob. Ele resping apa. Acestea includ proteine ​​care sunt membrane biologice.

Denaturarea

Acesta este denumirea procesului de modificare a unei molecule proteice sub influența anumitor factori destabilizatori. Secvența de aminoacizi rămâne aceeași. Dar proteinele își pierd proprietățile naturale (hidrofilitate, solubilitate și altele).

Trebuie remarcat faptul că orice modificare semnificativă a condițiilor externe poate duce la încălcări ale structurilor proteinelor. Cel mai adesea, denaturarea este provocată de creșterea temperaturii, precum și de efectul alcalinelor, al acidului puternic, al radiațiilor, al sărurilor de metale grele și chiar al anumitor solvenți asupra proteinei.

Interesant este că adesea denaturarea duce la faptul că particulele de proteine ​​sunt agregate în altele mai mari. Un prim exemplu este, de exemplu, omletă. La urma urmei, toată lumea este familiarizată cu modul în care, în procesul de prăjire, proteina se formează dintr-un lichid transparent.

Ar trebui să vorbiți și despre un astfel de fenomen precum renaturarea. Acest proces este inversul denaturarii. În timpul acesteia, proteinele revin la structura lor naturală. Și chiar este posibil. Un grup de chimiști din SUA și Australia au găsit o modalitate de a reface un ou fiert tare. Va dura doar câteva minute. Și acest lucru va necesita uree (diamida acidului carbonic) și centrifugare.

Structura

Trebuie spus separat, întrucât vorbim despre importanța proteinelor. În total, există patru niveluri de organizare structurală:

• Primar. Se înțelege secvența resturilor de aminoacizi dintr-un lanț polipeptidic. Caracteristica principală sunt motivele conservatoare. Acestea sunt combinații stabile de reziduuri de aminoacizi. Se găsesc în multe proteine ​​complexe și simple.
• Secundar. Aceasta se referă la ordonarea unui fragment local al lanțului polipeptidic, care este stabilizat prin legături de hidrogen.
• Terţiar. Aceasta este structura spațială a lanțului polipeptidic. Acest nivel este format din câteva elemente secundare (sunt stabilizate tipuri diferite interacțiuni, unde hidrofobe sunt cele mai importante). Aici, legăturile ionice, de hidrogen, covalente sunt implicate în stabilizare.
• Cuaternar. Se mai numește și domeniu sau subunitate. Acest nivel este format din poziție relativă lanțuri de polipeptide ca parte a unui întreg complex proteic. Este interesant că proteinele cu structură cuaternară includ nu numai lanțuri de polipeptide identice, ci și diferite.

Această diviziune a fost propusă de un biochimist danez pe nume K. Lindstrom-Lang. Și chiar dacă este considerat învechit, ei continuă să-l folosească.

Tipuri de clădiri

Vorbind despre proprietățile proteinelor, trebuie remarcat și faptul că aceste substanțe sunt împărțite în trei grupe în funcție de tipul de structură. Și anume:

• proteine ​​fibrilare. Au o structură filamentoasă alungită și o greutate moleculară mare. Cele mai multe dintre ele sunt insolubile în apă. Structura acestor proteine ​​este stabilizată prin interacțiunile dintre lanțurile polipeptidice (acestea sunt formate din cel puțin două resturi de aminoacizi). Substanțele fibrilare sunt cele care formează polimerul, fibrilele, microtubulii și microfilamentele.
• proteine ​​globulare. Tipul structurii determină solubilitatea lor în apă. A forma generala moleculele sunt sferice.
• proteine ​​membranare. Structura acestor substanţe este caracteristică interesantă. Au domenii care traversează membrana celulară, dar părți din ele ies în citoplasmă și în mediul extracelular. Aceste proteine ​​joacă rolul de receptori – transmit semnale și sunt responsabile de transportul transmembranar nutrienți. Este important de reținut că sunt foarte specifice. Fiecare proteină trece doar o anumită moleculă sau semnal.

Simplu

De asemenea, puteți spune puțin mai multe despre ele. Proteinele simple constau numai din lanțuri de polipeptide. Acestea includ:

• Protamina. Proteine ​​nucleare cu greutate moleculară mică. Prezența sa este protecția ADN-ului de acțiunea nucleazelor - enzime care atacă acizii nucleici.
• Histones. Proteine ​​simple puternic de bază. Sunt concentrate în nucleele celulelor vegetale și animale. Ei participă la „ambalarea” catenelor de ADN din nucleu și, de asemenea, la procese precum repararea, replicarea și transcripția.
• Albumine. Ele au fost deja menționate mai sus. Cele mai cunoscute albumine sunt serul și oul.
• Globulina. Participă la coagularea sângelui, precum și la alte reacții imune.
• Prolaminele. Acestea sunt proteine ​​de depozitare a cerealelor. Numele lor sunt întotdeauna diferite. În grâu se numesc ptialine. Orzul are hordeine. Ovăzul are avsnins. Interesant este că prolaminele sunt împărțite în propriile lor clase de proteine. Există doar două dintre ele: bogat în S (cu conținut de sulf) și sărac în S (fără acesta).

Complex

Dar proteinele complexe? Conțin grupe protetice sau cele fără aminoacizi. Acestea includ:

• Glicoproteine. Acestea conțin reziduuri de carbohidrați cu o legătură covalentă. Aceste proteine ​​complexe sunt cele mai importante componentă structurală membranele celulare. Acestea includ, de asemenea, mulți hormoni. Și glicoproteinele membranelor eritrocitare determină grupa de sânge.
• Lipoproteinele. Sunt formate din lipide (substanțe asemănătoare grăsimilor) și joacă rolul de „transport” al acestor substanțe în sânge.
• Metaloproteine. Aceste proteine ​​din organism sunt de mare importanță, deoarece fără ele schimbul de fier nu are loc. Moleculele lor conțin ioni metalici. Și reprezentanții tipici ai acestei clase sunt transferrina, hemosiderina și feritina.
• Nucleoproteine. Ele constau din RKN și ADN care nu au o legătură covalentă. Un reprezentant proeminent este cromatina. În compoziția sa se realizează informația genetică, ADN-ul este reparat și replicat.
• Fosfoproteine. Sunt resturi de acid fosforic legate covalent. Un exemplu este cazeina, care se găsește inițial în lapte sub formă de sare de calciu (sub formă legată).
• Cromoproteinele. Au o structură simplă: o proteină și o componentă colorată aparținând grupului protetic. Ei iau parte la respirația celulară, fotosinteză, reacții redox etc. De asemenea, fără cromoproteine, nu are loc acumularea de energie.

Metabolism

S-au spus deja multe mai sus despre fizic Proprietăți chimice proteine. Trebuie menționat și rolul lor în metabolism.

Există aminoacizi care sunt indispensabili deoarece nu sunt sintetizați de organismele vii. Mamiferele înseși le obțin din alimente. În procesul de digestie, proteina este distrusă. Acest proces începe cu denaturarea atunci când este plasat într-un mediu acid. Apoi - hidroliza, la care participă enzimele.

Anumiți aminoacizi pe care organismul îi primește în cele din urmă sunt implicați în procesul de sinteză a proteinelor, ale căror proprietăți sunt necesare pentru existența sa deplină. Iar restul este procesat în glucoză - o monozaharidă, care este una dintre principalele surse de energie. Proteinele sunt foarte importante în ceea ce privește dietele sau înfometarea. Dacă nu vine cu mâncare, organismul va începe să „mănânce singur” - să-și proceseze propriile proteine, în special proteinele musculare.

Biosinteza

Având în vedere proprietățile fizico-chimice ale proteinelor, este necesar să ne concentrăm pe un subiect precum biosinteza. Aceste substanțe se formează pe baza informațiilor care sunt codificate în gene. Orice proteină este o secvență unică de resturi de aminoacizi determinată de gena care o codifică.

Cum se întâmplă asta? O genă care codifică o proteină transferă informații de la ADN la ARN. Aceasta se numește transcripție. În cele mai multe cazuri, sinteza are loc apoi pe ribozomi - acesta este cel mai important organel al unei celule vii. Acest proces se numește traducere.

Există și așa-numita sinteză non-ribozomală. De asemenea, merită menționat, întrucât vorbim despre importanța proteinelor. Acest tip de sinteză se observă la unele bacterii și ciuperci inferioare. Procesul se desfășoară printr-un complex proteic cu greutate moleculară mare (cunoscut sub numele de NRS sintază), iar ribozomii nu iau parte la aceasta.

Și, desigur, există și sinteza chimică. Poate fi folosit pentru a sintetiza proteine ​​scurte. Pentru aceasta se folosesc metode precum ligatura chimică. Acesta este opusul biosintezei notorii pe ribozomi. Aceeași metodă poate fi folosită pentru a obține inhibitori ai anumitor enzime.

În plus, datorită sintezei chimice, este posibil să se introducă în compoziția proteinelor acele reziduuri de aminoacizi care nu se găsesc în substanțele obișnuite. Să spunem cei ale căror lanțuri laterale au etichete fluorescente.

De menționat că metodele de sinteză chimică nu sunt perfecte. Există anumite restricții. Dacă proteina conține mai mult de 300 de reziduuri, atunci substanța sintetizată artificial este probabil să primească o structură incorectă. Și acest lucru va afecta proprietățile.

Substanțe de origine animală

Considerarea lor ar trebui să i se acorde o atenție deosebită. Proteina animală este o substanță care se găsește în ouă, carne, produse lactate, păsări de curte, fructe de mare și pește. Conțin toți aminoacizii necesare organismului, inclusiv 9 de neînlocuit. Aici întreaga linie Cele mai importante funcții pe care le îndeplinește proteinele animale:

• Set cataliza reacții chimice. Această substanță le lansează și le accelerează. Proteinele enzimatice sunt „responsabile” de acest lucru. Dacă organismul nu primește suficient din ele, atunci oxidarea și reducerea, conectarea și ruperea legăturilor moleculare, precum și transportul substanțelor nu vor continua pe deplin. Interesant este că doar o mică parte din aminoacizi intră în diferite tipuri de interacțiuni. Și o cantitate și mai mică (3-4 reziduuri) este direct implicată în cataliză. Toate enzimele sunt împărțite în șase clase - oxidoreductaze, transferaze, hidrolaze, lazaze, izomeraze, ligaze. Fiecare dintre ei este responsabil pentru o anumită reacție.
• Formarea citoscheletului care formează structura celulelor.
• Protecție imunitară, chimică și fizică.
• Transportul componentelor importante necesare creșterii și dezvoltării celulelor.
• Transmiterea impulsurilor electrice care sunt importante pentru funcționarea întregului organism, deoarece fără ele interacțiunea celulelor este imposibilă.

Și acestea nu sunt toate funcțiile posibile. Dar chiar și așa, semnificația acestor substanțe este clară. Sinteza proteinelor în celule și în organism este imposibilă dacă o persoană nu își mănâncă sursele. Si sunt carne de curcan, vita, miel, iepure. O mulțime de proteine ​​se găsesc în ouă, smântână, iaurt, brânză de vaci, lapte. De asemenea, puteți activa sinteza proteinelor în celulele corpului adăugând în alimentație șuncă, organe, cârnați, tocană și vițel.

Veverițe

- biopolimeri, ai căror monomeri sunt α-aminoacizi legați prin legături peptidice.
Izolați aminoacizii hidrofobȘi hidrofil, care, la rândul lor, sunt împărțite în acide, bazice și neutre. O caracteristică a a-aminoacizilor este capacitatea lor de a interacționa între ei pentru a forma peptide.
Aloca:

1. dipeptide (carnozina si anserina, localizat în mitocondrii; fiind AO, prevenind umflarea acestora);

2. oligopeptide, conţinând până la 10 reziduuri de aminoacizi. De exemplu: tripeptidă glutation servește ca unul dintre principalii agenți reducători din ARP, care reglează intensitatea peroxidării lipidelor. VasopresinaȘi oxitocina- hormonii hipofizei posterioare, includ 9 aminoacizi.

Exista polipeptidă s și, în funcție de proprietățile pe care le prezintă, sunt atribuiți unei clase diferite de compuși. Medicii cred că, dacă administrarea parenterală a unei polipeptide provoacă respingere (o reacție alergică), atunci ar trebui luată în considerare. proteină; dacă nu se observă un astfel de fenomen, atunci termenul rămâne același ( polipeptidă). Hormonul adenohipofizei ACTH, care afectează secreția de corticosteroizi în cortexul suprarenal, sunt denumite polipeptide (39 de aminoacizi) și insulină, format din 51 de monomeri și capabil să provoace un răspuns imun, este o proteină.

Niveluri de organizare a unei molecule de proteine.

Orice polimer tinde să adopte o conformație mai favorabilă din punct de vedere energetic, care este reținută datorită formării de legături suplimentare, care se realizează cu ajutorul grupurilor de radicali de aminoacizi. Se obișnuiește să se distingă patru niveluri de organizare structurală a proteinelor. Structura primară- secvența de aminoacizi din lanțul polipeptidic, legați covalent prin peptide ( amidă), iar radicalii vecini sunt la un unghi de 180 0 (forma trans). Prezența a mai mult de 2 duzini de aminoacizi proteinogeni diferiți și capacitatea lor de a se lega în secvențe diferite determină diversitatea proteinelor în natură și îndeplinirea lor de diferite funcții. Structura primară a proteinelor unui individ este stabilită genetic și transmisă de la părinți cu ajutorul polinucleotidelor ADN și ARN. În funcție de natura radicalilor și cu ajutorul unor proteine ​​speciale - însoţitori lanțul polipeptidic sintetizat se potrivește în spațiu - plierea proteinelor.

structura secundara proteina are forma unui strat spiralat sau pliat β. Proteinele fibrilare (colagen, elastina) au structura beta. Alternarea regiunilor spiralizate și amorfe (dezordonate) le permite să se apropie unele de altele și, cu ajutorul însoțitorilor, să formeze o moleculă mai dens - structura tertiara.

Se formează combinarea mai multor lanțuri polipeptidice în spațiu și crearea unei formațiuni macromoleculare funcționale structura cuaternară veveriţă. Astfel de micelii se numesc oligo- sau multimeri, iar componentele lor sunt subunități ( protomeri). O proteină cu structură cuaternară are activitate biologică numai dacă toate subunitățile sale sunt interconectate.

Astfel, orice proteină naturală se caracterizează printr-o organizare unică, care îi asigură funcțiile fizico-chimice, biologice și fiziologice.

Caracteristici fizico-chimice.

Proteinele sunt mari și au o greutate moleculară mare, care variază de la 6.000 la 1.000.000 de daltoni și mai mult, în funcție de numărul de aminoacizi și numărul de protomeri. Moleculele lor au diferite forme: fibrilare- păstrează structura secundară; globular- având o organizare superioară; si amestecate. Solubilitatea proteinelor depinde de mărimea și forma moleculei, de natura radicalilor aminoacizi. Proteinele globulare sunt foarte solubile în apă, în timp ce proteinele fibrilare sunt fie ușor, fie insolubile.

Proprietățile soluțiilor proteice: au presiune osmotică scăzută, dar oncotică ridicată; vâscozitate ridicată; capacitate slabă de difuzare; adesea tulbure; opalescent ( Fenomenul Tyndall), - toate acestea sunt folosite în izolarea, purificarea, studiul proteinelor native. Separarea componentelor unui amestec biologic se bazează pe precipitarea acestora. Se numește precipitații reversibile sărând afară , dezvoltându-se sub acţiunea sărurilor Metale alcaline, săruri de amoniu, alcaline diluate și acizi. Este folosit pentru a obține fracții pure care își păstrează structura și proprietățile native.

Gradul de ionizare al unei molecule de proteină și stabilitatea acesteia în soluție sunt determinate de pH-ul mediului. Se numește valoarea pH-ului unei soluții la care sarcina particulelor tinde spre zero punct izoelectric . Aceste molecule sunt capabile să se miște câmp electric; viteza de mișcare este direct proporțională cu mărimea sarcinii și invers proporțională cu masa globului, care stă la baza electroforezei pentru separarea proteinelor serice.

depunere ireversibilă - denaturare. Dacă reactivul pătrunde adânc în micelă și distruge legături suplimentare, firul compact se desface. Moleculele care se apropie datorită grupurilor eliberate se lipesc împreună și precipită sau plutesc și își pierd proprietățile biologice. Factori de denaturare: fizic(temperatura peste 40°C, tipuri diferite radiații: raze X, α-, β-, γ, UFL); chimic(acizi concentrați, alcaline, săruri ale metalelor grele, uree, alcaloizi, unele medicamente, otrăvuri). Denaturarea este utilizată în asepsie și antisepsie, precum și în cercetarea biochimică.

Proteinele au proprietăți diferite (Tabelul 1.1).

Tabelul 1.1

Proprietățile biologice ale proteinelor

Clasificarea proteinelor

Aloca proteine ​​simple , constând numai din aminoacizi, și complex , inclusiv grupare prostetică. Proteinele simple sunt împărțite în globular și fibrilar, și, de asemenea, în funcție de compoziția de aminoacizi pe bazic, acid, neutru. proteinele de bază globulare protamine și histone. Au o greutate moleculară mică, datorită prezenței argininei și lizinei, au o bazicitate pronunțată, datorită sarcinii „-”, interacționează ușor cu polianionii acizi nucleici. Histonele, prin legarea de ADN, ajută la încadrarea compactă în nucleu și reglează sinteza proteinelor. Această fracțiune este eterogenă și, atunci când interacționează între ele, se formează nucleozomiîn jurul căruia sunt înfăşurate firele de ADN.

Proteinele globulare acide sunt albumine și globuline conținute în lichidele extracelulare (plasmă sanguină, lichid cefalorahidian, limfă, lapte) și diferă ca masă și dimensiune. Albuminele au o greutate moleculară de 40-70 mii D, spre deosebire de globulinele (peste 100 mii D). Primele includ acid glutamic, care creează o sarcină mare „-” și o înveliș hidratată, ceea ce face posibilă o stabilitate ridicată a soluției lor. Globulinele sunt proteine ​​mai puțin acide; prin urmare, sunt ușor sărate și sunt eterogene; sunt împărțite în fracții folosind electroforeză. Capabil să se lege de diverși compuși (hormoni, vitamine, otrăvuri, medicamente, ioni), asigurând transportul acestora. Cu ajutorul lor sunt stabilizați parametri importanți ai homeostaziei: pH-ul și presiunea oncotică. Alocați de asemenea imunoglobuline(IgA, IgM, IgD, IgE, IgG), care servesc ca anticorpi, precum și ca factori de coagulare a proteinelor.

Clinica folosește așa-numitul raportul de proteine ​​(BC) reprezentând raportul dintre concentrația de albumină și concentrația de globulină:

Valorile sale fluctuează în funcție de procesele patologice.

proteine ​​fibrilare sunt împărțite în două grupe: solubil ( actina, miozina, fibrinogen) şi insolubilîn apă și soluții de apă-sare (proteine ​​suport colagen, elastina, reticulinași acoperire - cheratinașervețele).

Clasificarea proteinelor complexe se bazează pe caracteristicile structurale ale grupului protetic. Metaloproteine — feritina, bogat în cationi de fier, și localizat în celulele sistemului fagocitar mononuclear (hepatocite, splenocite, celule măduvei osoase), este un depozit metalul dat. Excesul de fier duce la acumularea în țesuturi - hemosiderina, provocând dezvoltarea hemosideroza. glicoproteine ​​metalice - transferinăȘi ceruloplasmina plasma sanguină, servind ca forme de transport ale ionilor de fier și respectiv de cupru, a fost dezvăluită activitatea lor antioxidantă. Activitatea multor enzime depinde de prezența ionilor metalici în molecule: pentru xantin dehidrogenază - Mo ++, arginază - Mn ++ și alcool DG - Zn ++.

Fosfoproteine - cazeinogen din lapte, vitellin de gălbenuș și ovalbumină de albuș de ou, ichtulină de icre de pește. se joacă rol importantîn dezvoltarea embrionului, fătului, nou-născutului: aminoacizii lor sunt necesari pentru sinteza propriilor proteine ​​ale țesuturilor, iar fosfatul este folosit fie ca o legătură în PL - structurile obligatorii ale membranelor celulare, fie ca o componentă esențială a macroergi - surse de energie în geneza diverșilor compuși. Enzimele își reglează activitatea prin fosforilare-defosforilare.

Parte nucleoproteine include ADN și ARN. Apoproteinele sunt fie histone, fie protamine. Orice cromozom este un complex al unei molecule de ADN cu multe histone. Prin utilizarea nucleozom există o înfășurare a firului acestei polinucleotide, care îi reduce volumul.

Glicoproteine includ diverși carbohidrați (oligozaharide, tip GAG acid hialuronic, condroitin-, dermatan-, keratan-, heparan sulfați). Mucusul, bogat în glicoproteine, are o vâscozitate ridicată, protejând pereții organelor goale de iritanți. Glicoproteinele membranare asigură contacte intercelulare, lucrul receptorilor, în membranele plasmatice ale eritrocitelor ele sunt responsabile pentru specificitatea grupului sângelui. Anticorpii (oligozaharide) interacționează cu antigeni specifici. Același principiu stă la baza funcționării interferonilor, sistemul complementului. Ceruloplasmina și transferrina, care transportă ioni de cupru și fier în plasma sanguină, sunt și ele glicoproteine. Unii hormoni de adenohipofiză aparțin acestei clase de proteine.

Lipoproteinele grupul protetic contine diverse lipide (TAG, colesterol liber, esterii sai, PL). În ciuda prezenței celor mai diverse substanțe, principiul structurii micelilor LP este similar (Fig. 1.1). În interiorul acestei particule se află o picătură de grăsime care conține lipide nepolare: TAG și esteri de colesterol. În exterior, nucleul este înconjurat de o membrană cu un singur strat formată din PL, o proteină (apolipoproteina)și HS. Unele proteine ​​sunt integrale și nu pot fi separate de lipoproteină, în timp ce altele pot fi transferate de la un complex la altul. Fragmentele polipeptidice formează structura particulei, interacționează cu receptorii de pe suprafața celulei, determinând ce țesuturi au nevoie de ea, servesc ca enzime sau activatori ai acestora care modifică LP. Următoarele tipuri de lipoproteine ​​au fost izolate prin ultracentrifugare: XM, VLDL, LPPP, LDL, HDL. Fiecare tip de LP se formează în țesuturi diferite și asigură transportul anumitor lipide în fluidele biologice. Moleculele acestor proteine ​​sunt foarte solubile în sânge. avea mărime micăși sarcină negativă la suprafață. O parte din LP este capabilă să difuzeze ușor prin intima arterelor, hrănindu-l. Chilomicronii servesc ca purtători de lipide exogene, mișcându-se mai întâi prin limfă și apoi prin fluxul sanguin. Pe măsură ce progresează, HM-urile își pierd lipidele, dându-le celulelor. VLDL servesc ca principalele forme de transport ale lipidelor sintetizate în ficat, în principal TAG, și se realizează livrarea colesterolului endogen din hepatocite către organe și țesuturi. LDL. Pe măsură ce donează lipide celulelor țintă, densitatea acestora crește (convertită în LPPP). Se realizează faza catabolică a metabolismului colesterolului HDL, care îl transportă de la țesuturi la ficat, de unde este excretat în bilă prin tractul gastrointestinal din organism.

La cromoproteinele grupul protetic poate fi o substanță având o culoare. Subclasa − hemoproteinele, servește ca o parte non-proteică bijuterie. Hemoglobină eritrocitele asigură schimbul de gaze, are o structură cuaternară, constă din 4 lanțuri polipeptidice diferite în embrion, făt, copil (Secțiunea IV. Capitolul 1). Spre deosebire de Hb. mioglobina are un lanț hem și un polipeptid, pliate într-un glob. Afinitatea mioglobinei pentru oxigen este mai mare decât cea a hemoglobinei, astfel încât este capabilă să accepte gaze, să depună și să cedeze mitocondriilor după cum este necesar. Proteinele care conțin hem sunt catalază, peroxidază, care sunt enzime ARZ; citocromilor- componente ale ETC, care este responsabil pentru principalul proces bioenergetic din celule. Printre dehidrogenaze se găsesc participanți la respirația tisulară flavoproteine- cromoproteine ​​care au o culoare galbenă (flavos - galben) datorită prezenței flavonoidelor în ele - componente ale FMN și FAD. rodopsina este o proteină complexă al cărei grup protetic este formă activă vitamina A - retinol galben-portocaliu. Vizual violet - principala substanță sensibilă la lumină a tijelor retiniene, oferă percepția luminii la amurg.

Funcțiile proteinelor

Clasificarea proteinelor se bazează pe compoziția lor chimică. Conform acestei clasificări, proteinele sunt simpluȘi complex. Proteinele simple sunt formate doar din aminoacizi, adică una sau mai multe polipeptide. Proteinele simple găsite în corpul uman sunt albumine, globuline, histone, proteine ​​tisulare de susținere.

Într-o moleculă de proteină complexă, pe lângă aminoacizi, există și o parte non-aminoacizi numită grupare prostetică.În funcție de structura acestui grup, astfel de proteine ​​complexe se disting ca fosfoproteine ​​( conţin acid fosforic) nucleoproteine(conțin acid nucleic), glicoproteine(conțin carbohidrați) lipoproteinele(conțin lipoide) și altele.

Conform clasificării, care se bazează pe forma spațială a proteinelor, proteinele sunt împărțite în fibrilareȘi globular.

Proteinele fibrilare constau din elice, adică predominant dintr-o structură secundară. Moleculele de proteine ​​globulare au o formă sferică și elipsoidă.

Un exemplu de proteine ​​fibrilare este colagen - cea mai abundentă proteină din corpul uman. Această proteină reprezintă 25-30% din numărul total de proteine ​​din organism. Colagenul are rezistență și elasticitate ridicate. Face parte din vasele mușchilor, tendoanelor, cartilajelor, oaselor, pereților vasculari.

Un exemplu de proteine ​​globulare sunt albumine și globuline din plasma sanguină.

Proprietățile fizico-chimice ale proteinelor.

Una dintre principalele caracteristici ale proteinelor este lor greutate moleculară mare, care variază de la 6000 la câteva milioane de daltoni.

O altă proprietate fizico-chimică importantă a proteinelor este lor amfoter,adică prezența proprietăților atât acide, cât și bazice. Amfoteritatea este asociată cu prezența în compoziția unor aminoacizi a grupărilor carboxil libere, adică acide, și a grupărilor amino, adică alcaline. Acest lucru duce la faptul că într-un mediu acid proteinele prezintă proprietăți alcaline, iar într-un mediu alcalin sunt acide. Cu toate acestea, în anumite condiții, proteinele prezintă proprietăți neutre. Se numește valoarea pH-ului la care proteinele sunt neutre punct izoelectric. Punctul izoelectric pentru fiecare proteină este individual. Proteinele conform acestui indicator sunt împărțite în două clase mari - acide si alcaline deoarece punctul izoelectric poate fi deplasat fie într-o parte, fie în cealaltă.

O altă proprietate importantă a moleculelor proteice este solubilitate.În ciuda dimensiunilor moleculare mari, proteinele sunt destul de solubile în apă. În plus, soluțiile de proteine ​​din apă sunt foarte stabile. Primul motiv pentru solubilitatea proteinelor este prezența unei sarcini pe suprafața moleculelor de proteine, din cauza căreia moleculele de proteine ​​practic nu formează agregate insolubile în apă. Al doilea motiv pentru stabilitatea soluțiilor de proteine ​​este prezența unui înveliș de hidrat (apă) în molecula de proteină. Învelișul de hidratare separă proteinele unele de altele.

A treia proprietate fizico-chimică importantă a proteinelor este sărare,adică capacitatea de a precipita sub acţiunea agenţilor de deshidratare. Sărarea este un proces reversibil. Această capacitate de a intra în soluție, apoi din ea este foarte importantă pentru manifestarea multor proprietăți vitale.

În cele din urmă, cea mai importantă proprietate a proteinelor este capacitatea lor de a denaturare.Denaturarea este pierderea nativității de către o proteină. Când facem omletă într-o tigaie, obținem o denaturare ireversibilă a proteinelor. Denaturarea este o încălcare permanentă sau temporară a structurii secundare și terțiare a proteinei, dar structura primară este păstrată. Pe lângă temperatură (peste 50 de grade), alți factori fizici pot provoca denaturarea: radiații, ultrasunete, vibrații, acizi puternici și alcalii. Denaturarea poate fi reversibilă sau ireversibilă. Cu impacturi mici, distrugerea structurilor secundare și terțiare ale proteinei are loc nesemnificativ. Prin urmare, în absența unui efect de denaturare, o proteină își poate restabili structura nativă. Procesul de denaturare inversă se numește renaturare.Cu toate acestea, cu expunere prelungită și puternică renaturarea devine imposibilă, iar denaturarea este astfel ireversibilă.

Înainte de a vorbi despre cele mai importante proprietăți fizice și chimice ale unei proteine, trebuie să știți în ce constă, care este structura ei. Proteinele sunt un biopolimer natural important pe bază de aminoacizi.

Ce sunt aminoacizii

Aceștia sunt compuși organici, care includ grupări carboxil și amină. Datorită primului grup, au carbon, oxigen și hidrogen, iar celălalt - azot și hidrogen. Aminoacizii alfa sunt considerați cei mai importanți deoarece sunt necesari pentru formarea proteinelor.

Există aminoacizi esențiali numiți proteinogeni. Aici sunt responsabili pentru apariția proteinelor. Există doar 20 dintre ele și pot forma nenumărați compuși proteici. Cu toate acestea, niciunul nu va fi complet identic cu celălalt. Acest lucru este posibil datorită combinațiilor de elemente care se află în acești aminoacizi.

Sinteza lor nu are loc în organism. Prin urmare, ajung acolo împreună cu mâncarea. Dacă o persoană le primește în cantități insuficiente, atunci este posibilă o încălcare a funcționării normale a diferitelor sisteme. Proteinele se formează printr-o reacție de policondensare.

Proteinele și structura lor

Înainte de a trece la proprietățile fizice ale proteinelor, merită să oferim o definiție mai precisă a acestui compus organic. Proteinele sunt unul dintre cei mai importanți compuși bioorganici care se formează din cauza aminoacizilor și participă la multe procese care au loc în organism.

Structura acestor compuși depinde de ordinea în care alternează resturile de aminoacizi. Acest lucru are ca rezultat următoarele:

• primar (liniar);
• secundar (spiral);
• terțiar (globular).

Clasificarea lor

Datorită varietății uriașe de compuși proteici și a diferitelor grade de complexitate a compoziției lor și a structurilor diferite, pentru comoditate, există clasificări care se bazează pe aceste caracteristici.

În funcție de compoziția lor, acestea sunt după cum urmează:

• simplu;
• complexe, care se împart la rândul lor în:

1. combinație de proteine ​​și carbohidrați;
2. combinație de proteine ​​și grăsimi;
3. legătura dintre moleculele proteice și acizii nucleici.

După solubilitate:

• solubil în apă;
• solubil în grăsime.

O mică caracteristică a compușilor proteici

Înainte de a trece la proprietățile fizice și chimice ale proteinelor, va fi util să le oferim o mică caracterizare. Desigur, proprietățile lor sunt importante pentru funcționarea normală a unui organism viu. În starea lor inițială, acestea sunt solide care fie se dizolvă în diferite lichide, fie nu.

Vorbind pe scurt despre proprietățile fizice ale proteinelor, ele determină multe dintre cele mai importante procese biologice din organism. De exemplu, cum ar fi transportul de substanțe, funcția de construcție etc. Proprietățile fizice ale proteinelor depind de faptul că sunt sau nu solubile. Este vorba doar despre aceste caracteristici și va fi scris în continuare.

Proprietățile fizice ale proteinelor

S-a scris deja mai sus despre ele. starea de agregareși solubilitate. Deci, să trecem la următoarele proprietăți:

1. Au o greutate moleculară mare, care depinde de anumite condiții de mediu.
2. Solubilitatea lor are o gamă largă, în urma căreia electroforeza devine posibilă - o metodă prin care proteinele sunt izolate din amestecuri.

Proprietățile chimice ale compușilor proteici

Cititorii știu acum ce proprietăți fizice au proteinele. Acum trebuie să vorbim despre chimie nu mai puțin importante. Acestea sunt enumerate mai jos:

1. Denaturarea. Plierea proteinelor sub influența temperaturilor ridicate, a acizilor puternici sau alcalinelor. În timpul denaturarii, se păstrează doar structura primară și se pierd toate proprietățile biologice ale proteinelor.
2. Hidroliză. Ca urmare, se formează proteine ​​simple și aminoacizi, deoarece structura primară este distrusă. Este baza procesului de digestie.
3. Reacții calitative pentru determinarea proteinelor. Există doar două dintre ele, iar al treilea este necesar pentru a detecta sulful în acești compuși.
4. reacția biuretului. Proteinele sunt expuse la un precipitat de hidroxid de cupru. Rezultatul este o culoare violet.
5. reacție xantoproteică. Impactul se realizează cu ajutorul concentratului acid azotic. În urma acestei reacții, se obține un precipitat alb, care devine galben la încălzire. Și dacă adăugați o soluție apoasă de amoniac, atunci apare o culoare portocalie.
6. Determinarea sulfului în proteine. Când proteinele sunt arse, începe să se simtă mirosul de „corn ars”. Acest fenomen se explică prin faptul că conțin sulf.

Deci, acestea erau toate proprietățile fizice și chimice ale proteinelor. Dar, desigur, nu numai din cauza lor sunt considerate cele mai importante componente ale unui organism viu. Ele determină cele mai importante funcții biologice.

Proprietățile biologice ale proteinelor

Am luat în considerare proprietăți fizice proteine ​​în chimie. Dar ar trebui să fii sigur că vorbești și despre ce efect au asupra organismului și de ce fără ele nu va funcționa pe deplin. Funcțiile proteinelor sunt enumerate mai jos:

1. enzimatic. Majoritatea reacțiilor din organism au loc cu participarea enzimelor care sunt de origine proteică;
2. transport. Aceste elemente furnizează alte molecule importante către țesuturi și organe. Una dintre cele mai importante proteine ​​de transport este hemoglobina;
3. structural. Proteinele sunt principalele material de construcții pentru multe țesuturi (musculare, tegumentare, de susținere);
4. de protecţie. Anticorpii și antitoxinele sunt un tip special de compuși proteici care formează baza imunității;
5. semnal. Receptorii care sunt responsabili de funcționarea organelor de simț au și proteine ​​în structura lor;
6. depozitare. Această funcție este îndeplinită de proteine ​​speciale, care pot fi un material de construcție și pot fi surse de energie suplimentară în timpul dezvoltării noilor organisme.

Proteinele pot fi transformate în grăsimi și carbohidrați. Dar ei nu pot deveni veverițe. Prin urmare, lipsa acestor compuși este deosebit de periculoasă pentru un organism viu. Energia eliberată în acest timp este mică și inferioară în acest sens grăsimilor și carbohidraților. Cu toate acestea, ele sunt sursa de aminoacizi esențiali din organism.

Cum să înțelegeți că organismul nu are suficiente proteine? Starea de sănătate a unei persoane se înrăutățește, apar epuizare rapidă și oboseală. Surse excelente de proteine ​​sunt diversele soiuri de grâu, carne și produse din pește, produsele lactate, ouăle și unele tipuri de leguminoase.

Este important să cunoaștem nu numai proprietățile fizice ale proteinelor, ci și cele chimice, precum și ce semnificație au acestea pentru organism din punct de vedere biologic. Compuși proteici sunt unice prin faptul că sunt surse de aminoacizi esențiali care sunt necesari pentru funcționarea normală a corpului uman.

Compoziția de aminoacizi și organizarea spațială a fiecărei proteine ​​determină proprietățile fizico-chimice ale acesteia. Proteinele au proprietăți acido-bazice, tampon, coloidale și osmotice.

Proteinele ca macromolecule amfotere

Proteinele sunt polielectroliți amfoteri, adică combină, ca și aminoacizii, proprietățile acide și bazice. Cu toate acestea, natura grupurilor care dau proprietăți amfotere proteinelor este departe de a fi aceeași cu cea a aminoacizilor. Proprietățile acido-bazice ale aminoacizilor se datorează în primul rând prezenței grupărilor α-amino și α-carboxil (perechea acid-bază). În moleculele proteice, aceste grupări participă la formarea legăturilor peptidice, iar proteinele amfotere sunt date de grupuri acido-bazice ale radicalilor laterali ai aminoacizilor care alcătuiesc proteina. Desigur, în fiecare moleculă de proteină nativă (lanț polipeptidic) există cel puțin o grupare α-amino și α-carboxil terminală (dacă proteina are doar o structură terțiară). Într-o proteină cu structură cuaternară, numărul de grupări terminale -NH2 și -COOH este egal cu numărul de subunități sau protomeri. Cu toate acestea, un număr atât de mic din aceste grupuri nu poate explica natura amfoterică a macromoleculelor proteice. Deoarece majoritatea grupurilor polare sunt situate pe suprafața proteinelor globulare, ele determină proprietățile acido-bazice și încărcarea moleculei proteice. Proprietățile acide ale proteinei sunt date de aminoacizii acizi (aspartic, glutamic și aminocitric), iar proprietățile alcaline sunt date de aminoacizii bazici (lizina, arginina, histidina). Cu cât o proteină conține mai mulți aminoacizi acizi, cu atât proprietățile sale acide sunt mai pronunțate și cu cât sunt incluși mai mulți aminoacizi bazici în proteină, cu atât proprietățile sale bazice se manifestă mai puternice. Disocierea slabă a grupului SH al cisteinei și a grupului fenolic al tirozinei (pot fi considerați ca acizi slabi) nu are aproape niciun efect asupra amfoterității proteinelor.

Proprietăți tampon. Deși proteinele au proprietăți tampon, capacitatea lor la valorile fiziologice ale pH-ului este limitată. Excepție fac proteinele care conțin multă histidină, deoarece numai grupul lateral al histidinei are proprietăți tampon în intervalul de pH apropiat de fiziologic. Există foarte puține dintre aceste proteine. Hemoglobina este aproape singura proteină care conține până la 8% histidină, care este un puternic tampon intracelular în eritrocite, menținând pH-ul sângelui la un nivel constant.

Sarcina unei molecule proteice depinde de conținutul de aminoacizi acizi și bazici din ea sau, mai degrabă, de ionizarea grupărilor acide și bazice ale radicalului lateral al acestor aminoacizi. Disocierea grupelor COOH ale aminoacizilor acizi determină apariția unei sarcini negative pe suprafața proteinei, iar radicalii laterali ai aminoacizilor alcalini poartă o sarcină pozitivă (datorită adăugării de H + la grupele principale). Într-o moleculă de proteină nativă, sarcinile sunt distribuite asimetric în funcție de aranjamentul spațial al lanțului polipeptidic. Dacă într-o proteină predomină aminoacizii acizi față de cei bazici, atunci în general molecula proteică este electronegativă, adică este un polianion, și invers, dacă predomină aminoacizii bazici, atunci este încărcată pozitiv, adică se comportă ca o polication.

Sarcina totală a unei molecule de proteină depinde, desigur, de pH-ul mediului: într-un mediu acid este pozitivă, în mediu alcalin este negativ. Valoarea pH-ului la care proteina are o sarcină netă de zero se numește punctul izoelectric al proteinei. În acest moment, proteina nu are mobilitate în câmpul electric. Punctul izoelectric al fiecărei proteine ​​este determinat de raportul dintre grupele acide și bazice ale radicalilor laterali de aminoacizi: cu cât raportul dintre aminoacizi acizi/bazici dintr-o proteină este mai mare, cu atât punctul izoelectric al acesteia este mai mic. Proteinele acide au un pH de 1< 7, у нейтральных рН 1 около 7, а у основных рН 1 >7. La valorile pH-ului sub punctul său izoelectric, proteina va purta o sarcină pozitivă, iar mai sus - o sarcină negativă. Punctul izoelectric mediu al tuturor proteinelor citoplasmatice se află în 5,5. Prin urmare, la pH fiziologic (aproximativ 7,0 - 7,4), proteinele celulare au o sarcină generală negativă. Excesul de sarcini negative ale proteinelor din interiorul celulei este echilibrat, după cum sa menționat deja, de cationi anorganici.

Cunoașterea punctului izoelectric este foarte importantă pentru înțelegerea stabilității proteinelor în soluții, deoarece proteinele sunt cele mai puțin stabile în stare izoelectrică. Particulele de proteine ​​neîncărcate se pot lipi și precipita.

Proprietățile coloidale și osmotice ale proteinelor

Comportarea proteinelor în soluții are unele particularități. Soluțiile coloidale obișnuite sunt stabile numai în prezența unui stabilizator care împiedică așezarea coloizilor la interfața solut-solvent.

Soluțiile apoase de proteine ​​sunt stabile și echilibrate; nu precipită (nu se coagulează) în timp și nu necesită prezența stabilizatorilor. Soluțiile de proteine ​​sunt omogene și, în esență, pot fi clasificate ca soluții adevărate. Cu toate acestea, greutatea moleculară mare a proteinelor conferă soluțiilor lor multe proprietăți ale sistemelor coloidale:

• proprietăți optice caracteristice (opalescența soluțiilor și capacitatea lor de a împrăștia razele de lumină vizibile) [spectacol] .

  Proprietățile optice ale proteinelor. Soluțiile de proteine, în special cele concentrate, au o opalescență caracteristică. Când soluția proteică este iluminată lateral, razele luminoase din ea devin vizibile și formează un con sau o bandă luminosă - efectul Tyndall (în soluțiile de proteine ​​foarte diluate, opalescența nu este vizibilă, iar conul luminos Tyndall este aproape absent). Acest efect de împrăștiere a luminii se explică prin difracția razelor de lumină de către particulele de proteine ​​​​în soluție. Se crede că în protoplasma celulei, proteina este sub forma unei soluții coloidale - un sol. Capacitatea proteinelor și a altor molecule biologice (acizi nucleici, polizaharide etc.) de a împrăștia lumina este utilizată în studiul microscopic al structurilor celulare: în câmpul întunecat al microscopului, particulele coloidale sunt vizibile ca pete luminoase în citoplasmă.

  Capacitatea de împrăștiere a luminii a proteinelor și a altor substanțe macromoleculare este utilizată pentru determinarea lor cantitativă prin nefelometrie, comparând intensitatea împrăștierii luminii de către particulele în suspensie ale solului test și standard.

• rata de difuzie redusa [spectacol] .

  Rată de difuzie scăzută. Difuzia este mișcarea spontană a moleculelor de dizolvat datorită unui gradient de concentrație (de la zone de concentrație mare la zone de concentrație scăzută). Proteinele au o rată de difuzie limitată în comparație cu moleculele și ionii obișnuiți, care se mișcă de sute până la mii de ori mai repede decât proteinele. Viteza de difuzie a proteinelor depinde mai mult de forma moleculelor lor decât de greutatea lor moleculară. Proteinele globulare din soluții apoase sunt mai mobile decât proteinele fibrilare.

  Difuzia proteinelor este esențială pentru funcționarea normală a celulei. Sinteza proteinelor în orice parte a celulei (unde există ribozomi) ar putea duce, în absența difuziei, la acumularea de proteine ​​la locul formării lor. Distribuția intracelulară a proteinelor are loc prin difuzie. Deoarece viteza de difuzie a proteinei este scăzută, aceasta limitează rata proceselor care depind de funcția proteinei de difuzare în zona corespunzătoare a celulei.

• incapacitatea de a pătrunde în membranele semipermeabile [spectacol] .

  Proprietățile osmotice ale proteinelor. Proteinele, datorită greutății lor moleculare ridicate, nu pot difuza printr-o membrană semipermeabilă, în timp ce substanțele cu greutate moleculară mică trec ușor prin astfel de membrane. Această proprietate a proteinelor este folosită în practică pentru a-și purifica soluțiile de impurități cu un nivel molecular scăzut. Acest proces se numește dializă.

  Incapacitatea proteinelor de a difuza prin membranele semipermeabile determină fenomenul de osmoză, adică mișcarea moleculelor de apă printr-o membrană semipermeabilă într-o soluție proteică. Dacă soluția de proteine ​​este separată de apă printr-o membrană de celofan, atunci, încercând să atingă echilibrul, moleculele de apă difuzează în soluția de proteine. Cu toate acestea, mișcarea apei în spațiul în care se află proteina crește presiunea hidrostatică din aceasta (presiunea coloanei de apă), ceea ce împiedică difuzarea în continuare a moleculelor de apă către proteină.

  Presiunea sau forța care trebuie aplicată pentru a opri fluxul osmotic de apă se numește presiune osmotică. Presiunea osmotică în soluțiile de proteine ​​foarte diluate este proporțională cu concentrația molară a proteinei și cu temperatura absolută.

  Membranele biologice sunt, de asemenea, impermeabile la proteine, astfel încât presiunea osmotică creată de proteină depinde de concentrația acesteia în interiorul și în afara celulei. Presiunea osmotică datorată proteinelor se mai numește și presiune oncotică.

• soluții cu vâscozitate ridicată [spectacol] .

  Soluții de proteine ​​de înaltă vâscozitate. Vâscozitatea ridicată este tipică nu numai pentru soluțiile de proteine, ci, în general, pentru soluțiile de compuși macromoleculari. Odată cu creșterea concentrației de proteine, vâscozitatea soluției crește, deoarece forțele de aderență dintre moleculele de proteine ​​cresc. Vâscozitatea depinde de forma moleculelor. Soluțiile de proteine ​​fibrilare sunt întotdeauna mai vâscoase decât soluțiile de proteine ​​globulare. Vâscozitatea soluțiilor este puternic afectată de temperatură și de prezența electroliților. Pe măsură ce temperatura crește, vâscozitatea soluțiilor proteice scade. Adăugările unor săruri, precum calciul, cresc vâscozitatea prin promovarea aderenței moleculelor cu ajutorul punților de calciu. Uneori, vâscozitatea soluției proteice crește atât de mult încât își pierde fluiditatea și trece într-o stare asemănătoare gelului.

• capacitatea de gelifiere [spectacol] .

  Capacitatea proteinelor de a forma geluri. Interacțiunea dintre macromoleculele proteice în soluție poate duce la formarea de rețele structurale, în interiorul cărora sunt prinse molecule de apă. Astfel de sisteme structurate se numesc geluri sau jeleuri. Se crede că proteina protoplasmei celulei poate trece într-o stare asemănătoare gelului. Un exemplu tipic - corpul unei meduze este ca un jeleu viu, al cărui conținut de apă este de până la 90%.

  Gelificarea are loc mai ușor în soluții de proteine ​​fibrilare; forma lor în formă de tijă promovează un contact mai bun al capetelor macromoleculelor. Acest lucru este bine cunoscut din practica de zi cu zi. Jeleurile alimentare sunt preparate din produse (oase, cartilaj, carne) care conțin cantități mari de proteine ​​fibrilare.

  În procesul de viață al organismului, starea de gel a structurilor proteice are o importanță fiziologică deosebită. Proteinele de colagen ale oaselor, tendoanelor, cartilajului, pielii etc. au rezistență, fermitate și elasticitate ridicate, deoarece se află într-o stare asemănătoare gelului. Depunere saruri mineraleîn timpul îmbătrânirii le reduce fermitatea și elasticitatea. Într-o formă asemănătoare gelului sau gelatinoasă, actomiozina se găsește în celulele musculare, care îndeplinește o funcție contractilă.

  Într-o celulă vie, au loc procese asemănătoare unei tranziții sol-gel. Protoplasma unei celule este un lichid vâscos asemănător solului, în care se găsesc insule de structuri asemănătoare gelului.

Hidratarea proteinelor și a factorilor care afectează solubilitatea acestora

Proteinele sunt substanțe hidrofile. Dacă dizolvați o proteină uscată în apă, atunci la început, ca orice compus hidrofil cu molecule înalte, se umflă, iar apoi moleculele proteice încep să treacă treptat în soluție. În timpul umflăturii, moleculele de apă pătrund în proteină și se leagă de grupările sale polare. Ambalarea densă a lanțurilor polipeptidice este slăbită. O proteină umflată poate fi considerată ca o soluție de spate, adică o soluție de molecule de apă într-o substanță cu greutate moleculară mare - proteină. Absorbția ulterioară a apei duce la separarea moleculelor de proteine ​​din masa totală și la dizolvare. Dar umflarea nu duce întotdeauna la dizolvare; unele proteine, cum ar fi colagenul, rămân umflate, fiind absorbite un numar mare de apă.

Dizolvarea este asociată cu hidratarea proteinelor, adică legarea moleculelor de apă de proteine. Apa hidratată este atât de puternic legată de macromolecula proteică, încât este dificil să o separă. Acest lucru indică nu o simplă adsorbție, ci legarea electrostatică a moleculelor de apă cu grupuri polare ale radicalilor laterali ai aminoacizilor acizi care poartă o sarcină negativă și aminoacizilor bazici care poartă o sarcină pozitivă.

Cu toate acestea, o parte din apa de hidratare este legată de grupări peptidice, care formează legături de hidrogen cu moleculele de apă. De exemplu, polipeptidele cu grupări laterale nepolare se umflă și ele, adică leagă apa. Astfel, o cantitate mare de apă leagă colagenul, deși această proteină conține predominant aminoacizi nepolari. Apa, prin legarea de grupările peptidice, împinge lanțurile polipeptidice alungite. Cu toate acestea, legăturile între lanțuri (punți) nu permit moleculelor de proteine ​​să se desprindă unele de altele și să intre în soluție. Când materiile prime care conțin colagen sunt încălzite, punțile intercatenare din fibrele de colagen se rup și lanțurile polipeptidice eliberate trec în soluție. Această fracțiune de colagen solubil parțial hidrolizat se numește gelatină. gelatina prin compoziție chimică aproape de colagen, se umflă ușor și se dizolvă în apă, formând lichide vâscoase. proprietate caracteristică gelatina este capacitatea de a se gelifica. Soluțiile apoase de gelatină sunt utilizate pe scară largă în practica medicală ca agent hemostatic și înlocuitor de plasmă, iar capacitatea de gelificare - la fabricarea capsulelor în practica farmaceutică.

Factori care afectează solubilitatea proteinelor. Solubilitatea diferitelor proteine ​​variază foarte mult. Este determinată de compoziția lor de aminoacizi (aminoacizii polari dau o solubilitate mai mare decât cei nepolari), caracteristicile de organizare (proteinele globulare sunt de obicei mai solubile decât cele fibrilare) și proprietățile solventului. De exemplu, proteinele vegetale - prolaminele - se dizolvă în alcool 60-80%, albuminele - în apă și în soluții slabe de sare, iar colagenul și cheratinele sunt insolubile în majoritatea solvenților.

Soluțiile de proteine ​​sunt stabile datorită încărcării moleculei proteice și a învelișului de hidratare. Fiecare macromoleculă a unei proteine ​​individuale are o sarcină totală de același semn, ceea ce le împiedică să se lipească în soluție și să precipite. Orice contribuie la conservarea încărcăturii și a învelișului de hidratare facilitează solubilitatea proteinei și stabilitatea acesteia în soluție. Între sarcina unei proteine ​​(sau numărul de aminoacizi polari din ea) și hidratare, există legătură strânsă: cu cât sunt mai mulți aminoacizi polari din proteină, cu atât mai multă apă se leagă (la 1 g de proteină). Învelișul de hidratare a unei proteine ​​atinge uneori o dimensiune mare, iar apa de hidratare poate fi până la 1/5 din masa sa.

Adevărat, unele proteine ​​sunt mai hidratate și mai puțin solubile. De exemplu, colagenul leagă apa mai mult decât multe proteine ​​globulare foarte solubile, dar nu se dizolvă. Solubilitatea sa interferează caracteristici structurale legături încrucișate între lanțurile polipeptidice. Uneori, grupurile de proteine ​​încărcate opus formează multe legături ionice (sare) în cadrul unei molecule de proteine ​​sau între moleculele de proteine, ceea ce împiedică formarea de legături între moleculele de apă și grupurile de proteine ​​încărcate. Se observă un fenomen paradoxal: în proteină există multe grupări anionice sau cationice, iar solubilitatea acesteia în apă este scăzută. Punțile intermoleculare de sare fac ca moleculele de proteine ​​să se lipească și să precipite.

Ce factori de mediu afectează solubilitatea proteinelor și stabilitatea acestora în soluții?

• Influența sărurilor neutre [spectacol] .

  Sărurile neutre în concentrații mici cresc solubilitatea chiar și a acelor proteine ​​în care sunt insolubile apă curată(de exemplu, euglobuline). Acest lucru se datorează faptului că ionii de sare, interacționând cu grupuri de molecule de proteine ​​încărcate opus, distrug punțile de sare dintre moleculele de proteine. Creșterea concentrației de săruri (creșterea puterii ionice a soluției) are efectul opus (vezi mai jos - sărare).

• Influența pH-ului mediu [spectacol] .

  pH-ul mediului afectează încărcarea proteinei și, în consecință, solubilitatea acesteia. Cea mai puțin stabilă proteină se află în stare izoelectrică, adică atunci când sarcina sa totală este zero. Îndepărtarea încărcăturii permite moleculelor de proteine ​​să se apropie cu ușurință unele de altele, să se lipească și să precipite. Aceasta înseamnă că solubilitatea și stabilitatea proteinei vor fi minime la pH corespunzător punctului izoelectric al proteinei.

• Efectul temperaturii [spectacol] .

  Nu există o relație strictă între temperatură și natura solubilității proteinei. Unele proteine ​​(globuline, pepsină, fosforilază musculară) în soluții apoase sau saline se dizolvă mai bine odată cu creșterea temperaturii; altele (aldolaza musculara, hemoglobina etc.) sunt mai rau.

• Influența proteinelor încărcate diferit [spectacol] .

  Dacă o proteină care este un polication (proteină de bază) este adăugată la o soluție a unei proteine ​​care este un polianion (proteină acidă), atunci acestea formează agregate. În acest caz, stabilitatea datorată neutralizării sarcinilor se pierde și proteinele precipită. Uneori, această caracteristică este utilizată pentru a izola proteina dorită dintr-un amestec de proteine.

sărând afară

Soluțiile de săruri neutre sunt utilizate pe scară largă nu numai pentru a crește solubilitatea unei proteine, de exemplu, atunci când o izolăm de material biologic, dar și pentru precipitarea selectivă a diferitelor proteine, adică fracționarea acestora. Procesul de precipitare a proteinelor prin soluții saline neutre se numește sărare. O trăsătură caracteristică a proteinelor obținute prin sărare este păstrarea lor nativ proprietăți biologice după îndepărtarea sării.

Mecanismul de sărare este că anionii și cationii adăugați în soluția salină îndepărtează învelișul de hidratare a proteinelor, care este unul dintre factorii stabilității acesteia. Posibil, neutralizarea sarcinilor proteice de către ionii de sare are loc simultan, ceea ce contribuie și la precipitarea proteinelor.

Capacitatea de a sărare este cea mai pronunțată în anionii de sare. În funcție de puterea acțiunii de sărare, anionii și cationii sunt aranjați în următoarele rânduri:

• SO 4 2-> C 6 H 5 O 7 3-> CH 3 COO - > Cl - > NO 3 - > Br - > I - > CNS -
• Li + >Na + > K + > Pb + > Cs +

Aceste serii se numesc liotrope.

Sulfații au un efect puternic de salinizare în această serie. În practică, sulfatul de sodiu și de amoniu sunt cel mai adesea folosiți pentru sărarea proteinelor. Pe lângă săruri, proteinele sunt precipitate cu agenți organici de îndepărtare a apei (etanol, acetonă, metanol etc.). De fapt, aceasta este aceeași sărare.

Sărarea este utilizată pe scară largă pentru separarea și purificarea proteinelor, deoarece multe proteine ​​diferă în ceea ce privește dimensiunea învelișului lor de hidratare și mărimea sarcinilor lor. Fiecare dintre ele are propria sa zonă de sărare, adică concentrația de sare care permite deshidratarea și precipitarea proteinei. După îndepărtarea agentului de sărare, proteina își păstrează toate proprietățile și funcțiile naturale.

Denaturare (denativare) și renaturare (renativare)

Sub acțiunea diferitelor substanțe care încalcă niveluri superioare organizarea moleculei proteice (secundar, terțiar, cuaternar) cu menținerea structurii primare, proteina își pierde proprietățile fizico-chimice native și, cel mai important, biologice. Acest fenomen se numește denaturare (denativare). Este caracteristic doar pentru moleculele care au o organizare spațială complexă. Peptidele sintetice și naturale nu sunt capabile de denaturare.

În timpul denaturarii, legăturile care stabilizează structurile cuaternare, terțiare și chiar secundare sunt rupte. Lanțul polipeptidic se desfășoară și este în soluție fie sub formă desfășurată, fie sub formă de spirală aleatorie. În acest caz, învelișul de hidratare se pierde și proteina precipită. Cu toate acestea, proteina denaturată precipitată diferă de aceeași proteină precipitată prin sărare, deoarece în primul caz își pierde proprietățile native, în timp ce în al doilea își păstrează. Acest lucru indică faptul că mecanismul de acțiune al substanțelor care provoacă denaturarea și sărarea este diferit. În timpul sărării, structura nativă a proteinei este păstrată, iar în timpul denaturarii aceasta este distrusă.

Factorii denaturanți se împart în

• fizic [spectacol] .

  Factorii fizici includ: temperatura, presiunea, impactul mecanic, radiațiile ultrasonice și ionizante.

  Denaturarea termică a proteinelor este procesul cel mai studiat. A fost considerată una dintre trăsăturile caracteristice ale proteinelor. Se știe de mult că atunci când este încălzită, proteina se coagulează (coagulează) și precipită. Majoritatea proteinelor sunt termolabile, dar se știe că proteinele sunt foarte rezistente la căldură. De exemplu, tripsina, chimotripsina, lizozima, unele proteine ​​biologice ale membranei. Proteinele bacteriilor care trăiesc în izvoarele termale sunt deosebit de rezistente la temperatură. Evident, în proteinele termostabile, mișcarea termică a lanțurilor polipeptidice cauzată de încălzire nu este suficientă pentru a rupe legăturile interne ale moleculelor de proteine. În punctul izoelectric, proteinele sunt mai ușor denaturate prin căldură. Această abordare este utilizată în munca practica. Unele proteine, pe de altă parte, se denaturează la temperaturi scăzute.

• chimic [spectacol] .

  Factorii chimici care cauzează denaturarea includ: acizi și alcalii, solvenți organici (alcool, acetonă), detergenți ( detergenti), unele amide (uree, săruri de guanidină etc.), alcaloizi, metale grele (săruri de mercur, cupru, bariu, zinc, cadmiu etc.). Mecanismul acțiunii de denaturare a substanțelor chimice depinde de proprietățile lor fizico-chimice.

  Acizii și alcaliile sunt utilizate pe scară largă ca precipitanți proteici. Multe proteine ​​se denaturează la valori extreme ale pH-ului sub 2 sau peste 10-11. Dar unele proteine ​​sunt rezistente la acizi și alcalii. De exemplu, histonele și protaminele nu se denaturează nici măcar la pH 2 sau pH 10. Soluțiile puternice de etanol și acetonă au, de asemenea, un efect de denaturare asupra proteinelor, deși pentru unele proteine ​​acești solvenți organici sunt utilizați ca agenți de sărare.

  Metalele grele, alcaloizii au fost folosiți de mult timp ca precipitanți; ele formează legături puternice cu grupările polare ale proteinelor și astfel rup sistemul de hidrogen și legături ionice.

  O atenție deosebită trebuie acordată sărurilor de uree și guanidină, care în concentrații mari (pentru uree 8 mol/l, pentru clorhidrat de guanidină 2 mol/l) concurează cu grupările peptidice pentru formarea legăturilor de hidrogen. Ca urmare, disocierea în subunități are loc în proteinele cu structură cuaternară și apoi desfășurarea lanțurilor polipeptidice. Această proprietate a ureei este atât de izbitoare încât este utilizată pe scară largă pentru a demonstra prezența unei structuri cuaternare de proteine ​​și importanța organizării sale structurale în implementarea unei funcții fiziologice.

Proprietățile proteinelor denaturate . Cele mai tipice pentru proteinele denaturate sunt următoarele caracteristici.

• O creștere a numărului de grupe reactive sau funcționale în comparație cu molecula proteică nativă (grupele funcționale sunt grupe de radicali laterali ai aminoacizilor: COOH, NH 2, SH, OH). Unele dintre aceste grupuri sunt de obicei localizate în interiorul moleculei de proteine ​​și nu sunt detectate de reactivi speciali. Desfăşurarea lanţului polipeptidic în timpul denaturării relevă aceste grupări suplimentare sau ascunse.
• Scăderea solubilității și precipitației proteinei (asociată cu pierderea învelișului de hidratare, desfășurarea moleculei proteice cu „expunerea” radicalilor hidrofobi și neutralizarea sarcinilor grupărilor polare).
• Modificarea configurației unei molecule de proteine.
• Pierderea activității biologice cauzată de o încălcare a organizării structurale native a moleculei.
• Scindarea mai ușoară de către enzimele proteolitice în comparație cu proteina nativă, tranziția unei structuri native compacte într-o formă liberă desfășurată facilitează accesul enzimelor la legăturile peptidice ale proteinei, pe care le distrug.

Ultima calitate a proteinei denaturate este cunoscută pe scară largă. Prelucrarea termică sau de altă natură a produselor care conțin proteine ​​(în principal carne) contribuie la o mai bună digestie a acestora cu ajutorul enzimelor proteolitice tract gastrointestinal. În stomacul oamenilor și animalelor se produce un agent natural de denaturare - acidul clorhidric, care, prin denaturarea proteinelor, ajută la descompunerea acestora de către enzime. Cu toate acestea, prezența de acid clorhidric iar enzimele proteolitice nu permit utilizarea proteinelor medicamentele prin gură, deoarece sunt denaturate și apoi despicate, pierzându-și activitatea biologică.

De asemenea, observăm că substanțele denaturante care precipită proteinele sunt utilizate în practica biochimică în alte scopuri decât cele de sărare. Sarea ca tehnică este utilizată pentru a izola o anumită proteină sau un grup de proteine, iar denaturarea este utilizată pentru a elibera un amestec de substanțe dintr-o proteină. Prin îndepărtarea proteinei se poate obține o soluție fără proteine ​​sau poate fi eliminat efectul acestei proteine.

De mult s-a crezut că denaturarea este ireversibilă. Cu toate acestea, în unele cazuri, îndepărtarea agentului de denaturare (astfel de experimente au fost făcute folosind uree) restabilește activitatea biologică a proteinei. Procesul de restabilire a proprietăților fizico-chimice și biologice ale unei proteine ​​denaturate se numește renaturare sau renativare. Dacă proteina denaturată (după îndepărtarea substanțelor denaturante) se reorganizează în structura originală, atunci activitatea sa biologică este restabilită.