Propriétés physicochimiques des protéines brièvement. 3

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PROTÉINES (Article 1)- une classe de polymères biologiques présents dans tout organisme vivant. Avec la participation des protéines, se déroulent les principaux processus qui assurent l'activité vitale de l'organisme : respiration, digestion, contraction musculaire, transmission de l'influx nerveux. Le tissu osseux, la peau, les cheveux, les formations cornées des êtres vivants sont composés de protéines. Pour la plupart des mammifères, la croissance et le développement de l'organisme sont dus à des produits contenant des protéines comme composant alimentaire. Le rôle des protéines dans le corps et, par conséquent, leur structure est très diversifiée.

La composition des protéines.

Toutes les protéines sont des polymères dont les chaînes sont assemblées à partir de fragments d'acides aminés. Les acides aminés sont composés organiques, contenant dans leur composition (conformément au nom) le groupe amino NH 2 et un acide organique, c'est-à-dire carboxyle, groupe COOH. De toute la variété des acides aminés existants (théoriquement, le nombre d'acides aminés possibles est illimité), seuls ceux qui n'ont qu'un seul atome de carbone entre le groupe amino et le groupe carboxyle participent à la formation des protéines. À vue générale les acides aminés impliqués dans la formation des protéines peuvent être représentés par la formule : H 2 N–CH(R)–COOH. Le groupe R attaché à l'atome de carbone (celui entre les groupes amino et carboxyle) détermine la différence entre les acides aminés qui composent les protéines. Ce groupe ne peut être constitué que d'atomes de carbone et d'hydrogène, mais contient le plus souvent, en plus de C et H, divers groupes fonctionnels (capables de transformations ultérieures), par exemple HO-, H 2 N-, etc. Il existe également un option lorsque R \u003d H.

Les organismes des êtres vivants contiennent plus de 100 acides aminés différents, cependant, tous ne sont pas utilisés dans la construction des protéines, mais seulement 20, les soi-disant "fondamentaux". En tableau. 1 montre leurs noms (la plupart des noms se sont développés historiquement), la formule structurelle, ainsi que l'abréviation largement utilisée. Toutes les formules structurelles sont disposées dans le tableau de sorte que le fragment principal de l'acide aminé se trouve à droite.

Tableau 1. ACIDES AMINÉS IMPLIQUÉS DANS LA CRÉATION DE PROTÉINES

Nom	Structure	La désignation
GLYCINE		IGL
ALANINE		ALA
VALIN		ARBRE
LEUCINE		LEI
ISOLEUCINE		ILE
SERIN		SÉR
THRÉONINE		TRE
CYSTÉINE		CEI
MÉTIONINE		RENCONTRÉ
LYSINE		LIZ
ARGININE		AWG
ACIDE ASPARAGIQUE		ASN
ASPERGE		ASN
ACIDE GLUTAMIQUE		GLU
GLUTAMINE		GNL
phénylalanine		Sèche-cheveux
TYROSINE		RIT
tryptophane		TROIS
HISTIDINE		SIG
LIGNE PRO		PRO
Dans la pratique internationale, la désignation abrégée des acides aminés énumérés à l'aide d'abréviations latines à trois lettres ou à une lettre est acceptée, par exemple, glycine - Gly ou G, alanine - Ala ou A.

Parmi ces vingt acides aminés (tableau 1), seule la proline contient un groupe NH (au lieu de NH 2 ) à côté du groupe COOH carboxyle, puisqu'elle fait partie du fragment cyclique.

Huit acides aminés (valine, leucine, isoleucine, thréonine, méthionine, lysine, phénylalanine et tryptophane), placés dans le tableau sur fond gris, sont dits essentiels, car le corps doit constamment les recevoir avec des aliments protéinés pour une croissance et un développement normaux.

Une molécule de protéine est formée à la suite de la connexion séquentielle d'acides aminés, tandis que le groupe carboxyle d'un acide interagit avec le groupe amino de la molécule voisine, en conséquence, une liaison peptidique -CO-NH- est formée et une eau molécule est libérée. Sur la fig. 1 montre la connexion en série de l'alanine, de la valine et de la glycine.

Riz. une CONNEXION EN SÉRIE DES ACIDES AMINÉS lors de la formation d'une molécule protéique. Le chemin du groupe amino terminal H2N au groupe carboxyle terminal COOH a été choisi comme direction principale de la chaîne polymère.

Pour décrire de manière compacte la structure d'une molécule protéique, les abréviations des acides aminés (tableau 1, troisième colonne) impliqués dans la formation de la chaîne polymère sont utilisées. Le fragment de la molécule représenté sur la Fig. 1, écris de la manière suivante: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Les molécules de protéines contiennent de 50 à 1500 résidus d'acides aminés (les chaînes plus courtes sont appelées polypeptides). L'individualité d'une protéine est déterminée par l'ensemble des acides aminés qui composent la chaîne polymère et, non moins important, par l'ordre de leur alternance le long de la chaîne. Par exemple, la molécule d'insuline se compose de 51 résidus d'acides aminés (c'est l'une des protéines à chaîne la plus courte) et se compose de deux chaînes parallèles interconnectées de longueur inégale. La séquence des fragments d'acides aminés est représentée sur la fig. 2.

Riz. 2 MOLÉCULE D'INSULINE, construits à partir de 51 résidus d'acides aminés, des fragments des mêmes acides aminés sont marqués avec la couleur de fond correspondante. Les résidus d'acides aminés de cystéine (désignation abrégée CIS) contenus dans la chaîne forment des ponts disulfure -S-S-, qui relient deux molécules de polymère, ou forment des cavaliers au sein d'une chaîne.

Les molécules de l'acide aminé cystéine (tableau 1) contiennent des groupes sulfhydrides réactifs -SH, qui interagissent les uns avec les autres, formant des ponts disulfure -S-S-. Le rôle de la cystéine dans le monde des protéines est particulier, avec sa participation, des liaisons croisées se forment entre les molécules de protéines polymères.

La combinaison d'acides aminés dans une chaîne polymère se produit dans un organisme vivant sous le contrôle d'acides nucléiques, ce sont eux qui fournissent un ordre d'assemblage strict et régulent la longueur fixe de la molécule de polymère ().

La structure des protéines.

La composition de la molécule protéique, présentée sous la forme de résidus d'acides aminés alternés (Fig. 2), est appelée la structure primaire de la protéine. Des liaisons hydrogène () apparaissent entre les groupes imino HN et les groupes carbonyle CO présents dans la chaîne polymère, en conséquence, la molécule de protéine acquiert une certaine forme spatiale, appelée structure secondaire. Les plus courants sont deux types de structure secondaire dans les protéines.

La première option, appelée hélice α, est mise en œuvre à l'aide de liaisons hydrogène au sein d'une molécule de polymère. Les paramètres géométriques de la molécule, déterminés par les longueurs de liaison et les angles de liaison, sont tels que la formation de liaisons hydrogène est possible pour groupes H-N et C=O, entre lesquels se trouvent deux fragments peptidiques H-N-C=O (Fig. 3).

La composition de la chaîne polypeptidique illustrée à la fig. 3 s'écrit sous la forme abrégée suivante :

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

En raison de l'action de contraction des liaisons hydrogène, la molécule prend la forme d'une hélice - la soi-disant hélice α, elle est représentée comme un ruban hélicoïdal incurvé traversant les atomes qui forment la chaîne polymère (Fig. 4)

Riz. quatre MODÈLE 3D D'UNE MOLÉCULE DE PROTÉINE sous la forme d'une hélice α. Les liaisons hydrogène sont représentées par des lignes pointillées vertes. forme cylindrique la spirale est visible à un certain angle de rotation (les atomes d'hydrogène ne sont pas représentés sur la figure). La couleur des atomes individuels est donnée conformément aux règles internationales, qui recommandent le noir pour les atomes de carbone, le bleu pour l'azote, le rouge pour l'oxygène et le jaune pour le soufre (la couleur blanche est recommandée pour les atomes d'hydrogène non représentés sur la figure, dans ce cas le structure entière représentée sur un fond sombre).

Une autre variante de la structure secondaire, appelée structure β, est également formée avec la participation de liaisons hydrogène, la différence est que les groupes H-N et C=O de deux ou plusieurs chaînes polymères situées en parallèle interagissent. Comme la chaîne polypeptidique a une direction (Fig. 1), des variantes sont possibles lorsque la direction des chaînes est la même (structure β parallèle, Fig. 5), ou qu'elles sont opposées (structure β antiparallèle, Fig. 6) .

Des chaînes polymères de compositions diverses peuvent participer à la formation de la structure β, tandis que les groupes organiques encadrant la chaîne polymère (Ph, CH 2 OH, etc.) jouent dans la plupart des cas un rôle secondaire, l'arrangement mutuel des H-N et C =O groupes est décisif. Étant donné que les groupes H-N et C=O sont dirigés dans des directions différentes par rapport à la chaîne polymère (de haut en bas sur la figure), il devient possible pour trois chaînes ou plus d'interagir simultanément.

La composition de la première chaîne polypeptidique de la Fig. 5 :

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

La composition de la deuxième et de la troisième chaîne :

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

La composition des chaînes polypeptidiques représentée sur la fig. 6, identique à la Fig. 5, la différence est que la deuxième chaîne a la direction opposée (par rapport à la Fig. 5).

Il est possible de former une structure β dans une molécule, lorsqu'un fragment de chaîne dans une certaine section s'avère être tourné de 180 °, dans ce cas, deux branches d'une molécule ont la direction opposée, en conséquence, un antiparallèle La structure β est formée (Fig. 7).

La structure représentée sur la fig. 7 dans une image plate, illustrée à la fig. 8 sous la forme d'un modèle en trois dimensions. Les sections de la structure β sont généralement désignées de manière simplifiée par un ruban ondulé plat qui traverse les atomes qui forment la chaîne polymère.

Dans la structure de nombreuses protéines, des sections de l'hélice α et des structures β en forme de ruban alternent, ainsi que des chaînes polypeptidiques uniques. Leur arrangement mutuel et leur alternance dans la chaîne polymère s'appellent la structure tertiaire de la protéine.

Des méthodes pour décrire la structure des protéines sont présentées ci-dessous en utilisant la protéine végétale crambin comme exemple. Les formules structurelles des protéines, contenant souvent jusqu'à des centaines de fragments d'acides aminés, sont complexes, lourdes et difficiles à comprendre, c'est pourquoi des formules structurelles simplifiées sont parfois utilisées - sans symboles d'éléments chimiques (Fig. 9, option A), mais en même temps temps ils conservent la couleur des traits de valence conformément aux règles internationales (Fig. 4). Dans ce cas, la formule est présentée non pas dans un plan, mais dans une image spatiale, qui correspond à la structure réelle de la molécule. Cette méthode permet, par exemple, de distinguer les ponts disulfure ( sujets similaires, qui sont dans l'insuline, fig. 2), des groupes phényles dans le cadre latéral de la chaîne, etc. L'image des molécules sous forme de modèles tridimensionnels (boules reliées par des bâtonnets) est un peu plus visuelle (Fig. 9, variante B). Cependant, les deux méthodes ne permettent pas de montrer la structure tertiaire, de sorte que la biophysicienne américaine Jane Richardson a proposé de représenter les structures α sous forme de rubans torsadés en spirale (voir Fig. 4), les structures β sous forme de rubans ondulés plats (Fig. 8) et reliant les chaînes simples - sous la forme de faisceaux minces, chaque type de structure a sa propre couleur. Cette méthode de représentation de la structure tertiaire d'une protéine est maintenant largement utilisée (Fig. 9, variante B). Parfois, pour un contenu informatif plus important, une structure tertiaire et une formule structurale simplifiée sont présentées ensemble (Fig. 9, variante D). Il existe également des modifications de la méthode proposée par Richardson : les hélices α sont représentées sous forme de cylindres et les structures β sont sous la forme de flèches plates indiquant la direction de la chaîne (Fig. 9, option E). Moins courante est la méthode dans laquelle la molécule entière est représentée comme un faisceau, où les structures inégales se distinguent par des couleurs différentes, et les ponts disulfure sont représentés par des ponts jaunes (Fig. 9, variante E).

L'option B est la plus pratique pour la perception, lorsque, lors de la représentation de la structure tertiaire, les caractéristiques structurelles de la protéine (fragments d'acides aminés, leur ordre d'alternance, liaisons hydrogène) ne sont pas indiquées, alors qu'il est supposé que toutes les protéines contiennent des "détails" pris à partir d'un ensemble standard de vingt acides aminés (tableau 1). La tâche principale dans la représentation d'une structure tertiaire est de montrer l'agencement spatial et l'alternance des structures secondaires.

Riz. 9 DIFFÉRENTES VERSIONS D'IMAGE DE LA STRUCTURE DE LA PROTÉINE CRUMBIN.
A est une formule structurelle dans une image spatiale.
B - structure sous la forme d'un modèle en trois dimensions.
B est la structure tertiaire de la molécule.
G - une combinaison des options A et B.
E - image simplifiée de la structure tertiaire.
E - structure tertiaire avec des ponts disulfure.

La plus pratique pour la perception est une structure tertiaire tridimensionnelle (option B), libérée des détails de la formule structurale.

Une molécule de protéine qui a une structure tertiaire, en règle générale, prend une certaine configuration, qui est formée par des interactions polaires (électrostatiques) et des liaisons hydrogène. En conséquence, la molécule prend la forme d'une bobine compacte - protéines globulaires (globules, lat. balle), ou filamenteux - protéines fibrillaires (fibre, lat. fibre).

Un exemple de structure globulaire est la protéine albumine, la protéine d'un œuf de poule appartient à la classe des albumines. La chaîne polymère de l'albumine est assemblée principalement à partir d'alanine, d'acide aspartique, de glycine et de cystéine, en alternance dans un certain ordre. La structure tertiaire contient des hélices α reliées par des chaînes simples (Fig. 10).

Riz. Dix STRUCTURE GLOBULAIRE DE L'ALBUMINE

Un exemple de structure fibrillaire est la protéine fibroïne. Ils contiennent une grande quantité de résidus de glycine, d'alanine et de sérine (un résidu d'acide aminé sur deux est de la glycine); les résidus de cystéine contenant des groupes sulfhydride sont absents. La fibroïne, principal composant de la soie naturelle et des toiles d'araignées, contient des structures β reliées par des chaînes uniques (Fig. 11).

Riz. Onze PROTEINE FIBRILLAIRE FIBROINE

La possibilité de former une structure tertiaire d'un certain type est inhérente à la structure primaire de la protéine, c'est-à-dire déterminé à l'avance par l'ordre d'alternance des résidus d'acides aminés. À partir de certains ensembles de tels résidus, des hélices α apparaissent principalement (il existe de nombreux ensembles de ce type), un autre ensemble conduit à l'apparition de structures β, les chaînes uniques sont caractérisées par leur composition.

Certaines molécules de protéines, tout en conservant une structure tertiaire, sont capables de se combiner en de grands agrégats supramoléculaires, alors qu'elles sont maintenues ensemble par des interactions polaires, ainsi que des liaisons hydrogène. Ces formations sont appelées la structure quaternaire de la protéine. Par exemple, la protéine ferritine, qui se compose principalement de leucine, d'acide glutamique, d'acide aspartique et d'histidine (la ferricine contient les 20 résidus d'acides aminés en quantités variables) forme une structure tertiaire de quatre hélices α disposées en parallèle. Lorsque les molécules sont combinées en un seul ensemble (Fig. 12), une structure quaternaire se forme, qui peut comprendre jusqu'à 24 molécules de ferritine.

Fig.12 FORMATION DE LA STRUCTURE QUATERNAIRE DE LA PROTÉINE GLOBULAIRE FERRITINE

Un autre exemple de formations supramoléculaires est la structure du collagène. C'est une protéine fibrillaire dont les chaînes sont constituées principalement de glycine alternant avec de la proline et de la lysine. La structure contient des chaînes simples, des triples hélices α, alternant avec des structures β en forme de ruban empilées en faisceaux parallèles (Fig. 13).

Fig.13 STRUCTURE SUPRAMOLÉCULAIRE DE LA PROTÉINE FIBRILLAIRE DE COLLAGÈNE

Propriétés chimiques des protéines.

Sous l'action de solvants organiques, les déchets de certaines bactéries (fermentation lactique) ou avec une augmentation de la température, les structures secondaires et tertiaires sont détruites sans endommager sa structure primaire, en conséquence, la protéine perd sa solubilité et perd activité biologique, ce processus est appelé dénaturation, c'est-à-dire la perte de propriétés naturelles, par exemple le caillage du lait aigre, la protéine caillée d'un œuf de poule bouilli. À des températures élevées, les protéines des organismes vivants (en particulier les micro-organismes) se dénaturent rapidement. Ces protéines ne sont pas capables de participer aux processus biologiques, en conséquence, les micro-organismes meurent, de sorte que le lait bouilli (ou pasteurisé) peut être conservé plus longtemps.

Les liaisons peptidiques H-N-C=O, formant la chaîne polymère de la molécule protéique, sont hydrolysées en présence d'acides ou d'alcalis, et la chaîne polymère se rompt, ce qui peut finalement conduire aux acides aminés d'origine. Les liaisons peptidiques incluses dans les hélices α ou les structures β sont plus résistantes à l'hydrolyse et à diverses attaques chimiques (par rapport aux mêmes liaisons dans les chaînes simples). Un désassemblage plus délicat de la molécule protéique en ses acides aminés constitutifs est effectué en milieu anhydre à l'aide d'hydrazine H 2 N–NH 2, tandis que tous les fragments d'acides aminés, à l'exception du dernier, forment les hydrazides d'acides carboxyliques contenant le fragment C(O)–HN–NH 2 ( Fig. 14).

Riz. Quatorze. Clivage polypeptidique

Une telle analyse peut fournir des informations sur la composition en acides aminés d'une protéine, mais il est plus important de connaître leur séquence dans une molécule de protéine. L'une des méthodes largement utilisées à cette fin est l'action sur la chaîne polypeptidique du phénylisothiocyanate (FITC), qui en environnement alcalin se fixe au polypeptide (à partir de l'extrémité qui contient le groupe amino), et lorsque la réaction du milieu devient acide, il se détache de la chaîne, emportant avec lui un fragment d'un acide aminé (Fig. 15).

Riz. quinze Clivage polypeptidique séquentiel

De nombreuses méthodes spéciales ont été développées pour une telle analyse, y compris celles qui commencent à "désassembler" une molécule de protéine en ses composants constitutifs, à partir de l'extrémité carboxyle.

Les ponts disulfures croisés S-S (formés par l'interaction des résidus de cystéine, Fig. 2 et 9) sont clivés, les transformant en groupes HS par l'action de divers agents réducteurs. L'action d'agents oxydants (oxygène ou peroxyde d'hydrogène) conduit à nouveau à la formation de ponts disulfures (Fig. 16).

Riz. 16. Clivage des ponts disulfures

Pour créer des réticulations supplémentaires dans les protéines, la réactivité des groupes amino et carboxyle est utilisée. Plus accessibles pour diverses interactions sont les groupes amino qui se trouvent dans le cadre latéral de la chaîne - fragments de lysine, asparagine, lysine, proline (tableau 1). Lorsque de tels groupes amino interagissent avec le formaldéhyde, le processus de condensation se produit et des ponts croisés –NH–CH2–NH– apparaissent (Fig. 17).

Riz. 17 CRÉATION DE PONTS TRANSVERSAUX SUPPLÉMENTAIRES ENTRE LES MOLÉCULES DE PROTÉINES.

Les groupes carboxyle terminaux de la protéine sont capables de réagir avec des composés complexes de certains métaux polyvalents (les composés du chrome sont plus souvent utilisés), et des réticulations se produisent également. Les deux procédés sont utilisés dans le tannage du cuir.

Le rôle des protéines dans l'organisme.

Le rôle des protéines dans l'organisme est varié.

Enzymes(fermentation lat. - fermentation), leur autre nom est enzymes (en zumh grec. - dans la levure) - ce sont des protéines à activité catalytique, elles sont capables d'augmenter la vitesse des processus biochimiques de milliers de fois. Sous l'action des enzymes composants constitutifs aliments : protéines, lipides et glucides - sont décomposés en composés plus simples, à partir desquels de nouvelles macromolécules sont ensuite synthétisées, nécessaire pour le corps un certain genre. Les enzymes participent également à de nombreux processus biochimiques de synthèse, par exemple à la synthèse des protéines (certaines protéines aident à en synthétiser d'autres).

Les enzymes ne sont pas seulement des catalyseurs très efficaces, mais également sélectifs (diriger la réaction strictement dans la direction donnée). En leur présence, la réaction se déroule avec un rendement de près de 100 % sans formation de sous-produits et, en même temps, les conditions d'écoulement sont douces : pression atmosphérique et température normales d'un organisme vivant. A titre de comparaison, la synthèse d'ammoniac à partir d'hydrogène et d'azote en présence d'un catalyseur de fer activé est réalisée à 400-500°C et une pression de 30 MPa, le rendement en ammoniac est de 15-25% par cycle. Les enzymes sont considérées comme des catalyseurs inégalés.

L'étude intensive des enzymes a commencé au milieu du 19e siècle ; plus de 2 000 enzymes différentes ont maintenant été étudiées ; il s'agit de la classe de protéines la plus diversifiée.

Les noms des enzymes sont les suivants : le nom du réactif avec lequel l'enzyme interagit, ou le nom de la réaction catalysée, est ajouté avec la terminaison -aza, par exemple, l'arginase décompose l'arginine (tableau 1), la décarboxylase catalyse la décarboxylation, c'est à dire. élimination du CO 2 du groupe carboxyle :

– COOH → – CH + CO 2

Souvent, pour indiquer plus précisément le rôle d'une enzyme, l'objet et le type de réaction sont indiqués dans son nom, par exemple, l'alcool déshydrogénase est une enzyme qui déshydrogéne les alcools.

Pour certaines enzymes découvertes il y a assez longtemps, le nom historique (sans la terminaison -aza) a été conservé, par exemple la pepsine (pepsis, grec. digestion) et la trypsine (thrypsis grec. liquéfaction), ces enzymes décomposent les protéines.

Pour la systématisation, les enzymes sont combinées en grandes classes, la classification est basée sur le type de réaction, les classes sont nommées selon le principe général - le nom de la réaction et la terminaison - aza. Certaines de ces classes sont listées ci-dessous.

Oxydoréductase sont des enzymes qui catalysent les réactions redox. Les déshydrogénases incluses dans cette classe effectuent un transfert de protons, par exemple, l'alcool déshydrogénase (ADH) oxyde les alcools en aldéhydes, l'oxydation ultérieure des aldéhydes en acides carboxyliques est catalysée par les aldéhydes déshydrogénases (ALDH). Les deux processus se produisent dans le corps lors de la transformation de l'éthanol en acide acétique (Fig. 18).

Riz. dix-huit OXYDATION EN DEUX ÉTAPES DE L'ÉTHANOLà l'acide acétique

Ce n'est pas l'éthanol qui a un effet narcotique, mais le produit intermédiaire acétaldéhyde, plus l'activité de l'enzyme ALDH est faible, plus la deuxième étape passe lentement - l'oxydation de l'acétaldéhyde en acide acétique, et plus l'effet intoxicant de l'ingestion est long et fort. d'éthanol. L'analyse a montré que plus de 80% des représentants de la race jaune ont une activité relativement faible de l'ALDH et donc une tolérance à l'alcool nettement plus sévère. La raison de cette activité réduite innée de l'ALDH est qu'une partie des résidus d'acide glutamique dans la molécule ALDH "atténuée" est remplacée par des fragments de lysine (tableau 1).

Transférases- des enzymes qui catalysent le transfert de groupes fonctionnels, par exemple, la transiminase catalyse le transfert d'un groupe amino.

Hydrolases sont des enzymes qui catalysent l'hydrolyse. La trypsine et la pepsine précédemment mentionnées hydrolysent les liaisons peptidiques et les lipases clivent la liaison ester dans les graisses :

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Liaison- des enzymes qui catalysent des réactions qui se déroulent de manière non hydrolytique, à la suite de telles réactions, les liaisons C-C, C-O, C-N sont rompues et de nouvelles liaisons sont formées. L'enzyme décarboxylase appartient à cette classe

Isomérases- les enzymes qui catalysent l'isomérisation, par exemple la conversion de l'acide maléique en acide fumarique (Fig. 19), c'est un exemple d'isomérisation cis-trans ().

Riz. 19. ISOMERISATION DE L'ACIDE MALEIQUE en acide fumarique en présence de l'enzyme.

Le travail des enzymes est observé principe général, selon laquelle il existe toujours une correspondance structurale entre l'enzyme et le réactif de la réaction accélérée. Selon l'expression figurative d'un des fondateurs de la doctrine des enzymes, le réactif s'approche de l'enzyme comme la clé d'une serrure. À cet égard, chaque enzyme catalyse une certaine réaction chimique ou un groupe de réactions du même type. Parfois, une enzyme peut agir sur un seul composé, comme l'uréase (uron grec. - urine) catalyse uniquement l'hydrolyse de l'urée :

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

La sélectivité la plus fine est montrée par les enzymes qui distinguent les antipodes optiquement actifs - isomères gauchers et droitiers. La L-arginase n'agit que sur l'arginine lévogyre et n'affecte pas l'isomère dextrogyre. La L-lactate déshydrogénase n'agit que sur les esters lévogyres de l'acide lactique, appelés lactates (lactis lat. lait), tandis que la D-lactate déshydrogénase ne décompose que les D-lactates.

La plupart des enzymes n'agissent pas sur un, mais sur un groupe de composés apparentés, par exemple, la trypsine "préfère" pour cliver les liaisons peptidiques formées par la lysine et l'arginine (tableau 1.)

Les propriétés catalytiques de certaines enzymes, telles que les hydrolases, sont déterminées uniquement par la structure de la molécule protéique elle-même, une autre classe d'enzymes - les oxydoréductases (par exemple, l'alcool déshydrogénase) ne peut être active qu'en présence de molécules non protéiques associées à eux - des vitamines qui activent Mg, Ca, Zn, Mn et des fragments d'acides nucléiques (Fig. 20).

Riz. vingt Molécule d'alcool déshydrogénase

Les protéines de transport lient et transportent diverses molécules ou ions à travers les membranes cellulaires (à l'intérieur et à l'extérieur de la cellule), ainsi que d'un organe à l'autre.

Par exemple, l'hémoglobine lie l'oxygène lorsque le sang traverse les poumons et le délivre à divers tissus du corps, où l'oxygène est libéré puis utilisé pour oxyder les composants alimentaires, ce processus sert de source d'énergie (parfois ils utilisent le terme "brûler" produits alimentaires dans le corps).

En plus de la partie protéique, l'hémoglobine contient un composé complexe de fer avec une molécule de porphyrine cyclique (porphyros grec. - violet), qui détermine la couleur rouge du sang. C'est ce complexe (Fig. 21, à gauche) qui joue le rôle de transporteur d'oxygène. Dans l'hémoglobine, le complexe fer-porphyrine est situé à l'intérieur de la molécule protéique et est retenu par des interactions polaires, ainsi que par une liaison de coordination avec l'azote dans l'histidine (tableau 1), qui fait partie de la protéine. La molécule O2, qui est portée par l'hémoglobine, est attachée via une liaison de coordination à l'atome de fer du côté opposé à celui auquel l'histidine est attachée (Fig. 21, à droite).

Riz. 21 STRUCTURE DU COMPLEXE FER

La structure du complexe est représentée à droite sous la forme d'un modèle en trois dimensions. Le complexe est maintenu dans la molécule de protéine par une liaison de coordination (ligne bleue pointillée) entre l'atome Fe et l'atome N de l'histidine, qui fait partie de la protéine. La molécule O 2 , qui est portée par l'hémoglobine, est coordonnée (ligne pointillée rouge) à l'atome Fe du pays opposé du complexe planaire.

L'hémoglobine est l'une des protéines les plus étudiées, elle est constituée d'hélices a reliées par des chaînes simples et contient quatre complexes de fer. Ainsi, l'hémoglobine est comme un paquet volumineux pour le transfert de quatre molécules d'oxygène à la fois. La forme de l'hémoglobine correspond aux protéines globulaires (Fig. 22).

Riz. 22 FORME GLOBULAIRE DE L'HÉMOGLOBINE

Le principal "avantage" de l'hémoglobine est que l'ajout d'oxygène et sa séparation ultérieure lors de la transmission à divers tissus et organes se déroulent rapidement. Le monoxyde de carbone, CO (monoxyde de carbone), se lie encore plus rapidement au Fe dans l'hémoglobine, mais, contrairement à l'O 2 , forme un complexe difficile à décomposer. En conséquence, une telle hémoglobine n'est pas capable de se lier à O 2, ce qui conduit (lorsque de grandes quantités de monoxyde de carbone sont inhalées) à la mort du corps par suffocation.

La deuxième fonction de l'hémoglobine est le transfert du CO 2 expiré, mais pas de l'atome de fer, mais le H 2 du groupe N de la protéine est impliqué dans le processus de liaison temporaire du dioxyde de carbone.

La « performance » des protéines dépend de leur structure, par exemple, le remplacement du seul résidu d'acide aminé de l'acide glutamique dans la chaîne polypeptidique de l'hémoglobine par un résidu de valine (une anomalie congénitale rarement observée) conduit à une maladie appelée anémie falciforme.

Il existe également des protéines de transport qui peuvent lier les graisses, le glucose, les acides aminés et les transporter à l'intérieur et à l'extérieur des cellules.

Les protéines de transport d'un type spécial ne transportent pas les substances elles-mêmes, mais agissent comme un «régulateur de transport», faisant passer certaines substances à travers la membrane (la paroi externe de la cellule). Ces protéines sont souvent appelées protéines membranaires. Ils ont la forme d'un cylindre creux et, étant noyés dans la paroi membranaire, assurent le mouvement de certaines molécules polaires ou ions dans la cellule. Un exemple de protéine membranaire est la porine (Fig. 23).

Riz. 23 PROTÉINE PORINE

Les protéines alimentaires et de stockage, comme leur nom l'indique, servent de sources de nutrition interne, le plus souvent pour les embryons de plantes et d'animaux, ainsi que dans les premiers stades de développement des jeunes organismes. Les protéines alimentaires comprennent l'albumine (Fig. 10) - le principal composant du blanc d'œuf, ainsi que la caséine - la principale protéine du lait. Sous l'action de l'enzyme pepsine, la caséine coagule dans l'estomac, ce qui assure sa rétention dans le tube digestif et une absorption efficace. La caséine contient des fragments de tous les acides aminés nécessaires à l'organisme.

Dans la ferritine (Fig. 12), qui est contenue dans les tissus des animaux, les ions de fer sont stockés.

La myoglobine est également une protéine de stockage, qui ressemble à l'hémoglobine dans sa composition et sa structure. La myoglobine est concentrée principalement dans les muscles, son rôle principal est le stockage de l'oxygène, que lui apporte l'hémoglobine. Il se sature rapidement en oxygène (beaucoup plus vite que l'hémoglobine), puis le transfère progressivement vers les différents tissus.

Les protéines structurales remplissent une fonction de protection (peau) ou de soutien - elles maintiennent le corps ensemble et lui donnent de la force (cartilage et tendons). Leur composant principal est la protéine fibrillaire collagène (Fig. 11), la protéine la plus commune du monde animal, dans le corps des mammifères, elle représente près de 30% de la masse totale des protéines. Le collagène a une résistance à la traction élevée (la résistance de la peau est connue), mais en raison de la faible teneur en réticulation du collagène cutané, les peaux animales ne conviennent pas très bien sous leur forme brute pour la fabrication de divers produits. Pour réduire le gonflement de la peau dans l'eau, le rétrécissement lors du séchage, ainsi que pour augmenter la résistance à l'état hydraté et augmenter l'élasticité du collagène, des réticulations supplémentaires sont créées (Fig. 15a), c'est ce qu'on appelle processus de tannage du cuir.

Dans les organismes vivants, les molécules de collagène apparues au cours du processus de croissance et de développement de l'organisme ne sont pas mises à jour et ne sont pas remplacées par des molécules nouvellement synthétisées. Au fur et à mesure que le corps vieillit, le nombre de liaisons croisées dans le collagène augmente, ce qui entraîne une diminution de son élasticité, et comme le renouvellement ne se produit pas, des changements liés à l'âge apparaissent - une augmentation de la fragilité du cartilage et des tendons, l'apparition de rides sur la peau.

Les ligaments articulaires contiennent de l'élastine, une protéine structurelle qui s'étire facilement en deux dimensions. La protéine résiline, qui est située aux points de fixation charnière des ailes chez certains insectes, a la plus grande élasticité.

Formations de corne - cheveux, ongles, plumes, constitués principalement de protéines de kératine (Fig. 24). Sa principale différence est la teneur notable en résidus de cystéine, qui forment des ponts disulfure, ce qui confère une grande élasticité (capacité à restaurer sa forme d'origine après déformation) aux cheveux, ainsi qu'aux tissus de laine.

Riz. 24. FRAGMENT DE PROTÉINE FIBRILLAIRE KÉRATINE

Pour une modification irréversible de la forme d'un objet kératinique, il faut d'abord détruire les ponts disulfure à l'aide d'un agent réducteur, lui donner une nouvelle forme, puis recréer les ponts disulfure à l'aide d'un agent oxydant (Fig. . 16), c'est ainsi, par exemple, que l'on fait une permanente.

Avec une augmentation de la teneur en résidus de cystéine dans la kératine et, par conséquent, une augmentation du nombre de ponts disulfure, la capacité de se déformer disparaît, mais une résistance élevée apparaît en même temps (les cornes d'ongulés et les carapaces de tortues contiennent jusqu'à 18% de fragments de cystéine). Le corps des mammifères contient jusqu'à 30 divers types kératine.

La fibroïne, protéine fibrillaire liée à la kératine, sécrétée par les chenilles du ver à soie lors de l'enroulement du cocon, ainsi que par les araignées lors du tissage de la toile, ne contient que des structures β reliées par des chaînes uniques (Fig. 11). Contrairement à la kératine, la fibroïne ne possède pas de ponts disulfure transversaux, elle a une très forte résistance à la traction (la résistance par unité de section de certains échantillons de nappe est supérieure à celle des câbles en acier). En raison de l'absence de réticulations, la fibroïne est inélastique (on sait que les tissus de laine sont presque indélébiles et que les tissus de soie se froissent facilement).

protéines régulatrices.

Les protéines régulatrices, plus communément appelées, sont impliquées dans divers processus physiologiques. Par exemple, l'hormone insuline (Fig. 25) est constituée de deux chaînes α reliées par des ponts disulfure. L'insuline régule les processus métaboliques impliquant le glucose, son absence conduit au diabète.

Riz. 25 PROTEINE INSULINE

La glande pituitaire du cerveau synthétise une hormone qui régule la croissance du corps. Exister protéines régulatrices qui contrôlent la biosynthèse de diverses enzymes dans le corps.

Les protéines contractiles et motrices donnent au corps la capacité de se contracter, de changer de forme et de bouger, principalement, nous parlons de muscles. 40% de la masse de toutes les protéines contenues dans les muscles est la myosine (mys, myos, grec. - le muscle). Sa molécule contient à la fois une partie fibrillaire et une partie globulaire (Fig. 26)

Riz. 26 MOLÉCULE DE MYOSIN

Ces molécules se combinent en gros agrégats contenant 300 à 400 molécules.

Lorsque la concentration d'ions calcium change dans l'espace entourant les fibres musculaires, une modification réversible de la conformation des molécules se produit - une modification de la forme de la chaîne due à la rotation de fragments individuels autour des liaisons de valence. Cela conduit à la contraction et à la relaxation musculaires, le signal de modification de la concentration en ions calcium provient des terminaisons nerveuses des fibres musculaires. La contraction musculaire artificielle peut être provoquée par l'action d'impulsions électriques, entraînant une forte modification de la concentration en ions calcium, c'est la base de la stimulation du muscle cardiaque pour restaurer le travail du cœur.

Les protéines protectrices vous permettent de protéger le corps de l'invasion des bactéries, des virus et de la pénétration de protéines étrangères (le nom généralisé des corps étrangers est antigène). Le rôle des protéines protectrices est assuré par les immunoglobulines (leur autre nom est anticorps), elles reconnaissent les antigènes qui ont pénétré dans l'organisme et s'y lient fermement. Dans le corps des mammifères, y compris l'homme, il existe cinq classes d'immunoglobulines: M, G, A, D et E, leur structure, comme leur nom l'indique, est globulaire, de plus, elles sont toutes construites de la même manière. L'organisation moléculaire des anticorps est illustrée ci-dessous en utilisant l'immunoglobuline de classe G comme exemple (Fig. 27). La molécule contient quatre chaînes polypeptidiques reliées par trois ponts disulfure S-S (sur la figure 27, elles sont représentées avec des liaisons de valence épaissies et de grands symboles S), en outre, chaque chaîne polymère contient des ponts disulfure intrachaîne. Deux grandes chaînes polymères (surlignées en bleu) contiennent 400 à 600 résidus d'acides aminés. Deux autres chaînes (mis en évidence en vert) sont presque moitié moins longs et contiennent environ 220 résidus d'acides aminés. Les quatre chaînes sont situées de manière à ce que les groupes H 2 N terminaux soient dirigés dans une direction.

Riz. 27 DESSIN SCHÉMATIQUE DE LA STRUCTURE DE L'IMMUNOGLOBULINE

Après contact du corps avec une protéine étrangère (antigène), les cellules système immunitaire commencent à produire des immunoglobulines (anticorps) qui s'accumulent dans le sérum sanguin. Au premier stade, le travail principal est effectué par des tronçons de chaîne contenant H 2 N terminal (sur la Fig. 27, les tronçons correspondants sont marqués en bleu clair et vert clair). Ce sont des sites de capture d'antigènes. Dans le processus de synthèse des immunoglobulines, ces sites sont formés de telle sorte que leur structure et leur configuration correspondent autant que possible à la structure de l'antigène qui approche (comme une clé pour une serrure, comme des enzymes, mais les tâches dans ce cas sont différent). Ainsi, pour chaque antigène, un anticorps strictement individuel est créé en tant que réponse immunitaire. Pas une seule protéine connue ne peut modifier sa structure de manière aussi "plastique" en fonction de facteurs externes, en plus des immunoglobulines. Les enzymes résolvent le problème de la conformité structurelle au réactif d'une manière différente - à l'aide d'un ensemble gigantesque d'enzymes diverses pour tous les cas possibles, et les immunoglobulines reconstruisent à chaque fois "l'outil de travail". De plus, la région charnière de l'immunoglobuline (Fig. 27) fournit aux deux régions de capture une certaine mobilité indépendante, de sorte que la molécule d'immunoglobuline peut immédiatement "trouver" les deux régions les plus pratiques pour la capture dans l'antigène afin de fixer en toute sécurité cela, cela ressemble aux actions d'une créature crustacée.

Ensuite, une chaîne de réactions successives du système immunitaire de l'organisme est activée, des immunoglobulines d'autres classes sont connectées, en conséquence, la protéine étrangère est désactivée, puis l'antigène (micro-organisme étranger ou toxine) est détruit et éliminé.

Après contact avec l'antigène, la concentration maximale d'immunoglobuline est atteinte (selon la nature de l'antigène et les caractéristiques individuelles de l'organisme lui-même) en quelques heures (parfois plusieurs jours). Le corps conserve la mémoire d'un tel contact et, lorsqu'il est attaqué à nouveau avec le même antigène, les immunoglobulines s'accumulent dans le sérum sanguin beaucoup plus rapidement et en plus grande quantité - une immunité acquise se produit.

La classification ci-dessus des protéines est dans une certaine mesure conditionnelle, par exemple, la protéine thrombine, mentionnée parmi les protéines protectrices, est essentiellement une enzyme qui catalyse l'hydrolyse des liaisons peptidiques, c'est-à-dire qu'elle appartient à la classe des protéases.

Les protéines protectrices sont souvent appelées protéines de venin de serpent et protéines toxiques de certaines plantes, car leur tâche est de protéger le corps contre les dommages.

Il existe des protéines dont les fonctions sont si uniques qu'il est difficile de les classer. Par exemple, la protéine monelline, présente dans une plante africaine, a un goût très sucré et a fait l'objet d'études en tant que substance non toxique pouvant être utilisée à la place du sucre pour prévenir l'obésité. Le plasma sanguin de certains poissons antarctiques contient des protéines aux propriétés antigel qui empêchent le sang de ces poissons de geler.

Synthèse artificielle de protéines.

La condensation d'acides aminés conduisant à une chaîne polypeptidique est un processus bien étudié. Il est possible de réaliser par exemple la condensation d'un acide aminé quelconque ou d'un mélange d'acides et d'obtenir respectivement un polymère contenant les mêmes motifs, ou des motifs différents, alternés dans un ordre aléatoire. De tels polymères ressemblent peu aux polypeptides naturels et ne possèdent pas d'activité biologique. La tâche principale est de connecter les acides aminés dans un ordre strictement défini et pré-planifié afin de reproduire la séquence des résidus d'acides aminés dans les protéines naturelles. Le scientifique américain Robert Merrifield a proposé une méthode originale permettant de résoudre un tel problème. L'essence de la méthode est que le premier acide aminé est attaché à un gel polymère insoluble qui contient des groupes réactifs qui peuvent se combiner avec les groupes -COOH - de l'acide aminé. Le polystyrène réticulé avec des groupes chlorométhyle introduits dans celui-ci a été pris comme un tel substrat polymère. Pour que l'acide aminé pris pour la réaction ne réagisse pas avec lui-même et pour qu'il ne lie pas le groupe H 2 N au substrat, le groupe amino de cet acide est pré-bloqué avec un substituant volumineux [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -groupe. Après que l'acide aminé s'est fixé sur le support polymère, le groupe bloquant est éliminé et un autre acide aminé est introduit dans le mélange réactionnel, dans lequel le groupe H2N est également préalablement bloqué. Dans un tel système, seule l'interaction du groupe H 2 N du premier acide aminé et du groupe -COOH du deuxième acide est possible, ce qui s'effectue en présence de catalyseurs (sels de phosphonium). Ensuite, tout le schéma est répété, en introduisant le troisième acide aminé (Fig. 28).

Riz. 28. SCHÉMA DE SYNTHÈSE DES CHAÎNES POLYPEPTIDIQUES

Dans la dernière étape, les chaînes polypeptidiques résultantes sont séparées du support en polystyrène. Maintenant que tout le processus est automatisé, il existe des synthétiseurs automatiques de peptides qui fonctionnent selon le schéma décrit. De nombreux peptides utilisés en médecine et en agriculture ont été synthétisés par cette méthode. Il a également été possible d'obtenir des analogues améliorés de peptides naturels avec une action sélective et renforcée. Certaines petites protéines ont été synthétisées, comme l'hormone insuline et certaines enzymes.

Il existe également des méthodes de synthèse des protéines qui copient processus naturels: ils synthétisent des fragments d'acides nucléiques réglés pour produire certaines protéines, puis ces fragments sont insérés dans un organisme vivant (par exemple, dans une bactérie), après quoi le corps commence à produire la protéine souhaitée. De cette manière, des quantités importantes de protéines et de peptides difficiles à atteindre, ainsi que leurs analogues, sont désormais obtenus.

Les protéines comme source de nourriture.

Les protéines d'un organisme vivant sont constamment décomposées en leurs acides aminés d'origine (avec la participation indispensable d'enzymes), certains acides aminés passent dans d'autres, puis les protéines sont à nouveau synthétisées (également avec la participation d'enzymes), c'est-à-dire le corps se renouvelle constamment. Certaines protéines (collagène de la peau, des cheveux) ne se renouvellent pas, l'organisme en perd en permanence et en synthétise de nouvelles. Les protéines en tant que sources alimentaires remplissent deux fonctions principales : elles fournissent au corps le matériau de construction pour la synthèse de nouvelles molécules protéiques et, en plus, fournissent au corps de l'énergie (sources de calories).

Les mammifères carnivores (y compris les humains) obtiennent les protéines nécessaires des aliments végétaux et animaux. Aucune des protéines provenant des aliments n'est intégrée dans l'organisme sous une forme inchangée. Dans le tube digestif, toutes les protéines absorbées sont décomposées en acides aminés, et les protéines nécessaires à un organisme particulier sont déjà construites à partir d'eux, tandis que les 12 autres peuvent être synthétisées à partir de 8 acides essentiels (tableau 1) dans le corps s'ils ne le sont pas. fournis en quantité suffisante avec la nourriture, mais les acides essentiels doivent être fournis avec la nourriture sans faute. Les atomes de soufre contenus dans la cystéine sont obtenus par l'organisme avec l'acide aminé essentiel méthionine. Une partie des protéines se décompose, libérant l'énergie nécessaire au maintien de la vie, et l'azote qu'elles contiennent est excrété par le corps avec l'urine. Habituellement, le corps humain perd 25 à 30 g de protéines par jour, de sorte que les aliments protéinés doivent toujours être présents en quantité suffisante. Le besoin quotidien minimum en protéines est de 37 g pour les hommes et de 29 g pour les femmes, mais l'apport recommandé est presque deux fois plus élevé. Lors de l'évaluation des aliments, il est important de tenir compte de la qualité des protéines. En l'absence ou à faible teneur en acides aminés essentiels, la protéine est considérée comme de faible valeur, de sorte que ces protéines doivent être consommées en plus grande quantité. Ainsi, les protéines des légumineuses contiennent peu de méthionine, et les protéines de blé et de maïs sont pauvres en lysine (les deux acides aminés sont essentiels). Les protéines animales (hors collagènes) sont classées comme aliments complets. Un ensemble complet de tous les acides essentiels contient de la caséine de lait, ainsi que du fromage cottage et du fromage préparé à partir de celle-ci, donc un régime végétarien, s'il est très strict, c'est-à-dire. "sans produits laitiers", nécessite une consommation accrue de légumineuses, de noix et de champignons pour fournir à l'organisme les acides aminés essentiels en quantité adéquate.

Les acides aminés synthétiques et les protéines sont également utilisés comme produits alimentaires, en les ajoutant aux aliments pour animaux, qui contiennent des acides aminés essentiels en petites quantités. Il existe des bactéries qui peuvent traiter et assimiler les hydrocarbures pétroliers, dans ce cas, pour la synthèse complète des protéines, elles doivent être nourries avec des composés azotés (ammoniac ou nitrates). La protéine ainsi obtenue est utilisée comme aliment pour le bétail et la volaille. Un ensemble d'enzymes, les carbohydrases, qui catalysent l'hydrolyse des composants difficiles à décomposer des aliments glucidiques ( parois cellulaires cultures céréalières), grâce à quoi les aliments végétaux sont mieux absorbés.

Mikhaïl Levitsky

PROTÉINES (Article 2)

(protéines), une classe de composés complexes contenant de l'azote, les composants les plus caractéristiques et les plus importants (avec les acides nucléiques) de la matière vivante. Les protéines remplissent des fonctions nombreuses et variées. La plupart des protéines sont des enzymes qui catalysent réactions chimiques. De nombreuses hormones qui régulent processus physiologiques sont aussi des protéines. Les protéines structurelles telles que le collagène et la kératine sont les principaux composants du tissu osseux, des cheveux et des ongles. Les protéines contractiles des muscles ont la capacité de changer de longueur en utilisant l'énergie chimique pour effectuer un travail mécanique. Les protéines sont des anticorps qui lient et neutralisent les substances toxiques. Certaines protéines qui peuvent répondre à influences externes(lumière, odeur), servent de récepteurs aux organes sensoriels qui perçoivent l'irritation. De nombreuses protéines situées à l'intérieur de la cellule et sur la membrane cellulaire remplissent des fonctions de régulation.

Dans la première moitié du XIXe siècle de nombreux chimistes, et parmi eux principalement J. von Liebig, sont progressivement arrivés à la conclusion que les protéines sont une classe particulière de composés azotés. Le nom "protéines" (du grec protos - le premier) a été proposé en 1840 par le chimiste hollandais G. Mulder.

PROPRIÉTÉS PHYSIQUES

Les protéines sont blanches à l'état solide, mais incolores en solution, à moins qu'elles ne portent un groupe chromophore (coloré), tel que l'hémoglobine. La solubilité dans l'eau des différentes protéines varie considérablement. Elle varie également avec le pH et avec la concentration de sels dans la solution, de sorte que l'on peut choisir les conditions dans lesquelles une protéine précipitera sélectivement en présence d'autres protéines. Cette méthode de "relargage" est largement utilisée pour isoler et purifier les protéines. La protéine purifiée précipite souvent hors de la solution sous forme de cristaux.

En comparaison avec d'autres composés, le poids moléculaire des protéines est très élevé - de plusieurs milliers à plusieurs millions de daltons. Par conséquent, lors de l'ultracentrifugation, les protéines sont précipitées et, de plus, à des vitesses différentes. En raison de la présence de groupes chargés positivement et négativement dans les molécules de protéines, ils se déplacent à des vitesses différentes et dans champ électrique. C'est la base de l'électrophorèse, une méthode utilisée pour isoler des protéines individuelles à partir de mélanges complexes. La purification des protéines est également réalisée par chromatographie.

PROPRIÉTÉS CHIMIQUES

Structure.

Les protéines sont des polymères, c'est-à-dire molécules construites comme des chaînes à partir d'unités monomères répétitives, ou sous-unités, dont le rôle est joué par les acides alpha-aminés. Formule générale acides aminés

où R est un atome d'hydrogène ou un groupe organique.

Une molécule protéique (chaîne polypeptidique) peut être constituée d'un nombre relativement restreint d'acides aminés ou de plusieurs milliers d'unités monomères. La connexion d'acides aminés dans une chaîne est possible car chacun d'eux possède deux groupes chimiques différents : un groupe amino aux propriétés basiques, NH2, et un groupe carboxyle acide, COOH. Ces deux groupes sont attachés à un atome de carbone. Le groupe carboxyle d'un acide aminé peut former une liaison amide (peptide) avec le groupe amino d'un autre acide aminé :

Après que deux acides aminés ont été connectés de cette manière, la chaîne peut être allongée en ajoutant un troisième au deuxième acide aminé, et ainsi de suite. Comme le montre l'équation ci-dessus, lorsqu'une liaison peptidique se forme, une molécule d'eau est libérée. En présence d'acides, d'alcalis ou d'enzymes protéolytiques, la réaction se déroule dans le sens opposé : la chaîne polypeptidique est clivée en acides aminés avec addition d'eau. Cette réaction est appelée hydrolyse. L'hydrolyse se déroule spontanément et de l'énergie est nécessaire pour combiner les acides aminés en une chaîne polypeptidique.

Un groupe carboxyle et un groupe amide (ou un groupe imide similaire - dans le cas de l'acide aminé proline) sont présents dans tous les acides aminés, tandis que les différences entre les acides aminés sont déterminées par la nature de ce groupe, ou "côté chaîne", qui est indiquée ci-dessus par la lettre R. Le rôle de la chaîne latérale peut être joué par un atome d'hydrogène, comme l'acide aminé glycine, et certains groupements volumineux, comme l'histidine et le tryptophane. Certaines chaînes latérales sont chimiquement inertes, tandis que d'autres sont très réactives.

Plusieurs milliers d'acides aminés différents peuvent être synthétisés et de nombreux acides aminés différents sont présents dans la nature, mais seuls 20 types d'acides aminés sont utilisés pour la synthèse des protéines : alanine, arginine, asparagine, acide aspartique, valine, histidine, glycine, glutamine, glutamique acide, isoleucine, leucine, lysine, méthionine, proline, sérine, tyrosine, thréonine, tryptophane, phénylalanine et cystéine (dans les protéines, la cystéine peut être présente sous forme de dimère - cystine). Certes, dans certaines protéines, il existe d'autres acides aminés en plus des vingt qui se produisent régulièrement, mais ils sont formés à la suite de la modification de l'un des vingt répertoriés après son inclusion dans la protéine.

activité optique.

Tous les acides aminés, à l'exception de la glycine, ont quatre groupes différents attachés à l'atome de carbone α. En termes de géométrie, quatre groupes différents peuvent être attachés de deux manières, et en conséquence il existe deux configurations possibles, ou deux isomères, liés l'un à l'autre en tant qu'objet à son image miroir, c'est-à-dire comment main gaucheÀ droite. Une configuration est appelée gauche ou gaucher (L) et l'autre droitier ou droitier (D), car ces deux isomères diffèrent dans le sens de rotation du plan de la lumière polarisée. Seuls les acides L-aminés sont présents dans les protéines (à l'exception de la glycine ; elle ne peut être représentée que sous une seule forme, puisque deux de ses quatre groupes sont identiques), et ils ont tous une activité optique (puisqu'il n'y a qu'un seul isomère). Les acides aminés D sont rares dans la nature; on les trouve dans certains antibiotiques et dans la paroi cellulaire des bactéries.

La séquence des acides aminés.

Les acides aminés de la chaîne polypeptidique ne sont pas disposés au hasard, mais dans un certain ordre fixe, et c'est cet ordre qui détermine les fonctions et les propriétés de la protéine. En faisant varier l'ordre des 20 types d'acides aminés, vous pouvez obtenir un grand nombre de protéines différentes, tout comme vous pouvez créer de nombreux textes différents à partir des lettres de l'alphabet.

Dans le passé, la détermination de la séquence d'acides aminés d'une protéine prenait souvent plusieurs années. Définition directe et maintenant une tâche plutôt laborieuse, bien que des dispositifs aient été créés qui permettent de l'effectuer automatiquement. Il est généralement plus facile de déterminer la séquence nucléotidique du gène correspondant et d'en déduire la séquence d'acides aminés de la protéine. À ce jour, les séquences d'acides aminés de plusieurs centaines de protéines ont déjà été déterminées. Les fonctions des protéines décodées sont généralement connues, ce qui permet d'imaginer les fonctions possibles de protéines similaires formées, par exemple, dans les néoplasmes malins.

Protéines complexes.

Les protéines constituées uniquement d'acides aminés sont dites simples. Souvent, cependant, un atome de métal ou un composé chimique qui n'est pas un acide aminé est attaché à la chaîne polypeptidique. Ces protéines sont appelées complexes. Un exemple est l'hémoglobine : elle contient de la porphyrine de fer, qui lui donne sa couleur rouge et lui permet d'agir comme transporteur d'oxygène.

Les noms des protéines les plus complexes contiennent une indication sur la nature des groupes attachés : les sucres sont présents dans les glycoprotéines, les graisses dans les lipoprotéines. Si l'activité catalytique de l'enzyme dépend du groupe attaché, on parle alors de groupe prosthétique. Souvent, certaines vitamines jouent le rôle d'un groupement prothétique ou en font partie. La vitamine A, par exemple, fixée sur l'une des protéines de la rétine, détermine sa sensibilité à la lumière.

Structure tertiaire.

Ce qui est important, ce n'est pas tant la séquence d'acides aminés de la protéine (structure primaire), mais la manière dont elle est disposée dans l'espace. Sur toute la longueur de la chaîne polypeptidique, les ions hydrogène forment des liaisons hydrogène régulières, qui lui donnent la forme d'une spirale ou d'une couche (structure secondaire). De la combinaison de telles spirales et couches, une forme compacte apparaît. prochaine commande- la structure tertiaire de la protéine. Autour des liaisons qui maintiennent les maillons monomères de la chaîne, des rotations sur de petits angles sont possibles. Par conséquent, d'un point de vue purement géométrique, le nombre de configurations possibles pour toute chaîne polypeptidique est infiniment grand. En réalité, chaque protéine existe normalement dans une seule configuration, déterminée par sa séquence d'acides aminés. Cette structure n'est pas rigide, elle semble "respirer" - elle oscille autour d'une certaine configuration moyenne. La chaîne est pliée dans une configuration dans laquelle l'énergie libre (la capacité de faire un travail) est minimale, tout comme un ressort relâché n'est comprimé que jusqu'à un état correspondant à un minimum d'énergie libre. Souvent, une partie de la chaîne est liée rigidement à l'autre par des liaisons disulfure (–S–S–) entre deux résidus de cystéine. C'est en partie pourquoi la cystéine parmi les acides aminés joue un rôle particulièrement important.

La complexité de la structure des protéines est si grande qu'il n'est pas encore possible de calculer la structure tertiaire d'une protéine, même si sa séquence d'acides aminés est connue. Mais s'il est possible d'obtenir des cristaux de protéines, sa structure tertiaire peut être déterminée par diffraction des rayons X.

Dans les protéines structurelles, contractiles et certaines autres, les chaînes sont allongées et plusieurs chaînes légèrement repliées côte à côte forment des fibrilles; les fibrilles, à leur tour, se replient en formations plus grandes - les fibres. Cependant, la plupart des protéines en solution sont globulaires : les chaînes sont enroulées dans un globule, comme un fil dans une pelote. L'énergie libre avec cette configuration est minime, car les acides aminés hydrophobes (« hydrofuges ») sont cachés à l'intérieur du globule et les acides aminés hydrophiles (« hydrophile ») se trouvent à sa surface.

De nombreuses protéines sont des complexes de plusieurs chaînes polypeptidiques. Cette structure est appelée la structure quaternaire de la protéine. La molécule d'hémoglobine, par exemple, est composée de quatre sous-unités, dont chacune est une protéine globulaire.

Les protéines structurales du fait de leur configuration linéaire forment des fibres dans lesquelles la résistance à la traction est très élevée, tandis que la configuration globulaire permet aux protéines d'entrer dans des interactions spécifiques avec d'autres composés. À la surface du globule, avec la pose correcte des chaînes, des cavités d'une certaine forme apparaissent, dans lesquelles se trouvent des groupes chimiques réactifs. Si cette protéine est une enzyme, alors une autre molécule, généralement plus petite, d'une certaine substance entre dans une telle cavité, tout comme une clé entre dans une serrure ; dans ce cas, la configuration du nuage électronique de la molécule change sous l'influence de groupements chimiques situés dans la cavité, ce qui l'oblige à réagir d'une certaine manière. De cette façon, l'enzyme catalyse la réaction. Les molécules d'anticorps ont également des cavités dans lesquelles diverses substances étrangères se lient et sont ainsi rendues inoffensives. Le modèle "clé et verrou", qui explique l'interaction des protéines avec d'autres composés, permet de comprendre la spécificité des enzymes et des anticorps, c'est-à-dire leur capacité à réagir uniquement avec certains composés.

Protéines dans différents types d'organismes.

Les protéines qui remplissent la même fonction dans différentes espèces végétales et animales et portent donc le même nom ont également une configuration similaire. Cependant, ils diffèrent quelque peu dans leur séquence d'acides aminés. Lorsque les espèces divergent d'un ancêtre commun, certains acides aminés dans certaines positions sont remplacés par des mutations avec d'autres. Les mutations nuisibles qui causent des maladies héréditaires sont rejetées par la sélection naturelle, mais les mutations bénéfiques ou du moins neutres peuvent être préservées. Plus deux espèces biologiques sont proches l'une de l'autre, moins il y a de différences dans leurs protéines.

Certaines protéines changent relativement rapidement, d'autres sont assez conservatrices. Ces derniers comprennent, par exemple, le cytochrome c, une enzyme respiratoire présente dans la plupart des organismes vivants. Chez l'homme et le chimpanzé, ses séquences d'acides aminés sont identiques, alors que dans le cytochrome c du blé, seuls 38 % des acides aminés se sont avérés différents. Même en comparant les humains et les bactéries, la similitude des cytochromes avec (les différences affectent ici 65% des acides aminés) peut encore être vue, bien que l'ancêtre commun des bactéries et des humains ait vécu sur Terre il y a environ deux milliards d'années. De nos jours, la comparaison des séquences d'acides aminés est souvent utilisée pour construire un arbre phylogénétique (généalogique) qui reflète les relations évolutives entre différents organismes.

Dénaturation.

La molécule de protéine synthétisée, repliée, acquiert sa propre configuration. Cette configuration peut cependant être détruite en chauffant, en modifiant le pH, par l'action de solvants organiques, et même en agitant simplement la solution jusqu'à ce que des bulles apparaissent à sa surface. Une protéine ainsi altérée est dite dénaturée ; il perd son activité biologique et devient généralement insoluble. Des exemples bien connus de protéines dénaturées sont les œufs durs ou la crème fouettée. Les petites protéines, ne contenant qu'une centaine d'acides aminés, sont capables de se renaturer, c'est-à-dire récupérer la configuration d'origine. Mais la plupart des protéines se transforment simplement en une masse de chaînes polypeptidiques enchevêtrées et ne restaurent pas leur configuration antérieure.

L'une des principales difficultés pour isoler les protéines actives est leur extrême sensibilité à la dénaturation. Cette propriété des protéines trouve une application utile dans la conservation des produits alimentaires : une température élevée dénature de manière irréversible les enzymes des micro-organismes, et les micro-organismes meurent.

SYNTHÈSE DES PROTÉINES

Pour la synthèse des protéines, un organisme vivant doit posséder un système d'enzymes capable de fixer un acide aminé à un autre. Une source d'information est également nécessaire pour déterminer quels acides aminés doivent être connectés. Puisqu'il existe des milliers de types de protéines dans le corps, et que chacune d'entre elles est constituée en moyenne de plusieurs centaines d'acides aminés, les informations requises doivent être vraiment énormes. Il est stocké (de la même manière qu'un enregistrement est stocké sur une bande magnétique) dans les molécules d'acide nucléique qui composent les gènes.

Activation enzymatique.

Une chaîne polypeptidique synthétisée à partir d'acides aminés n'est pas toujours une protéine dans sa forme définitive. De nombreuses enzymes sont d'abord synthétisées sous forme de précurseurs inactifs et ne deviennent actives qu'après qu'une autre enzyme a éliminé quelques acides aminés d'une extrémité de la chaîne. Certaines des enzymes digestives, telles que la trypsine, sont synthétisées sous cette forme inactive ; ces enzymes sont activées dans le tube digestif à la suite de l'élimination du fragment terminal de la chaîne. L'hormone insuline, dont la molécule sous sa forme active est constituée de deux chaînes courtes, est synthétisée sous la forme d'une seule chaîne, la soi-disant. proinsuline. Ensuite, la partie médiane de cette chaîne est supprimée et les fragments restants se lient les uns aux autres, formant la molécule d'hormone active. Les protéines complexes ne se forment qu'après qu'un certain groupe chimique est attaché à la protéine, et cet attachement nécessite souvent également une enzyme.

Circulation métabolique.

Après avoir nourri un animal avec des acides aminés marqués avec des isotopes radioactifs de carbone, d'azote ou d'hydrogène, le marqueur est rapidement incorporé dans ses protéines. Si les acides aminés marqués cessent de pénétrer dans le corps, la quantité de marqueur dans les protéines commence à diminuer. Ces expériences montrent que les protéines résultantes ne sont pas stockées dans le corps jusqu'à la fin de la vie. Tous, à quelques exceptions près, sont dans un état dynamique, se décomposant constamment en acides aminés, puis re-synthétisés.

Certaines protéines se décomposent lorsque les cellules meurent et sont détruites. Cela se produit tout le temps, par exemple avec les globules rouges et les cellules épithéliales tapissant la surface interne de l'intestin. De plus, la dégradation et la resynthèse des protéines se produisent également dans les cellules vivantes. Curieusement, on en sait moins sur la dégradation des protéines que sur leur synthèse. Ce qui est clair, cependant, c'est que des enzymes protéolytiques sont impliquées dans la dégradation, similaires à celles qui décomposent les protéines en acides aminés dans le tube digestif.

La demi-vie des différentes protéines est différente - de plusieurs heures à plusieurs mois. La seule exception concerne les molécules de collagène. Une fois formés, ils restent stables et ne sont ni renouvelés ni remplacés. Avec le temps cependant, certaines de leurs propriétés, notamment l'élasticité, se modifient, et comme elles ne se renouvellent pas, certaines altérations liées à l'âge en sont la conséquence, par exemple l'apparition de rides sur la peau.

protéines synthétiques.

Les chimistes ont depuis longtemps appris à polymériser les acides aminés, mais les acides aminés se combinent de manière aléatoire, de sorte que les produits d'une telle polymérisation ressemblent peu aux produits naturels. Certes, il est possible de combiner des acides aminés dans un ordre donné, ce qui permet d'obtenir certaines protéines biologiquement actives, notamment l'insuline. Le processus est assez compliqué et il est ainsi possible d'obtenir uniquement les protéines dont les molécules contiennent une centaine d'acides aminés. Il est préférable plutôt de synthétiser ou d'isoler la séquence nucléotidique d'un gène correspondant à la séquence d'acides aminés recherchée, puis d'introduire ce gène dans une bactérie, qui produira par réplication une grande quantité du produit recherché. Cette méthode a cependant aussi ses inconvénients.

PROTÉINES ET NUTRITION

Lorsque les protéines du corps sont décomposées en acides aminés, ces acides aminés peuvent être réutilisés pour la synthèse des protéines. Dans le même temps, les acides aminés eux-mêmes sont sujets à la décomposition, de sorte qu'ils ne sont pas pleinement utilisés. Il est également clair que pendant la croissance, la grossesse et la cicatrisation, la synthèse des protéines doit dépasser la dégradation. Le corps perd continuellement des protéines ; ce sont les protéines des cheveux, des ongles et de la couche superficielle de la peau. Par conséquent, pour la synthèse des protéines, chaque organisme doit recevoir des acides aminés de la nourriture.

Sources d'acides aminés.

Les plantes vertes synthétisent les 20 acides aminés présents dans les protéines à partir du CO2, de l'eau et de l'ammoniac ou des nitrates. De nombreuses bactéries sont également capables de synthétiser des acides aminés en présence de sucre (ou d'un équivalent) et d'azote fixé, mais le sucre est finalement fourni par les plantes vertes. Chez les animaux, la capacité de synthétiser les acides aminés est limitée ; ils obtiennent des acides aminés en mangeant des plantes vertes ou d'autres animaux. Dans le tube digestif, les protéines absorbées sont décomposées en acides aminés, ces derniers sont absorbés et les protéines caractéristiques de l'organisme donné sont construites à partir d'eux. Aucune des protéines absorbées n'est incorporée dans les structures corporelles en tant que telles. La seule exception est que chez de nombreux mammifères, une partie des anticorps maternels peut passer intacte à travers le placenta dans la circulation fœtale, et via le lait maternel (en particulier chez les ruminants) être transférée au nouveau-né immédiatement après la naissance.

Besoin de protéines.

Il est clair que pour maintenir la vie, le corps doit recevoir une certaine quantité de protéines provenant des aliments. Cependant, l'ampleur de ce besoin dépend d'un certain nombre de facteurs. Le corps a besoin de nourriture à la fois comme source d'énergie (calories) et comme matériau pour construire ses structures. En premier lieu, il y a le besoin d'énergie. Cela signifie que lorsqu'il y a peu de glucides et de graisses dans l'alimentation, les protéines alimentaires ne sont pas utilisées pour la synthèse de leurs propres protéines, mais comme source de calories. Avec un jeûne prolongé, même vos propres protéines sont dépensées pour répondre aux besoins énergétiques. S'il y a suffisamment de glucides dans l'alimentation, l'apport en protéines peut être réduit.

bilan azoté.

En moyenne env. 16% de la masse protéique totale est de l'azote. Lorsque les acides aminés qui composent les protéines sont décomposés, l'azote qu'ils contiennent est excrété par l'organisme dans l'urine et (dans une moindre mesure) dans les fèces sous la forme de divers composés azotés. Par conséquent, il est pratique d'utiliser un indicateur tel que le bilan azoté pour évaluer la qualité de la nutrition protéique, c'est-à-dire la différence (en grammes) entre la quantité d'azote absorbée par l'organisme et la quantité d'azote excrétée par jour. Avec une alimentation normale chez un adulte, ces quantités sont égales. Dans un organisme en croissance, la quantité d'azote excrété est inférieure à la quantité d'azote entrant, c'est-à-dire le bilan est positif. Avec un manque de protéines dans l'alimentation, le bilan est négatif. S'il y a suffisamment de calories dans l'alimentation, mais que les protéines y sont complètement absentes, le corps économise les protéines. Dans le même temps, le métabolisme des protéines ralentit et la réutilisation des acides aminés dans la synthèse des protéines se déroule aussi efficacement que possible. Cependant, les pertes sont inévitables et les composés azotés sont toujours excrétés dans l'urine et en partie dans les fèces. La quantité d'azote excrété par le corps par jour pendant la privation de protéines peut servir de mesure du manque quotidien de protéines. Il est naturel de supposer qu'en introduisant dans l'alimentation une quantité de protéines équivalente à cette carence, il est possible de rétablir l'équilibre azoté. Cependant, ce n'est pas le cas. Après avoir reçu cette quantité de protéines, le corps commence à utiliser les acides aminés moins efficacement, de sorte que des protéines supplémentaires sont nécessaires pour rétablir l'équilibre azoté.

Si la quantité de protéines dans l'alimentation dépasse ce qui est nécessaire pour maintenir l'équilibre azoté, cela ne semble pas nuire. Les acides aminés en excès sont simplement utilisés comme source d'énergie. Un exemple particulièrement frappant est celui des Esquimaux, qui consomment peu de glucides et environ dix fois plus de protéines qu'il n'en faut pour maintenir l'équilibre azoté. Dans la plupart des cas, cependant, l'utilisation de protéines comme source d'énergie est désavantageuse en raison de Un certain montant Vous pouvez obtenir beaucoup plus de calories à partir des glucides qu'à partir de la même quantité de protéines. Dans les pays pauvres, la population reçoit les calories nécessaires des glucides et consomme un minimum de protéines.

Si le corps reçoit le nombre requis de calories sous forme de produits non protéiques, la quantité minimale de protéines qui maintient l'équilibre azoté est d'env. 30 g par jour. Environ autant de protéines sont contenues dans quatre tranches de pain ou 0,5 litre de lait. Une quantité légèrement supérieure est généralement considérée comme optimale ; recommandé de 50 à 70 g.

Acides aminés essentiels.

Jusqu'à présent, les protéines étaient considérées comme un tout. Pendant ce temps, pour que la synthèse des protéines ait lieu, tous les acides aminés nécessaires doivent être présents dans le corps. Certains des acides aminés que le corps de l'animal lui-même est capable de synthétiser. Ils sont appelés interchangeables, car ils ne doivent pas nécessairement être présents dans l'alimentation - il est seulement important qu'en général, l'apport de protéines comme source d'azote soit suffisant ; puis, en pénurie d'acides aminés non essentiels, l'organisme peut les synthétiser au détriment de ceux qui sont présents en excès. Les acides aminés "essentiels" restants ne peuvent pas être synthétisés et doivent être ingérés avec de la nourriture. Les éléments essentiels pour l'homme sont la valine, la leucine, l'isoleucine, la thréonine, la méthionine, la phénylalanine, le tryptophane, l'histidine, la lysine et l'arginine. (Bien que l'arginine puisse être synthétisée dans l'organisme, elle est considérée comme un acide aminé essentiel car les nouveau-nés et les enfants en pleine croissance en produisent des quantités insuffisantes. Par contre, pour une personne d'âge mûr, l'apport de certains de ces acides aminés provenant des aliments peut devenir facultatif.)

Cette liste d'acides aminés essentiels est à peu près la même chez les autres vertébrés et même chez les insectes. La valeur nutritionnelle des protéines est généralement déterminée en les donnant à manger à des rats en croissance et en surveillant le gain de poids des animaux.

La valeur nutritionnelle des protéines.

La valeur nutritionnelle d'une protéine est déterminée par l'acide aminé essentiel le plus déficient. Illustrons cela par un exemple. Les protéines de notre corps contiennent en moyenne env. 2% de tryptophane (en poids). Disons que le régime comprend 10 g de protéines contenant 1 % de tryptophane et qu'il contient suffisamment d'autres acides aminés essentiels. Dans notre cas, 10 g de cette protéine défectueuse équivalent essentiellement à 5 g d'une protéine complète ; les 5 g restants ne peuvent servir que de source d'énergie. Notez que puisque les acides aminés ne sont pratiquement pas stockés dans le corps, et pour que la synthèse des protéines ait lieu, tous les acides aminés doivent être présents simultanément, l'effet de l'apport d'acides aminés essentiels ne peut être détecté que si tous entrent dans le corps en même temps.

La composition moyenne de la plupart des protéines animales est proche de la composition moyenne des protéines corps humain, il est donc peu probable que la carence en acides aminés nous menace si notre alimentation est riche en aliments tels que la viande, les œufs, le lait et le fromage. Cependant, il existe des protéines, comme la gélatine (un produit de la dénaturation du collagène), qui contiennent très peu d'acides aminés essentiels. Les protéines végétales, bien qu'elles soient meilleures que la gélatine dans ce sens, sont également pauvres en acides aminés essentiels ; surtout peu de lysine et de tryptophane. Néanmoins, une alimentation purement végétarienne n'est pas du tout nocive, à moins qu'elle ne consomme une quantité un peu plus importante de protéines végétales, suffisante pour fournir à l'organisme les acides aminés essentiels. La plupart des protéines se trouvent dans les plantes dans les graines, en particulier dans les graines de blé et de diverses légumineuses. Les jeunes pousses, comme les asperges, sont également riches en protéines.

Protéines synthétiques dans l'alimentation.

En ajoutant de petites quantités d'acides aminés essentiels synthétiques ou de protéines qui en sont riches à des protéines incomplètes, telles que les protéines de maïs, il est possible d'augmenter considérablement la valeur nutritionnelle de ces dernières, c'est-à-dire augmentant ainsi la quantité de protéines consommées. Une autre possibilité consiste à cultiver des bactéries ou des levures sur des hydrocarbures pétroliers avec l'ajout de nitrates ou d'ammoniac comme source d'azote. La protéine microbienne ainsi obtenue peut servir d'aliment pour la volaille ou le bétail, ou peut être directement consommée par l'homme. La troisième méthode, largement utilisée, utilise la physiologie des ruminants. Chez les ruminants, dans la section initiale de l'estomac, le soi-disant. Le rumen est habité par des formes spéciales de bactéries et de protozoaires qui convertissent les protéines végétales défectueuses en protéines microbiennes plus complètes, et celles-ci, à leur tour, après digestion et absorption, se transforment en protéines animales. L'urée, un composé synthétique bon marché contenant de l'azote, peut être ajoutée à l'alimentation du bétail. Les micro-organismes vivant dans le rumen utilisent l'azote uréique pour convertir les glucides (dont il y en a beaucoup plus dans l'alimentation) en protéines. Environ un tiers de tout l'azote contenu dans les aliments du bétail peut se présenter sous la forme d'urée, ce qui signifie essentiellement, dans une certaine mesure, la synthèse chimique des protéines.

Donetsk école polyvalente I - III étapes n ° 21

"Écureuils. Obtention de protéines par réaction de polycondensation d'acides aminés. Structures primaires, secondaires et tertiaires des protéines. Propriétés chimiques des protéines : combustion, dénaturation, hydrolyse et réactions colorées. Fonctions biochimiques des protéines".

Préparé

Professeur de chimie

enseignant - méthodologiste

Donetsk, 2016

"La vie est un mode d'existence des corps protéiques"

Sujet de leçon.Écureuils. Obtention de protéines par réaction de polycondensation d'acides aminés. Structures primaires, secondaires et tertiaires des protéines. Propriétés chimiques des protéines : combustion, dénaturation, hydrolyse et réactions colorées. Fonctions biochimiques des protéines.

Objectifs de la leçon. Familiariser les étudiants avec les protéines comme le plus haut degré de développement de substances dans la nature qui a conduit à l'émergence de la vie; montrer leur structure, leurs propriétés et la variété de leurs fonctions biologiques ; élargir le concept de la réaction de polycondensation en utilisant l'exemple de l'obtention de protéines, informer les écoliers sur l'hygiène alimentaire, sur le maintien de leur santé. Développer la pensée logique chez les élèves.

Réactifs et équipement. Tableau "Structures primaires, secondaires et tertiaires des protéines". Réactifs : HNO3, NaOH, CuSO4, protéine de poulet, fil de laine, verrerie chimique.

méthode de leçon. Informations et développement.

Type de leçon. Une leçon de maîtrise de nouvelles connaissances et compétences.

Pendant les cours

JE. Organisation du temps.

II. Vérification des devoirs, mise à jour et correction des connaissances de base.

Sondage éclair

1. Expliquez le terme "acide aminé".

2. Nommez les groupes fonctionnels qui composent les acides aminés.

3. Nomenclature des acides aminés et leur isomérie.

4. Pourquoi les acides aminés présentent-ils des propriétés amphotères ? Écrire les équations des réactions chimiques.

5. En raison de quelles propriétés les acides aminés forment des polypeptides. Écrivez la réaction de polycondensation des acides aminés.

III. Le message du sujet, les objectifs de la leçon, la motivation des activités pédagogiques.

IV. Perception et prise de conscience initiale du nouveau matériel.

Prof.

"Partout où nous rencontrons la vie, nous constatons qu'elle est associée à une sorte de corps protéique", a écrit F. Engels dans son livre "Anti-Dühring". Le manque de protéines dans les aliments entraîne un affaiblissement général du corps, chez les enfants - un ralentissement du développement mental et physique. Aujourd'hui, plus de la moitié de l'humanité ne reçoit pas de nourriture quantité requise protéines. Une personne a besoin de 115 g de protéines par jour, les protéines ne sont pas stockées en réserve, contrairement aux glucides et aux lipides, il faut donc surveiller son alimentation. On connaît la kératine - la protéine qui compose les cheveux, les ongles, les plumes, la peau - elle remplit une fonction de construction ; familier avec la protéine pepsine - elle se trouve dans le suc gastrique et est capable de détruire d'autres protéines lors de la digestion ; la protéine thrombine est impliquée dans la coagulation du sang ; hormone pancréatique - insuline - régule le métabolisme du glucose; l'hémoglobine transporte l'O2 vers toutes les cellules et tous les tissus du corps, etc.

D'où vient cette variété infinie de molécules protéiques, la variété de leurs fonctions et leur rôle particulier dans les processus vitaux ? Pour répondre à cette question, tournons-nous vers la composition et la structure des protéines.

Les protéines sont-elles constituées d'atomes ?

Pour répondre à cette question, faisons un échauffement. Devinez les énigmes et expliquez le sens des réponses.

1. Il est partout et partout :

Dans la pierre, dans l'air, dans l'eau.

Il est dans la rosée du matin

Et bleu dans le ciel.

(oxygène)

2. Je suis l'élément le plus léger,

Dans la nature, pas un pas sans moi.

Et avec de l'oxygène je suis en ce moment

3. Dans l'air, c'est le gaz principal,

Nous entoure partout.

La vie végétale s'estompe

Sans elle, sans engrais.

Vit dans nos cellules

4. Les écoliers sont partis en randonnée

(C'est l'approche du problème chimique).

La nuit, un feu était allumé par la lune,

Des chansons ont été chantées sur le feu vif.

Mettez de côté vos sentiments :

Quels éléments ont brûlé dans l'incendie ?

(carbone, hydrogène)

Oui, c'est vrai, ce sont les principaux éléments chimiques qui composent la protéine.

Ces quatre éléments peuvent être dits dans les mots de Schiller, "Quatre éléments, fusionnant ensemble, donnent la vie et construisent le monde."

Les protéines sont des polymères naturels constitués de résidus d'acides α-aminés liés par des liaisons peptidiques.

La composition des protéines comprend 20 acides aminés différents, d'où la grande variété de protéines dans leurs diverses combinaisons. Il y a jusqu'à 100 000 protéines dans le corps humain.

Référence historique.

La première hypothèse sur la structure de la molécule protéique a été proposée dans les années 70. 19ème siècle C'était la théorie uréide de la structure des protéines.

En 1903 Des scientifiques allemands ont exprimé la théorie des peptides, qui a donné la clé du mystère de la structure de la protéine. Fisher a suggéré que les protéines sont des polymères d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.

L'idée que les protéines sont des formations polymériques a été exprimée dès les années 70-88. 19ème siècle , scientifiques russes. Cette théorie a été confirmée dans les travaux modernes.

Même la première connaissance des protéines donne une idée de la structure extrêmement complexe de leurs molécules. Les protéines sont obtenues par la réaction de polycondensation d'acides aminés :

https://pandia.ru/text/80/390/images/image007_47.gif" width="16" height="18">H - N - CH2 - C + H - N - CH2 - C →

https://pandia.ru/text/80/390/images/image012_41.gif" height="20">

NH2 - CH - C - N - CH - C - N - CH - C - ... + nH2O →

⸗ O ⸗ O ⸗ O

→ NH2 – CH – C + NH2 – CH – C + NH2 – CH – C + …

OH OH OH

4. L'enseignant fait la démonstration de l'expérience : brûler un fil de laine ; il y a une odeur de plumes brûlées - c'est ainsi que vous pouvez distinguer la laine des tissus d'autres types.

V. Généralisation et systématisation des connaissances.

1. Faites un résumé de base des protéines.

base de la vie ← Protéines → polypeptides

(C, H, O, N) ↓ ↓ ↓ \ structures protéiques

fonctions chimiques de la couleur

quelles propriétés des réactions protéiques

2. Écrivez les équations de réaction pour la formation d'un dipeptide à partir de la glycine et de la valine.

VI. Résumé de la leçon, devoirs.

Apprendre §38 p. 178 - 184. Terminez les tâches de test p. 183.

Écureuils - Ce sont des biopolymères constitués de résidus d'acides α-aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques (-CO-NH-). Les protéines font partie des cellules et des tissus de tous les organismes vivants. Les molécules de protéines contiennent 20 résidus d'acides aminés différents.

structure des protéines

Les protéines ont une variété inépuisable de structures.

Structure primaire d'une protéine est la séquence d'unités d'acides aminés dans une chaîne polypeptidique linéaire.

structure secondaire- il s'agit d'une configuration spatiale d'une molécule protéique, ressemblant à une hélice, qui se forme à la suite de la torsion de la chaîne polypeptidique due aux liaisons hydrogène entre les groupes : CO et NH.

Structure tertiaire- c'est la configuration spatiale que prend la chaîne polypeptidique torsadée en spirale.

Structure quaternaire sont des formations polymériques de plusieurs macromolécules protéiques.

Propriétés physiques

Les propriétés des protéines sont très diverses, ce qu'elles accomplissent. Certaines protéines se dissolvent dans l'eau et forment généralement des solutions colloïdales (par exemple, le blanc d'œuf); d'autres se dissolvent dans des solutions salines diluées; d'autres sont insolubles (par exemple, les protéines des tissus tégumentaires).

Propriétés chimiques

Dénaturation- destruction de la structure secondaire, tertiaire de la protéine sous l'influence de divers facteurs : température, action des acides, sels de métaux lourds, alcools, etc.

Lors de la dénaturation sous l'influence de facteurs externes (température, action mécanique, action d'agents chimiques et autres facteurs), une modification se produit dans les structures secondaire, tertiaire et quaternaire de la macromolécule protéique, c'est-à-dire sa structure spatiale native. La structure primaire et, par conséquent, la composition chimique de la protéine ne changent pas. Les propriétés physiques changent : la solubilité diminue, la capacité à s'hydrater, l'activité biologique est perdue. La forme de la macromolécule protéique change, une agrégation se produit. Dans le même temps, l'activité de certains groupes augmente, l'effet des enzymes protéolytiques sur les protéines est facilité et, par conséquent, il est plus facilement hydrolysé.

Dans la technologie alimentaire, spécial valeur pratique a une dénaturation thermique des protéines, dont le degré dépend de la température, de la durée du chauffage et de l'humidité. Il faut en tenir compte lors de la mise au point de modes de traitement thermique des matières premières alimentaires, des produits semi-finis et parfois des produits finis. Les processus de dénaturation thermique jouent un rôle particulier dans le blanchiment des matières végétales, le séchage des céréales, la cuisson du pain et l'obtention de pâtes. La dénaturation des protéines peut également être causée par une action mécanique (pression, frottement, agitation, ultrasons). L'action des réactifs chimiques (acides, alcalis, alcool, acétone) conduit à la dénaturation des protéines. Toutes ces techniques sont largement utilisées dans l'alimentation et la biotechnologie.

Réactions qualitatives aux protéines:

a) Lors de la combustion de protéines - l'odeur des plumes brûlées.

b) Protéine + HNO 3 → couleur jaune

c) Solution protéique + NaOH + CuSO 4 → couleur violette

Hydrolyse

Protéine + H 2 O → un mélange d'acides aminés

Fonctions des protéines dans la nature :

catalytique (enzymes);

Régulateur (hormones);

Structurel (kératine de laine, fibroïne de soie, collagène);

moteur (actine, myosine);

transport (hémoglobine);

Spare (caséine, albumine d'œuf);

protecteur (immunoglobulines), etc.

Hydratation

Le processus d'hydratation désigne la fixation de l'eau par les protéines, alors qu'elles présentent des propriétés hydrophiles : elles gonflent, leur masse et leur volume augmentent. Le gonflement des protéines s'accompagne de sa dissolution partielle. L'hydrophilie des protéines individuelles dépend de leur structure. Les groupes hydrophiles amide (–CO–NH–, liaison peptidique), amine (NH 2) et carboxyle (COOH) présents dans la composition et situés à la surface de la macromolécule protéique attirent les molécules d'eau en les orientant strictement vers la surface de la molécule. Entourant les globules protéiques, la coque hydratée (eau) empêche la stabilité des solutions protéiques. Au point isoélectrique, les protéines ont la moindre capacité à se lier à l'eau ; la coquille d'hydratation autour des molécules de protéines est détruite, de sorte qu'elles se combinent pour former de gros agrégats. L'agrégation des molécules de protéines se produit également lorsqu'elles sont déshydratées avec certains solvants organiques, tels que l'alcool éthylique. Cela conduit à la précipitation des protéines. Lorsque le pH du milieu change, la macromolécule protéique se charge et sa capacité d'hydratation change.

Avec un gonflement limité, les solutions de protéines concentrées forment des systèmes complexes appelés gelée. Les gelées ne sont pas fluides, élastiques, ont une plasticité, une certaine résistance mécanique, et sont capables de conserver leur forme. Les protéines globulaires peuvent être complètement hydratées en se dissolvant dans l'eau (par exemple, les protéines du lait), formant des solutions à faible concentration. Les propriétés hydrophiles des protéines sont grande importance en biologie et agroalimentaire. Une gelée très mobile, composée principalement de molécules de protéines, est le cytoplasme - le contenu semi-liquide de la cellule. La gelée hautement hydratée est du gluten brut isolé de la pâte de blé et contient jusqu'à 65 % d'eau. L'hydrophilie, principale qualité du grain de blé, des protéines de céréales et de la farine, joue un rôle important dans le stockage et la transformation des céréales, en boulangerie. La pâte, qui est obtenue en boulangerie, est une protéine gonflée dans l'eau, une gelée concentrée contenant des grains d'amidon.

Moussant

Le processus de moussage est la capacité des protéines à former des systèmes liquide-gaz hautement concentrés appelés mousses. La stabilité de la mousse, dans laquelle la protéine est un agent moussant, dépend non seulement de sa nature et de sa concentration, mais aussi de la température. Les protéines sont largement utilisées comme agents moussants dans l'industrie de la confiserie (guimauve, guimauve, soufflé).Le pain a une structure en mousse, ce qui affecte ses propriétés gustatives.

La combustion

Les protéines brûlent avec la formation d'azote, de dioxyde de carbone et d'eau, ainsi que d'autres substances. La brûlure s'accompagne de l'odeur caractéristique des plumes brûlées.

réactions colorées.

• Xantoprotéine - l'interaction des cycles aromatiques et hétéroatomiques dans une molécule de protéine avec de l'acide nitrique concentré se produit, accompagnée de l'apparition d'une couleur jaune;
• Biuret - il y a une interaction de solutions faiblement alcalines de protéines avec une solution de sulfate de cuivre (II) avec la formation de composés complexes entre les ions Cu 2+ et les polypeptides. La réaction s'accompagne de l'apparition d'une coloration bleu-violet ;
• lorsque les protéines sont chauffées avec un alcali en présence de sels de plomb, un précipité noir se forme, qui contient du soufre.



La forme de la molécule de protéine. Des études de la conformation native des molécules protéiques ont montré que ces particules ont dans la plupart des cas une forme plus ou moins asymétrique. Selon le degré d'asymétrie, c'est-à-dire le rapport entre les axes long (b) et court (a) de la molécule de protéine, on distingue les protéines globulaires (sphériques) et fibrillaires (filamenteuses).

Les globulaires sont des molécules protéiques dans lesquelles le repliement des chaînes polypeptidiques a conduit à la formation d'une structure sphérique. Parmi eux, il y a strictement sphérique, elliptique et en forme de tige. Ils diffèrent par le degré d'asymétrie. Par exemple, l'ovalbumine a b/a = 3, la gliadine de blé en a 11 et la zéine de maïs en a 20. De nombreuses protéines dans la nature sont globulaires.

Les protéines fibrillaires forment de longs filaments très asymétriques. Beaucoup d'entre eux ont une fonction structurelle ou mécanique. Ce sont le collagène (b/a - 200), les kératines, la fibroïne.

Les protéines de chaque groupe ont leurs propres propriétés caractéristiques. De nombreuses protéines globulaires sont solubles dans l'eau et les solutions salines diluées. Les protéines fibrillaires solubles sont caractérisées par des solutions très visqueuses. En règle générale, les protéines globulaires ont une bonne valeur biologique - elles sont absorbées lors de la digestion, contrairement à de nombreuses protéines fibrillaires.

Il n'y a pas de frontière claire entre les protéines globulaires et fibrillaires. Un certain nombre de protéines occupent une position intermédiaire et combinent des caractéristiques à la fois globulaires et fibrillaires. Ces protéines comprennent, par exemple, la myosine musculaire (b/a = 75) et le fibrinogène sanguin (b/a = 18). La myosine a une forme de bâtonnet, semblable à la forme des protéines fibrillaires, cependant, comme les protéines globulaires, elle est soluble dans les solutions salines. Les solutions de myosine et de fibrinogène sont visqueuses. Ces protéines sont absorbées lors de la digestion. Dans le même temps, l'actine, une protéine musculaire globulaire, n'est pas absorbée.

Dénaturation des protéines. La conformation native des molécules protéiques n'est pas rigide, elle est plutôt labile (lat. "labilis" - glissement) et peut être sérieusement perturbée sous un certain nombre d'influences. La violation de la conformation native d'une protéine, accompagnée d'une modification de ses propriétés natives sans rompre les liaisons peptidiques, est appelée dénaturation (latin "denaturare" - priver les propriétés naturelles) de la protéine.

La dénaturation des protéines peut être causée par diverses raisons conduisant à la perturbation des interactions faibles, ainsi qu'à la rupture des liaisons disulfure qui stabilisent leur structure native.

Le chauffage de la plupart des protéines à des températures supérieures à 50 ° C, ainsi que les ultraviolets et d'autres types d'irradiation à haute énergie, augmentent les vibrations des atomes de la chaîne polypeptidique, ce qui entraîne la rupture de diverses liaisons en eux. Même une agitation mécanique peut provoquer une dénaturation des protéines.

La dénaturation des protéines se produit également en raison d'une attaque chimique. Les acides forts ou les alcalis affectent l'ionisation des groupes acides et basiques, provoquant la perturbation des liaisons ioniques et de certaines liaisons hydrogène dans les molécules de protéines. L'urée (H 2 N-CO-NH 2) et les solvants organiques - alcools, phénols, etc. - rompent le système de liaisons hydrogène et affaiblissent les interactions hydrophobes dans les molécules de protéines (urée - en raison d'une violation de la structure de l'eau, des solvants organiques - en raison de l'établissement de contacts avec des radicaux d'acides aminés non polaires). Le mercaptoéthanol détruit les liaisons disulfure dans les protéines. Les ions de métaux lourds perturbent les interactions faibles.

Lors de la dénaturation, il se produit une modification des propriétés de la protéine et, tout d'abord, une diminution de sa solubilité. Par exemple, lorsqu'elles sont bouillies, les protéines coagulent et précipitent à partir de solutions sous forme de caillots (comme lors de la cuisson d'un œuf de poule). La précipitation des protéines à partir de solutions se produit également sous l'influence de précipitants protéiques, qui sont utilisés comme acide trichloroacétique, réactif de Barnstein (un mélange d'hydroxyde de sodium et de sulfate de cuivre), solution de tanin, etc.

Lors de la dénaturation, la capacité d'absorption d'eau de la protéine diminue, c'est-à-dire sa capacité à gonfler; de nouveaux groupes chimiques peuvent apparaître, par exemple : lorsqu'ils sont exposés à des mesures de captoéthanol - groupes SH. Suite à la dénaturation, la protéine perd son activité biologique.

Bien que la structure primaire d'une protéine ne soit pas affectée par la dénaturation, les changements sont irréversibles. Cependant, par exemple, avec l'élimination progressive de l'urée par dialyse d'une solution d'une protéine dénaturée, sa renaturation se produit: la structure native de la protéine est restaurée et, avec elle, à un degré ou à un autre, ses propriétés natives. Une telle dénaturation est dite réversible.

La dénaturation irréversible des protéines se produit au cours du vieillissement des organismes. Ainsi, par exemple, les graines de plantes, même dans des conditions de stockage optimales, perdent progressivement leur capacité de germination.

La dénaturation des protéines se produit lors de la cuisson du pain, du séchage des pâtes, des légumes, pendant la cuisson, etc. En conséquence, la valeur biologique de ces protéines augmente, car les protéines dénaturées (partiellement détruites) sont plus facilement absorbées lors de la digestion.

Point isoélectrique d'une protéine. Les protéines contiennent divers groupes basiques et acides qui ont la capacité de s'ioniser. Dans un milieu fortement acide, les groupes principaux (groupes aminés, etc.) sont activement protonés et les molécules de protéines acquièrent une charge positive totale, et dans un milieu fortement alcalin, les groupes carboxyle se dissocient facilement et les molécules de protéines acquièrent une charge négative totale.

Les sources d'une charge positive dans les protéines sont les radicaux latéraux des résidus lysine, arginine et histidine, et le groupe a-aminé du résidu d'acide aminé N-terminal. Les sources de la charge négative sont les radicaux latéraux des résidus d'acide aspartique et glutamique, et le groupe α-carboxyle du résidu d'acide aminé C-terminal.

À une certaine valeur de pH du milieu, il existe une égalité de charges positives et négatives à la surface de la molécule de protéine, c'est-à-dire que sa charge électrique totale s'avère nulle. Cette valeur de pH de la solution, à laquelle la molécule de protéine est électriquement neutre, est appelée le point isoélectrique de la protéine (pi).

Les points isoélectriques sont des constantes caractéristiques des protéines. Ils sont déterminés par leur composition et leur structure en acides aminés : le nombre et la disposition des résidus d'acides aminés acides et basiques dans les chaînes polypeptidiques. Les points isoélectriques des protéines, dans lesquels prédominent les résidus d'acides aminés acides, sont situés dans la région du pH.<7, а белков, в которых преобладают остатки основных аминокислот - в области рН>7. Les points isoélectriques de la plupart des protéines se trouvent dans un environnement légèrement acide.

A l'état isoélectrique, les solutions protéiques ont une viscosité minimale. Cela est dû à une modification de la forme de la molécule de protéine. Au point isoélectrique, des groupes de charges opposées sont attirés les uns vers les autres et les protéines se tordent en boules. Lorsque le pH s'éloigne du point isoélectrique, les groupes de même charge se repoussent et les molécules de protéines se déplient. À l'état déplié, les molécules de protéines donnent aux solutions une viscosité plus élevée que roulées en boules.

Au point isoélectrique, les protéines ont une solubilité minimale et peuvent facilement précipiter.

Cependant, la précipitation des protéines au point isoélectrique ne se produit toujours pas. Ceci est empêché par des molécules d'eau structurées qui retiennent une partie importante des radicaux d'acides aminés hydrophobes à la surface des globules protéiques.

Les protéines peuvent être précipitées à l'aide de solvants organiques (alcool, acétone), qui perturbent le système de contacts hydrophobes dans les molécules protéiques, ainsi que de fortes concentrations en sel (relargage), qui réduisent l'hydratation des globules protéiques. Dans ce dernier cas, une partie de l'eau va dissoudre le sel et cesse de participer à la dissolution de la protéine. Une telle solution, par manque de solvant, devient sursaturée, ce qui entraîne la précipitation d'une partie de celle-ci dans le précipité. Les molécules de protéines commencent à s'agglutiner et, formant des particules de plus en plus grosses, se précipitent progressivement hors de la solution.

Propriétés optiques d'une protéine. Les solutions de protéines ont une activité optique, c'est-à-dire la capacité de faire tourner le plan de polarisation de la lumière. Cette propriété des protéines est due à la présence d'éléments asymétriques dans leurs molécules - des atomes de carbone asymétriques et une hélice a droite.

Lorsqu'une protéine est dénaturée, ses propriétés optiques changent, ce qui est associé à la destruction de l'hélice a. Les propriétés optiques des protéines entièrement dénaturées dépendent uniquement de la présence d'atomes de carbone asymétriques en elles.

Par la différence de manifestation des propriétés optiques de la protéine avant et après dénaturation, on peut déterminer le degré de sa spiralisation.

Réactions qualitatives aux protéines. Les protéines sont caractérisées par des réactions colorées dues à la présence de certains groupes chimiques en elles. Ces réactions sont souvent utilisées pour détecter des protéines.

Lorsque du sulfate de cuivre et de l'alcali sont ajoutés à la solution de protéines, une couleur lilas apparaît, associée à la formation de complexes d'ions cuivre avec des groupes peptidiques de la protéine. Comme cette réaction donne du biuret (H 2 N-CO-NH-CO-NH 2), on l'appelle biuret. Il est souvent utilisé pour la détermination quantitative des protéines, avec la méthode I. Kjeldahl, car l'intensité de la couleur résultante est proportionnelle à la concentration en protéines dans la solution.

Lorsque des solutions de protéines sont chauffées avec de l'acide nitrique concentré, une couleur jaune apparaît en raison de la formation de dérivés nitrés d'acides aminés aromatiques. Cette réaction est appelée xantoprotéine(grec "xanthos" - jaune).

De nombreuses solutions de protéines, lorsqu'elles sont chauffées, réagissent avec une solution de nitrate de mercure, qui forme des composés complexes cramoisis avec les phénols et leurs dérivés. Il s'agit d'un test qualitatif de Millon pour la tyrosine.

À la suite du chauffage de la plupart des solutions de protéines avec de l'acétate de plomb dans un milieu alcalin, un précipité noir de sulfure de plomb se précipite. Cette réaction est utilisée pour détecter les acides aminés contenant du soufre et est appelée réaction de Fohl.

Et ils sont l'un des plus complexes en structure et en composition parmi tous les composés organiques.

Rôle biologique protéines est exceptionnellement grande : elles constituent l'essentiel du protoplasme et des noyaux des cellules vivantes. Substances protéiques trouve dans tous les organismes végétaux et animaux. La réserve de protéines dans la nature peut être jugée par la quantité totale de matière vivante sur notre planète : la masse de protéines est d'environ 0,01 % de la masse la croûte terrestre, soit 10 16 tonnes.

Écureuils dans leur composition élémentaire, ils diffèrent des glucides et des graisses : en plus du carbone, de l'hydrogène et de l'oxygène, ils contiennent également de l'azote. De plus, permanente partie intégrante le composé protéique le plus important est le soufre et certaines protéines contiennent du phosphore, du fer et de l'iode.

Propriétés des protéines

1. Solubilité différente dans l'eau. Les protéines solubles forment des solutions colloïdales.

2. Hydrolyse - sous l'action de solutions d'acides minéraux ou d'enzymes, la destruction se produit structure primaire des protéines et la formation d'un mélange d'acides aminés.

3. Dénaturation- destruction partielle ou totale de la structure spatiale inhérente à une molécule protéique donnée. Dénaturation se déroule sous l'influence de :

• - haute température
• - solutions d'acides, d'alcalis et de solutions salines concentrées
• - solutions de sels de métaux lourds
• - certaines substances organiques (formaldéhyde, phénol)
• - rayonnement radioactif

La structure des protéines

La structure des protéines commencé à étudier au XIXe siècle. En 1888 Le biochimiste russe A.Ya.Danilevsky a suggéré la présence d'une liaison amide dans les protéines. Cette idée a été développée par le chimiste allemand E. Fischer et a trouvé une confirmation expérimentale dans ses travaux. Il a offert polypeptide théorie structurale écureuil. Selon cette théorie, une molécule protéique est constituée d'une longue chaîne ou de plusieurs chaînes polypeptidiques liées les unes aux autres. Ces chaînes peuvent être de différentes longueurs.

Fisher tenait un grand travail expérimental Avec polypeptides. Des polypeptides supérieurs contenant 15 à 18 acides aminés sont précipités à partir de solutions avec du sulfate d'ammonium (alun d'ammonium), c'est-à-dire qu'ils présentent des propriétés caractéristiques de protéines. Il a été montré que les polypeptides sont clivés par les mêmes enzymes que les protéines, et lorsqu'ils sont introduits dans le corps d'un animal, ils subissent les mêmes transformations que les protéines, et tout leur azote est libéré normalement sous forme d'urée (urée).

Les recherches menées au XXe siècle ont montré qu'il existe plusieurs niveaux d'organisation molécule de protéine.

Il existe des milliers de protéines différentes dans le corps humain et presque toutes sont construites à partir d'un ensemble standard de 20 acides aminés. La séquence de résidus d'acides aminés dans une molécule de protéine est appelée structure primaire écureuil. Propriétés des protéines et leurs fonctions biologiques sont déterminées par la séquence d'acides aminés. Travaux de clarification structure primaire des protéines ont été réalisées pour la première fois à l'Université de Cambridge sur l'exemple de l'une des protéines les plus simples - insuline . Pendant 10 ans, le biochimiste anglais F. Senger a analysé insuline. À la suite de l'analyse, il a été constaté que la molécule insuline se compose de deux chaînes polypeptidiques et contient 51 résidus d'acides aminés. Il a découvert que l'insuline a une masse molaire de 5687 g/mol et que sa composition chimique correspond à la formule C 254 H 337 N 65 O 75 S 6 . L'analyse a été effectuée manuellement à l'aide d'enzymes qui hydrolysent sélectivement les liaisons peptidiques entre certains résidus d'acides aminés.

Actuellement, la plupart des travaux sur la définition structure primaire des protéines automatique. Ainsi, la structure primaire de l'enzyme a été établie lysozyme.
Le type "d'empilement" de la chaîne polypeptidique est appelé la structure secondaire. Plus protéines la chaîne polypeptidique s'enroule en une bobine ressemblant à un "ressort étiré" (appelée "hélice A" ou "structure A"). Un autre type courant de structure secondaire est la structure en feuille pliée (appelée "structure B"). Alors, protéine de soie - fibroïne a exactement cette structure. Il est constitué d'une série de chaînes polypeptidiques parallèles entre elles et reliées par des liaisons hydrogène, grand nombre ce qui rend la soie très souple et résistante à la déchirure. Avec tout cela, il n'y a pratiquement pas de protéines dont les molécules ont 100% de "structure A" ou de "structure B".

Protéine de fibroïne - protéine de soie naturelle

La position spatiale de la chaîne polypeptidique est appelée la structure tertiaire de la protéine. La plupart des protéines sont classées comme globulaires car leurs molécules sont repliées en globules. La protéine conserve cette forme grâce aux liaisons entre des ions chargés différemment (-COO - et -NH 3 + et des ponts disulfure. De plus, molécule de protéine pliées de manière à ce que les chaînes hydrocarbonées hydrophobes soient à l'intérieur du globule, et les hydrophiles à l'extérieur.

La méthode consistant à combiner plusieurs molécules de protéines en une seule macromolécule est appelée structure protéique quaternaire. Un excellent exemple une telle protéine peut être hémoglobine. Il a été constaté que, par exemple, pour un adulte, la molécule hémoglobine se compose de 4 chaînes polypeptidiques distinctes et d'une partie non protéique - l'hème.

Propriétés des protéines explique leur structure différente. La plupart des protéines sont amorphes, insolubles dans l'alcool, l'éther et le chloroforme. Dans l'eau, certaines protéines peuvent se dissoudre pour former une solution colloïdale. De nombreuses protéines sont solubles dans des solutions alcalines, certaines dans des solutions salines et d'autres dans de l'alcool dilué. L'état cristallin des blancs est rare: un exemple est les grains d'aleurone trouvés dans les graines de ricin, les citrouilles et le chanvre. cristallise aussi albumenœuf de poule et hémoglobine en sang.

Hydrolyse des protéines

Lorsqu'elles sont bouillies avec des acides ou des alcalis, ainsi que sous l'action d'enzymes, les protéines se décomposent en composés chimiques plus simples, formant un mélange d'acides aminés A à la fin de la chaîne de transformation. Un tel fractionnement est appelé hydrolyse des protéines. Hydrolyse des protéines a un grand signification biologique: pénétrant dans l'estomac et les intestins d'un animal ou d'une personne, la protéine est décomposée par l'action d'enzymes en acides aminés. Les acides aminés résultants, sous l'influence d'enzymes, forment à nouveau des protéines, mais déjà caractéristiques de cet organisme !

Dans les produits hydrolyse des protéines en plus des acides aminés, des glucides, de l'acide phosphorique et des bases puriques ont été trouvés. Sous l'influence de certains facteurs, par exemple le chauffage, les solutions de sels, d'acides et d'alcalis, l'action du rayonnement, les secousses, la structure spatiale inhérente à une molécule de protéine donnée peut être perturbée. Dénaturation peut être réversible ou irréversible, mais dans tous les cas, la séquence d'acides aminés, c'est-à-dire la structure primaire, reste inchangée. À la suite de la dénaturation, la protéine cesse d'exercer ses fonctions biologiques.

Pour les protéines, certaines réactions colorées sont connues qui sont caractéristiques de leur détection. Lorsque l'urée est chauffée, il se forme du biuret qui, avec une solution de sulfate de cuivre en présence d'alcali, donne une couleur violette ou une réaction qualitative pour les protéines, ce qui peut être fait à la maison). La réaction du biuret est produite par des substances contenant un groupe amide, et ce groupe est présent dans la molécule de protéine. La réaction de la xantoprotéine est que la protéine de l'acide nitrique concentré devient jaune. Cette réaction indique la présence d'un groupe benzène dans la protéine, qui se trouve dans les acides aminés tels que la phénylalanine et la tyrosine.

Lorsqu'elle est bouillie avec une solution aqueuse de nitrate de mercure et d'acide nitreux, la protéine prend une couleur rouge. Cette réaction indique la présence de tyrosine dans la protéine. En l'absence de tyrosine, la coloration rouge n'apparaît pas.